Biochimie

Auteur(s) :

Pratt, Charlotte W. Découvrir l'auteur

Résumé

Manuel d'introduction aux notions fondamentales de biochimie abordées lors du premier cycle universitaire. Il propose les aspects médicaux, des exercices et des projets bioinformatiques, des paragraphes outils et techniques, des encadrés d'approfondissements. Il recense les dernières recherches et applications en biochimie comme les empreintes ADN ou l'acidification des océans. ©Electre 2019

Autre(s) auteur(s)
- Cornely, Kathleen
Contributeur(s)
- Domenjoud, Lionel. Traducteur
Éditeur(s)
- De Boeck supérieur
Date
- 2019
Notes
- Glossaire. Index
Langues
- Français
- , traduit de : Anglais
Description matérielle
- 1 vol. (440 p.) : illustrations en noir et en couleur ; 30 x 21 cm
Sujet(s)
- Manuels d'enseignement supérieur
- Biochimie
ISBN
- 978-2-8073-1312-5
Indice
- 577.4 Biochimie
Quatrième de couverture
- Biochimie
  L'essentiel de la biochimie
  Cette édition combine à la fois synthèse et clarté dans sa façon d'aborder les différentes notions de biochimie fondamentale, et les applications pratiques dans les chapitres. Un bel ouvrage, conçu de manière pédagogique, pour les étudiants du premier cycle universitaire.
  - La première partie expose les notions de chimie de base nécessaire à la compréhension des réactions biochimiques, et ensuite les biomolécules, leur nature polymérique et leurs fonctions biologiques.
  - La deuxième partie concerne les grandes fonctions métaboliques et les réactions impliquées.
  - La troisième partie aborde les trois thèmes de base de la biologie moléculaire d'un point de vue biochimique, à savoir : la réplication et la réparation de l'ADN, sa transcription en ARN puis sa traduction en protéine.
  - Son approche progressive et enrichie d'exemples pratiques permet à l'étudiant de mieux intégrer les processus biochimiques.
  - L'ouvrage réserve une place importante aux dernières recherches et applications en biochimie : le séquençage de l'ADN, une discussion sur les lipides des archées, une nouvelle présentation du mécanisme de la ribonucléotide réductase, etc.
  Des outils d'entrainement et de révision
  - Chaque chapitre se termine par une série d'exercices corrigés. De nombreux exercices sont des études de cas basées sur des données de publications scientifiques ou sur des rapports médicaux.
  - Les résumés et glossaires à la fin de chaque chapitre aident le lecteur à extraire l'essentiel et à contrôler l'acquisition des notions développées.
  - Chaque paragraphe est introduit par une liste d'objectifs et de compétences à atteindre et se termine par des problèmes pour évaluer les connaissances et une révision des concepts.
  Cet ouvrage est destiné aux étudiants en 1^er cycle de biochimie et de biologie, aux étudiants en sciences médicales, et à ceux préparant les concours de l'enseignement (Capes en particulier).
