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La biochimie de Lubert Stryer : livre compagnon de l'étudiant
Livre La biochimie de Lubert Stryer : livre compagnon de l'étudiant

par Stryer, Lubert

Flammarion médecine-sciences

-

  • Disponible - 577.4 STR

    Niveau 2 - Sciences

Livre

La biochimie de Lubert Stryer : livre compagnon de l'étudiant

Auteur(s) : Stryer, Lubert Découvrir l'auteur

Résumé

A la fois manuel de cours et livre d'exercices corrigés, cet ouvrage aide les étudiants à préparer, réviser et réussir l'examen de biochimie.

  • Éditeur(s)
  • Date
    • 1998
  • Notes
    • Glossaire.
  • Langues
    • Français
    • , traduit de : Anglais
  • Description matérielle
    • 800 p. : ill. ; 28 x 22 cm
  • Sujet(s)
  • ISBN
    • 2-257-15217-4
  • Indice
  • Tables des matières

      • Biochimie

      • Cinquième édition

      • Lubert Stryer

      • Jeremy M. Berg

      • John L. Tymoczko

      • Médecine-Sciences Flammarion

      • Préfacexxvii
      • Outils et techniquesxxxii
      • Applications cliniquesxxxiii
      • Évolution moléculairexxxiv
      • Remerciements
        xxxv
      • Partie 1 Architecture moléculaire de la vie
      • Chapitre 1 Prélude: biochimie et révolution génomique
        3
      • 1.1 Le DNA illustre les relations entre la forme et la fonction 4
      • 1.1.1 Le DNA est construit à partir de quatre modules élémentaires4
      • 1.1.2 Deux brins simples de DNA se combinent pour former une double hélice5
      • 1.1.3 Le RNA est un intermédiaire dans le flux de l'information génétique6
      • 1.1.4 Les protéines, codées par les acides nucléiques, effectuent la plupart des fonctions cellulaires6
      • 1.2 Une unité biochimique est sous-jacente à une diversité biologique 7
      • 1.3 Les liaisons chimiques en biochimie 8
      • 1.3.1 Des interactions réversibles entre biomolécules sont médiées par trois types de liaisons non covalentes9
      • 1.3.2 Les propriétés de l'eau affectent les capacités de liaison des biomolécules10
      • 1.3.3 L'entropie et les principes de la thermodynamique11
      • 1.3.4 Le reploiement des protéines peut être compris en termes de variations d'énergie libre14
      • 1.4 Biochimie et biologie humaine
        15
      • Chapitre 2 L'évolution biochimique
        19
      • 2.1 Des molécules organiques clé ont été utilisées par les systèmes vivants 20
      • 2.1.1 De nombreux constituants des macromolécules biochimiques peuvent être produits lors de réactions prébiotiques simples20
      • 2.1.2 Des incertitudes demeurent quant à l'origine de certaines biomolécules clé21
      • 2.2 L'évolution nécessite la reproduction, la variation et la pression sélective 21
      • 2.2.1 Les principes de l'évolution peuvent être mis en évidence in vitro22
      • 2.2.2. Les molécules de RNA peuvent se comporter en catalyseur23
      • 2.2.3 Les aminoacides et leurs polymères peuvent jouer des rôles biosynthétiques et des rôles catalytiques23
      • 2.2.4 La synthèse polypeptidique dirigée par une matrice de RNA relie le monde du RNA à celui des protéines24
      • 2.2.5 Le code génétique élucide les mécanismes de l'évolution25
      • 2.2.6 Les RNA de transfert illustrent l'évolution par duplication de gène26
      • 2.2.7 Le DNA est une forme stable de stockage de l'information génétique
        26
      • 2.3 Des transformations de l'énergie sont nécessaires pour le maintient des systèmes vivants 28
      • 2.3.1 L'ATP, unité commune d'énergie biochimique, peut être créé par dégradation de molécules organiques28
      • 2.3.2 Des cellules ont été formées par inclusion d'acides nucléiques dans des membranes29
      • 2.3.3 La compartimentation nécessite le développement de pompes ioniques30
      • 2.3.4 Les gradients de protons peuvent être utilisés pour activer la synthèse de l'ATP31
      • 2.3.5 L'oxygène moléculaire, sous-produit toxique de certains processus photosynthétiques, peut être utilisé dans des buts métaboliques
        32
      • 2.4 Les cellules peuvent répondre aux changements de leur environnement 33
      • 2.4.1 Des structures filamenteuses et des moteurs moléculaires permettent des mouvements intracellulaires ou cellulaires34
      • 2.4.2 Certaines cellules peuvent entrer en interaction pour former des colonies douées de fonctions spécialisées35
      • 2.4.3 Le développement d'organismes multicellulaires nécessite la différenciation orchestrée des cellules36
      • 2.4.4. L'unité de la biochimie permet à la biologie humaine d'être efficacement explorée grâce à l'étude d'autres organismes
        37
      • Chapitre 3 Structure et fonction des protéines
        41
      • 3.1 Les protéines sont construites à partir d'un répertoire de 20 aminoacides
        43
      • 3.2 Structure primaire: les aminoacides sont unis par des liaisons peptidiques pour former des chaînes polypeptidiques
        51
      • 3.2.1 Les protéines ont des séquences spécifiques d'aminoacides déterminées par les gènes
        53
      • 3.2.2 Les chaînes polypeptidiques sont flexibles bien que limitées dans leur conformation