Tables des matières
- - Biochimie
  - Pratt - Cornely
  - deboeck supérieur
  - PréfaceXIII
  - Partie 1 Bases fondamentales
  - 1 Les bases chimiques de la vie1
  - 1.1 Qu'est-ce que la Biochimie ? 1
  - 1.2 Les molécules biologiques 3
  - Les cellules contiennent quatre types majeurs de biomolécules3
  - Il existe trois types majeurs de biopolymères6
  - Encadré 1.A Les unités utilisées en biochimie7
  - 1.3 L'énergie et le métabolisme 10
  - L'enthalpie et l'entropie sont les composantes de l'énergie libre10
  - Lorsqu'un processus est spontané (...)G est inférieur à zéro11
  - Qu'est ce qui rend la vie possible du point de vue thermodynamique ?12
  - 1.4 L'origine et l'évolution de la vie 14
  - Objectifs pédagogiques14
  - Le monde prébiotique14
  - L'origine des cellules modernes16
  - Encadré 1.B Comment fonctionne l'évolution ?17
  - 2 Chimie en phase aqueuse24
  - 2.1 Les molécules d'eau et les liaisons hydrogène 24
  - Les liaisons hydrogène sont un type de force électrostatique26
  - L'eau dissout de nombreux composés28
  - Encadré 2.A Pourquoi certains médicaments renferment-ils du fluor ?28
  - 2.2 L'effet hydrophobe 29
  - Les molécules amphiphiles subissent à la fois des interactions hydrophiles et l'effet hydrophobe31
  - Le coeur hydrophobe d'une bicouche lipidique constitue une barrière de diffusion31
  - Encadré 2.B La transpiration, l'effort physique et les boissons pour sportifs32
  - 2.3 La chimie acido-basique 33
  - Les concentrations [H⁺] et [OH^-] sont inversement corrélées33
  - La valeur du pH d'une solution peut être modifiée34
  - Encadré 2.C Impact du CO₂ atmosphérique sur l'acidification des océans35
  - La valeur du pK d'un acide décrit sa tendance à s'ioniser36
  - Le pH d'une solution d'acide dépend de son pK37
  - 2.4 Outils et techniques : les tampons 40
  - 2.5 Aspects médicaux : l'équilibre acido-basique chez l'être humain 42
  - Partie 2 Structure et fonction des molécules
  - 3 Des gènes aux protéines52
  - 3.1 Les nucléotides 52
  - Les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides53
  - Autres fonctions de certains nucléotides54
  - 3.2 La structure des acides nucléiques 56
  - L'ADN est une double hélice56
  - L'ARN est simple-brin59
  - Les acides nucléiques peuvent être dénaturés puis renaturés59
  - 3.3 Le « dogme » central 61
  - L'ADN doit être décodé62
  - Un gène muté peut provoquer une maladie63
  - 3.4 La génomique 64
  - Le nombre de gènes est en gros corrélé avec la complexité de l'organisme65
  - Les gènes peuvent être identifiés par des comparaisons de séquences66
  - Les données génomiques révèlent les fonctions biologiques67
  - 3.5 Les outils et les techniques : la manipulation de l'ADN 68
  - Des manipulations de type couper-coller produisent de l'ADN recombinant69
  - La réaction de polymérisation en chaîne amplifie l'ADN71
  - Encadré 3.A Les organismes génétiquement modifiés72
  - La séquençage de l'ADN utilise l'ADN polymérase pour synthétiser un brin complémentaire74
  - Encadré 3.B Empreinte génétique74
  - L'ADN peut être modifié76
  - 4 Structure des protéines85
  - 4.1 Les acides aminés, briques élémentaires des protéines 86
  - Les 20 acides aminés ont des propriétés chimiques différentes87
  - Encadré 4.A La chiralité est-elle importante ?88
  - Encadré 4.B Le glutamate monosodique90
  - Les acides aminés des protéines sont reliés par des liaisons peptidiques90
  - La séquence des acides aminés constitue le premier niveau de la structure des protéines93
  - 4.2 La structure secondaire : La conformation du groupe peptidique 94
  - Le squelette de l'hélice alpha présente une conformation torsadée95
  - Le feuillet bêta contient de nombreux brins polypeptidiques95
  - Les protéines contiennent aussi des structures secondaires irrégulières96
  - 4.3 Structure tertiaire et stabilité des protéines 97
  - Les protéines ont un coeur hydrophobe98
  - Les structures des protéines sont principalement stabilisées par effet hydrophobe99
  - D'autres interactions aident à stabiliser les protéines100
  - Le repliement des protéines débute par la formation de structures secondaires101
  - Certaines protéines ont plusieurs conformations102
  - 4.4 La structure quaternaire 104
  - 4.5 Aspects médicaux : le mauvais repliement protéique associé à des maladies 105
  - 4.6 Les outils et les techniques : l'analyse de la structure des protéines 107
  - La chromatographie exploite les propriétés spécifiques d'un polypeptide107
  - La spectrométrie de masse révèle la séquence des acides aminés109
  - Encadré 4.C Les applications de la spectrométrie de masse110
  - Les structures des protéines sont déterminées par radiocristallographie, cristallographie électronique et spectroscopie RMN110
  - 5 Fonction des protéines119
  - 5.1 La myoglobine et l'hémoglobine : des protéines fixatrices d'oxygène 120
  - La fixation de l'oxygène à la myoglobine dépend de la concentration en oxygène120
  - La myoglobine et l'hémoglobine ont une parenté évolutive121
  - L'oxygène se lie à l'hémoglobine de façon coopérative123
  - Un changement de conformation explique le comportement coopératif de l'hémoglobine124
  - Les ions H⁺ et le bisphosphoglycérate régulent la fixation d'oxygène à l'hémoglobine in vivo126
  - 5.2 Aspects médicaux : les variants de l'hémoglobine 127
  - 5.3 Les protéines structurales 130
  - Les filaments d'actine sont les plus abondants130
  - Les filaments d'actine sont en constante extension et rétractation131
  - La tubuline forme des microtubules creux132
  - Certains médicaments agissent sur les microtubules134
  - La kératine est un filament intermédiaire135
  - Le collagène est une triple hélice136
  - Encadré 5.B La carence en vitamine C cause le scorbut137
  - Encadre 5.C L'os et les défauts du collagène139
  - Les molécules de collagène sont réticulées par des pontages covalents139
  - 5.4 Les moteurs protéiques 141
  - La myosine possède deux têtes et une longue queue141
  - La myosine travaille selon un mécanisme de levier142
  - La kinésine est une protéine motrice associée aux microtubules143
  - Encadrés 5.D Les mutations de la myosine et la surdité144
  - La kinésine est un moteur processif146
  - 6 Comment travaillent les enzymes154
  - 6.1 Qu'est-ce qu'une enzyme ? 154
  - Le nom des enzymes correspond en général à la réaction qu'elles catalysent157
  - 6.2 Les mécanismes chimiques de la catalyse 158
  - Un catalyseur fournit un chemin réactionnel avec une barrière d'énergie d'activation plus basse159
  - Les enzymes utilisent des mécanismes de catalyse chimique160
  - Encadré 6.A La description des mécanismes de réaction162
  - La triade catalystique de la chymotrypsine permet l'hydrolyse de la liaison peptidique164
  - 6.3 Les propriétés spécifiques des catalyseurs enzymatiques 166
  - Les enzymes stabilisent l'état de transition166
  - Une catalyse efficace dépend des effets de proximité et d'orientation168
  - Le microenvironnement du site actif favorise la catalyse168
  - 6.4 Le modèle de la chymotrypsine 169
  - Les protéases à sérine ne sont pas toutes apparentées du point de vue de l'évolution170
  - Des enzymes ayant des mécanismes similaires présentent des spécificités de substrat différentes170
  - La chymotrypsine est activée par protéolyse171
  - Les inhibiteurs de protéases limitent l'activité des protéases172
  - 6.5 Aspects médicaux : la coagulation du sang 173
  - 7 Cinétique et inhibition enzymatique183
  - 7.1 Introduction à la cinétique enzymatique 183
  - 7.2 Résolution et signification de l'équation de Michaelis-Menten 186
  - Les équations de vitesse décrivent les processus chimiques186
  - L'équation de Michaelis-Menten est une équation de vitesse d'une réaction enzymatique187
  - Le K_M est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse est à la moitié de son maximum189
  - La constante catalytique décrit la rapidité d'action d'une enzyme190
  - k _cat/K_M indique l'efficacité catalytique190
  - Détermination expérimentale de K_M et de V_max191
  - Les enzymes ne correspondent pas toutes au modèles simple de Michaelis-Menten192
  - 7.3 L'inhibition des enzymes 194
  - Certains inhibiteurs agissent de façon irréversible195
  - L'inhibition compétitive est la forme la plus courante d'inhibition enzymatique réversible195
  - Les analogues de l'état de transition inhibent les enzymes197
  - Encadré 7.A Les inhibiteurs de la protéase du VIH198
  - D'autres types d'inhibiteurs affectent V_max199
  - La régulation des enzymes allostériques se fait par inhibition et par activation200
  - Divers facteurs peuvent influencer l'activité enzymatique203
  - 7.4 Aspects médicaux : la conception de médicaments 204
  - 8 Les lipides et les membranes215
  - 8.1 Les lipides 215
  - Encadré 8.A Les acides gras oméga-3216
  - Les acides gras contiennent de longues chaînes hydroacarbonées216
  - Certains lipides contiennent des têtes polaires217
  - Les lipides accomplissent diverses fonctions biologiques219
  - Encadré 8.B Les vitamines lipidiques A, D, E et K221
  - 8.2 La bicouche lipidique 222
  - La bicouche est une structure fluide223
  - Les bicouches naturelles sont asymétriques224
  - 8.3 Les protéines membranaires 225
  - Les protéines membranaires intrinsèques traversent la bicouche de part en part225
  - Une hélice alpha peut traverser la bicouche226
  - Un feuillet bêta transmembranaire forme un tonneau226
  - Les protéines à ancre lipidique s'ancrent dans la membrane227
  - 8.4 Le modèle de la mosaïque fluide 228
  - Les glycoprotéines membranaires sont orientées vers l'extérieur de la cellule229
  - 9 Le transport membranaire235
  - 9.1 La thermodynamique du transport membranaire 235
  - Les mouvements des ions modifient le potentiel de membrane237
  - Des protéines membranaires permettent le mouvement transmembranaire des ions237
  - 9.2 Le transport passif 240
  - Les porines sont des protéines à tonneaux bêta240
  - Les canaux ioniques sont hautement sélectifs241
  - Encadré 9.A Les pores ont le pouvoir de tuer une cellule242
  - Les canaux à ouverture contrôlée subissent des changements de conformation242
  - Les aquaporines sont des pores spécifiques pour l'eau243
  - Certaines protéines de transport alternent entre deux conformations244
  - 9.3 Le transport actif 245
  - La Na, K-ATPase change de conformation lorsqu'elle pompe les ions à travers la membrane246
  - Les transporteurs ABC permettent la résistance aux médicaments247
  - Le transport actif secondaire exploite des gradients constitués247
  - 9.4 La fusion membranaire 248
  - Encadré 9.B Les antidépresseurs bloquent le transport de la sérotonine250
  - Les SNARE relient les vésicules et les membranes plasmiques251
  - L'endocytose est l'inverse de l'exocytose252
  - Encadré 9.C Les exosomes253
  - 10 La signalisation260
  - 10.1 Caractéristiques générales des voies de signalisation 260
  - Un ligand se fixe à son récepteur avec une affinité caractéristique261
  - Encadré 10.A La perception du quorum (quorum sensing) chez les bactéries262
  - La plupart des signaux transitent par deux types de récepteurs263
  - Les effets du signal sont limités dans le temps264
  - 10.2 Les voies de signalisation des protéines G 265
  - Les récepteurs couplés aux protéines G comportent sept hélices transmembranaires265
  - Le récepteur active une protéine G265
  - L'adénylate cyclase génère un second messager, l'AMP cyclique266
  - L'AMP cyclique active la protéine kinase A267
  - Les voies de signalisation peuvent aussi être éteintes267
  - La voie de signalisation des phosphoinositides génère deux seconds messagers269
  - La calmoduline est le médiateur de certains des signaux dus à Ca²⁺270
  - 10.3 Les récepteurs tyrosine kinases 270
  - Le dimère du récepteur de l'insuline se lie à une seule molécule d'insuline271
  - Le récepteur subit une autophosphorylation271
  - Encadré 10.B La signalisation cellulaire et le cancer273
  - 10.4 La signalisation par les hormones lipidiques 274
  - Les eicosanoïdes sont des signaux agissant à courte distance275
  - Encadré 10.C L'aspirine et d'autres inhibiteurs de cyclooxygénases276
  - 11 Les glucides283
  - 11.1 Les monosaccharides 283
  - La plupart des glucides sont des composés chiraux284
  - La cyclisation engendre les anomères alpha et bêta285
  - Les monosaccharides peuvent être modifiés de diverses façons286
  - 11.2 Les polysaccharides 287
  - Le lactose et le saccharose sont les disaccharides les plus répandus288
  - L'amidon et le glycogène sont des molécules de stockage de carburant métabolique288
  - La cellulose et la chitine fournissent un support structural289
  - Encadré 11.A Les biocarburants cellulosiques290
  - Les polysaccharides bactériens forment un biofilm291
  - 11.3 Les glycoprotéines 291
  - Les oligosaccharides sont N-liés ou O-liés292
  - Encadré 11.B Le système des groupes sanguins ABO293
  - Les groupes oligosaccharidiques sont des marqueurs biologiques293
  - Les protéoglycanes contiennent de longues chaînes de glycosaminoglycane294
  - Les parois cellulaires des bactéries sont composées de peptidoglycane295
  - Partie 3 Réactions métaboliques
  - 12 Métabolisme et bioénergétique301
  - 12.1 Nourriture et combustible métabolique 301
  - Les cellules capturent les produits de la digestion302
  - Encadré 12.A Les recommandations diététiques303
  - Les monomères sont stockés sous forme de polymères304
  - Les combustibles métaboliques sont mobilisés selon les besoins304
  - 12.2 Les voies métaboliques 306
  - Certaines voies métaboliques majeures ont en commun un petit nombre d'intermédiaires307
  - De nombreuses voies métaboliques comprennent des réactions d'oxydoréduction308
  - Les voies métaboliques sont complexes310
  - Encadré 12.B Le transcriptome, le protéome et le métabolome311
  - Le métabolisme humain dépend de vitamines312
  - 12.3 Les variations d'énergie libre lors des réactions métaboliques 314
  - La variation d'énergie libre dépend des concentrations des réactifs314
  - Les réactions défavorables sont couplées à des réactions favorables316
  - L'énergie libre peut prendre différentes formes318
  - Encadré 12.C L'énergie des muscles humains320
  - La régulation se fait aux étapes de plus grandes variations d'énergie libre321
  - 13 Le métabolisme du glucose329
  - 13.1 La glycolyse 330
  - Il y a investissement d'énergie dans les réactions 1 à 5 de la glycolyse330
  - Les réactions 6 à 10 sont la phase énergétiquement rentable de la glycolyse336
  - Encadré 13.A Catabolisme des autres sucres340
  - La pyruvate est converti en d'autres substances341
  - Encadré 13.B Le métabolisme de l'alcool342
  - 13.2 La gluconéogenèse 344
  - Quatre enzymes gluconéogéniques plus certaines enzymes glycolytiques convertissent le pyruvate en glucose345
  - La gluconéogenèse est régulée à l'étape catalysée par la fructose bisphosphate346
  - 13.3 La synthèse et la dégradation du glycogène 347
  - La synthèse du glycogène consomme l'énergie libre de l'UTP348
  - La glycogène phosphorylase catalyse la glycogénolyse349
  - 13.4 La voie des pentoses phosphates 350
  - Les réactions oxydatives de la voie des pentoses phosphates produisent du NADPH350
  - Des réactions d'isomérisation et d'interconversion génèrent divers monosaccharides351
  - Résumé du métabolisme du glucose352
  - 13.5 Aspects médicaux : les maladies du métabolisme des glucides 353
  - Les maladies de stockage du glycogène affectent le foie et les muscles354
  - 14 Le cycle de l'acide citrique362
  - 14.1 La réaction catalysée par la pyruvate déshydrogénase 362
  - Le complexe de la pyruvate déshydrogénase contient des copies multiples de trois enzymes différentes363
  - La pyruvate déshydrogénase convertit le pyruvate en acétyl-CoA363
  - 14.2 Les huit réactions du cycle de l'acide citrique 365
  - 1. La citrate synthase ajoute un groupe acétyle à l'oxaloacétate366
  - 2. L'aconitase isomérise le citrate en isocitrate368
  - 3. L'isocitrate déshydrogénase libère le premier CO₂369
  - 4. L'alpha-cétoglutarate déshydrogénase libère le second CO₂369
  - 5. La succinyl-CoA synthétase catalyse une phophorylation au niveau du substrat370
  - 6. La succinate déshydrogénase génère de l'ubiquinol370
  - 7. La fumarase catalyse une réaction d'hydratation371
  - 8. La malate déshydrogénase régénère l'oxaloacétate371
  - 14.3 Thermodynamique du cycle de l'acide citrique 372
  - Le cycle de l'acide citrique est un cycle catalytique générateur d'énergie372
  - Le cycle de l'acide citrique est régulé à trois étapes372
  - Le cycle de l'acide citrique a probablement évolué en tant que voie synthétique373
  - Encadré 14.A Mutations des enzymes du cycle de l'acide citrique373
  - 14.4 Les rôles anaboliques et cataboliques du cycle de l'acide citrique 374
  - Les intermédiaires du cycle de l'acide citrique sont des précurseurs d'autres molécules375
  - Des réactions anaplérotiques réapprovisionnent les intermédiaires du cycle de l'acide citrique376
  - Encadré 14.B La voie du glyoxylate377
  - 15 La phosphorylation oxydative385
  - 15.1 La thermodynamique des réactions d'oxydoréduction 385
  - Le potentiel rédox indique la tendance d'une substance à accepter des électrons386
  - La variation d'énergie libre peut être calculée à partir de la variation du potentiel rédox388
  - 15.2 Le transport mitochondrial des électrons 390
  - Les membranes mitochondriales définissent deux compartiements390
  - Le Complexe I transfère des électrons du NADH à l'ubiquinone392
  - D'autres réactions d'oxydation contribuent à établir le stock d'ubiquinol394
  - Le Complexe III transfère des électrons de l'ubiquinol au cytochromec394
  - Le Complexe IV oxyde le cytochrome c et réduit O₂397
  - Encadré 15.A Les radicaux libres et le vieillisement398
  - 15.3 La chimiosmose 399
  - La chimiosmose relie le transport des électrons à la phosphorylation oxydative400
  - Le gradient de protons est un gradient électrochimique400
  - 15.4 L'ATP synthase 401
  - L'ATP synthase tourne lorsqu'elle déplace des protons401
  - Le mécanisme du changement de liaison explique comment est formé l'ATP403
  - Le rapport P:O décrit la stoechiométrie de la phosphorylation oxydative403
  - Encadré 15.B Les agents découplants empêchent la synthèse d'ATP404
  - Le taux de phosphorylation oxydative dépend du taux de catabolisme des combustibles cellulaires404
  - 16 La photosynthèse411
  - 16.1 Les chloroplastes et l'énergie solaire 411
  - Les pigments absorbent de la lumière de différentes longueurs d'onde412
  - Les complexes collecteurs de lumière transfèrent l'énergie au centre réactionnel414
  - 16.2 Les réactions claires 415
  - Le Photosystème II est une enzyme d'oxydoréduction activée par la lumière416
  - Oxydation de l'eau par le complexe d'oxydation de l'eau du Photosystème II417
  - Le cytochrome b6f relie les Photosystèmes I et II418
  - Une deuxième photooxydation a lieu dans le Photosystème I419
  - La chimiosmose fournit l'énergie libre pour la synthèse d'ATP421
  - 16.3 La fixation du carbone 422
  - La rubisco catalyse la fixation de CO₂422
  - Encadré 16.A La voie en C4424
  - Le cycle de Calvin réarrange des molécules de sucre424
  - La disponibilité de lumière régule la fixation de carbone426
  - Les produits du cycle de Calvin servent à synthétiser du saccharose et de l'amidon426
  - 17 Le métabolisme lipidique432
  - 17.1 Le transport des lipides 432
  - 17.2 L'oxydation des acides gras 435
  - Les acides gras sont activés avant leur dégradation435
  - Chaque tour de la bêta-oxydation comporte quatre réactions436
  - La dégradation des acides gras insaturés nécessite leur isomérisation et leur réduction439
  - L'oxydation des acides gras à nombre impair d'atomes de carbone produit du propionyl-CoA440
  - Une partie de l'oxydation des acides gras a lieu dans les peroxysomes442
  - 17.3 La synthèse des acides gras 443
  - L'acétyl-CoA carboxylase catalyse la première étape de la synthèse des acides gras444
  - La synthase des acides gras catalyse sept réactions445
  - Les acides gras nouvellement synthétisés sont allongés et désaturés par d'autres enzymes447
  - Encadré 17.A Graisses, régime alimentaire et cardiopathies448
  - La synthèse des acides gras peut être activée ou inhibée449
  - L'acétyl-CoA peut être converti en corps cétoniques450
  - Encadré 17.B Les inhibiteurs de la synthèse des acides gras450
  - 17.4 La synthèse des autres lipides 452
  - Les triacylglycérols et les phospholipides sont construits à partir de groupes acyl-CoA452
  - La synthèse du cholestérol débute par l'acétyl-CoA454
  - Un résumé du métabolisme lipidique457
  - 18 Le métabolisme de l'azote464
  - 18.1 La fixation et l'assimilation de l'azote 464
  - La nitrogénase convertit N₂ en NH₃465
  - L'ammoniac est assimilé par la glutamine synthétase et la glutamate synthase466
  - Les transaminations déplacent des groupes amino entre les composés467
  - 18.2 La biosynthèse des acides aminés 469
  - Encadré 18.A Les transaminases en analyses médicales469
  - Plusieurs acides aminés sont aisément synthétisés à partir de métabolites courants470
  - La synthèse des acides aminés soufrés, ramifiés ou de ceux à groupe aromatique est plus difficile471
  - Encadré 18.B Le glyphosate, le plus répandu des herbicides473
  - Des acides aminés sont les précurseurs de quelques molécules de signalisation475
  - 18.3 Le catabolisme des acides aminés 476
  - Encadré 18.C Le monoxyde d'azote476
  - Les acides aminés sont glucogéniques, cétogéniques ou les deux à la fois477
  - 18.4 L'élimination de l'azote : le cycle de l'urée 480
  - Encadré 18.D Les maladies du métabolisme des acides aminés480
  - Le glutamate fournit l'azote du cycle de l'urée481
  - Le cycle de l'urée comporte quatre réactions482
  - 18.5 La métabolisme des nucléotides 485
  - La synthèse des nucléotides puriques produit de l'IMP puis de l'AMP et du GMP485
  - La synthèse des nucléotides pyrimidiques produit de l'UTP et du CTP486
  - La ribonucléotide réductase convertit les ribonucléotides en désoxyribonucléotides487
  - La thymidine est un nucléotide produit par méthylation488
  - La dégradation des nucléotides produit de l'acide urique ou des acides aminés489
  - 19 Régulation du métabolisme énergétique des mammifères497
  - 19.1 L'intégration du métabolisme énergétique 498
  - Les organes sont spécialisés pour différentes fonctions498
  - Les métabolites se déplacent entre les organes499
  - Encadré 19.A Le microbiome intestinal contribue au métabolisme500
  - 19.2 Le contrôle hormonal du métabolisme énergétique 501
  - L'insuline est libérée en réponse au glucose502
  - L'insuline commande l'utilisation et le stockage des combustibles503
  - La glucagon et l'adrénaline déclenchent la mobilisation de combustible504
  - D'autres hormones influence le métabolisme énergétique505
  - La protéine kinase AMP-dépendante agit comme détecteur de combustible506
  - Encadré 19.B Le marasme et le kwashiokor507
  - 19.3 Les désordres du métabolisme des combustibles 507
  - Le corps génère du glucose et des corps cétoniques durant le jeûne507
  - Les causes de l'obésité sont multiples508
  - Le diabète se caractérise par une hyperglycémie509
  - Le syndrome métabolique fait le lien entre obésité et diabète511
  - 19.4 Aspects médiaux : le métabolisme du cancer 511
  - La glycolyse aérobie entretient la biosynthèse512
  - Les cellules cancéreuses consomment de grandes quantités de glutamine512
  - Partie 4 La gestion de l'information génétique
  - 20 Réplication et réparation de l'ADN519
  - 20.1 La machinerie de réplication de l'ADN 519
  - La réplication a lieu dans des usines moléculaires520
  - Les hélicases convertissent l'ADN double-brin en ADN simple-brin521
  - L'ADN polymérase est confrontée à deux problèmes522
  - Les ADN polymérases ont une structure et un mécanisme communs523
  - L'ADN polymérase effectue une vérification sur épreuve de l'ADN néosynthétisé525
  - Une RNase et une ligase sont nécessaires pour compléter le brin retardé525
  - 20.2 Les télomères 528
  - La télomérase rallonge les chromosomes529
  - Encadré 20.A La transcriptase inverse du VIH530
  - L'activité de la télomérase est-elle couplée à l'immortalité des cellules ?531
  - 20.3 Altération et réparation de l'ADN 531
  - L'altération de l'ADN est inévitable531
  - Les enzymes de réparation réparent certains types d'altérations de l'ADN533
  - La réparation par excision de base (BER) corrige les lésions les plus fréquentes de l'ADN533
  - La réparation par excision de nucléotide (NER) corrige la deuxième forme la plus fréquente de lésion de l'ADN535
  - Les cassures double-brins peuvent être réparées par jonction des extrémités535
  - Les molécules d'ADN cassées peuvent aussi être restaurées par recombinaison536
  - 20.4 Aspects médicaux : le cancer en tant que maladie génétique 538
  - La croissance tumorale dépend de multiples évènements538
  - Les voies de réparation de l'ADN sont étroitement liées au cancer539
  - 20.5 L'empaquetage de l'ADN 540
  - L'ADN a un surenroulement négatif541
  - Les topoisomérases modifient le surenroulement de l'ADN541
  - L'ADN eucaryote est empaqueté dans des nucléosomes543
  - 21 Transcription et ARN551
  - 21.1 L'initiation de la transcription 552
  - Qu'est-ce qu'un gène ?552
  - L'empaquetage de l'ADN affecte la transcription553
  - L'ADN subit aussi des modifications covalentes555
  - La transcription démarre aux promoteurs555
  - Les facteurs de transcription reconnaissent les promoteurs eucaryotes557
  - Encadré 21.A Les protéines de liaison à l'ADN558
  - Les amplificateurs et les silenceurs agissent à distance du promoteur558
  - Les opérons des procaryotes permettent l'expression coordonnée des gènes560
  - 21.2 L'ARN polymérase 562
  - Les ARN polymérases ont une structure et un mécanisme commun562
  - L'ARN polymérase est une enzyme processive564
  - L'élongation de la transcription nécessite un changement de conformation de l'ARN polymérase564
  - Il existe différentes façons de terminer la transcription565
  - 21.3 La maturation des ARN 567
  - Les ARNm des eucacyotes reçoivent une coiffe en 5' et une queue poly(A) en 3'567
  - L'épissage retire les transcrits des introns de l'ARN eucaryote567
  - Le taux de renouvellement des ARN et l'interférence d'ARN limitent l'expression des gènes569
  - La maturation de l'ARNr et de l'ARNt comporte l'addition, la délétion et la modification de nucléotides572
  - Les ARN présentent une importante structure secondaire573
  - 22 La synthèse protéique580
  - 22.1 Les ARNt et le code génétique 580
  - Le code génétique est redondant581
  - Les ARNt ont une structure commune581
  - L'aminoacylation de l'ARNt consomme de l'ATP582
  - Certaines synthétases ont une activité de correction sur épreuve584
  - Les anticodons des ARNt s'apparient avec les codons584
  - Encadré. 22.A Le code génétique élargi585
  - 22.2 La structure du ribosome 586
  - Le ribosome est principalement à base d'ARN586
  - Trois ARNt se fixent au ribosome587
  - 22.3 La traduction 589
  - L'initiation nécessite un ARNt initiateur589
  - Les ARNt corrects sont apportés au ribosome durant l'élongation590
  - Le site actif peptidyl transférase catalyse la formation de la liaison peptidique593
  - Encadré 22.B Des antibiotiques inhibiteurs de la synthèse protéique594
  - Les facteurs de libération permettent la terminaison de la traduction595
  - La traduction est efficace in vivo596
  - 22.4 Les évènements post-traductionnels 597
  - Des chaperons permettent le repliement des protéines597
  - La particule de reconnaissance du signal destine certaines protéines à une translocation transmembranaire599
  - Beaucoup de protéines subissent une modification covalente600
  - Glossaire G-1
  - Solutions des exercices impairs S-1
  - Index I-1
Origine de la notice:
- Electre