        54
      • 3.3 Structure secondaire: les chaînes polypeptidiques peuvent se reployer en structures régulières telles que l'hélice alpha, le feuillet bêta, les coudes et les boucles
        56
      • 3.3.1 L'hélice alpha est une structure enroulée stabilisée par des liaisons hydrogène intrachaînes56
      • 3.3.2 Les feuillets bêta sont stabilisés par des liaisons hydrogène entre les brins polypeptidiques58
      • 3.3.3 Les chaînes polypeptidiques peuvent changer de direction en effectuant des coudes ou des boucles60
      • 3.4 Structure tertiaire: les protéines hydrosolubles se reploient en des structures compactes présentant des cores non polaires
        61
      • 3.5 Structure quaternaire: les chaînes polypeptidiques peuvent s'assembler en des structures multi-sous-unitaires
        63
      • 3.6 La séquence des aminoacides d'une protéine détermine sa structure tridimensionnelle 64
      • 3.6.1 Les aminoacides ont des propensions différentes à former des hélices alpha, des feuillets bêta ou des coudes bêta66
      • 3.6.2 Le reploiement des protéines est un processus hautement coopératif68
      • 3.6.3 Les protéines se reploient par stabilisation progressive d'intermédiaires et non par une recherche au hasard68
      • 3.6.4 La prédiction de la structure tridimensionnelle à partir de la séquence demeure un grand problème69
      • 3.6.5 La modification et le clivage des protéines apportent de nouvelles possibilités
        69
      • Chapitre 4 Explorer les protéines
        77
      • 4.0.1 Le protéome est la représentation fonctionnelle du génome
        78
      • 4.1 La purification des protéines est une étape essentielle de la compréhension de leur fonction
        78
      • 4.1.1 Le dosage: comment reconnaissons-nous la protéine que nous cherchons?
        78
      • 4.1.2 Les protéines doivent être extraites de la cellule avant d'être purifiées
        79
      • 4.1.3 Les protéines peuvent être purifiées sur la base de leur taille, de leur charge et de leur affinité de liaison
        80
      • 4.1.4 Les protéines peuvent être séparées par électrophorèse sur gel puis mises en évidence
        83
      • 4.1.5 Un schéma de purification d'une protéine peut être évalué quantitativement
        86
      • 4.1.6 L'ultracentrifugation est précieuse pour séparer les biomolécules et déterminer leur masse
        87
      • 4.1.7 La masse d'une protéine peut être déterminée avec précision par spectrométrie de masse
        89
      • 4.2 La séquence des aminoacides peut être déterminée par dégradation d'Edman automatisée
        91
      • 4.2.1 Les protéines peuvent être clivées de façon spécifique en petits peptides pour en faciliter l'analyse
        94
      • 4.2.2 Les séquences des aminoacides apportent de nombreux types d'information
        96
      • 4.2.3 La technologie du DNA recombinant a révolutionné le séquençage des protéines
        97
      • 4.3 L'immunologie apporte d'importantes techniques pour l'investigation des protéines
        98
      • 4.3.1 Des anticorps spécifiques d'une protéine peuvent être créés
        98
      • 4.3.2 Des anticorps monoclonaux de pratiquement toutes les spécificités désirées peuvent être aisément préparés
        100
      • 4.3.3 Les protéines peuvent être détectées et dosées par utilisation d'un ELISA
        101
      • 4.3.3 Le Western blotting permet la détection de protéines séparées par électrophorèse sur gel
        103
      • 4.3.5 Des marqueurs fluorescents permettent la visualisation des protéines dans la cellule
        103
      • 4.4 Les peptides peuvent être synthétisés par des méthodes automatiques en phase solide
        104
      • 4.5 La structure tridimensionnelle des protéines peut être déterminée par spectroscopie par RMN ou par cristallographie de rayons X
        107
      • 4.5.1 La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire peut révéler la structure des protéines en solution
        107
      • 4.5.2 La cristallographie par rayons X révèle la structure tridimensionnelle au niveau atomique
        110
      • Chapitre 5 DNA, RNA et flux de l'information génétique
        117
      • 5.1 Un acide nucléique est constitué de quatre types de bases liées à un squelette ose-phosphate
        118
      • 5.1.1 Le RNA et le DNA diffèrent par le composant osidique et par l'une des bases
        118
      • 5.1.2 Les nucléotides sont les unités monomériques des acides nucléiques
        120
      • 5.2 Une paire de chaînes d'acide nucléique présentant des séquences complémentaires peut former une structure en double hélice
        121
      • 5.2.1 La double hélice est stabilisée par des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes121
      • 5.2.2 La double hélice facilite la transmission précise de l'information héréditaire 123
      • 5.2.3 La double hélice peut subir une fusion réversible 124
      • 5.2.4 Certaines molécules de DNA sont circulaires et surenroulées 125
      • 5.2.5 Des acides nucléiques simple brin peuvent adopter des structures élaborées
        126
      • 5.3 Le DNA est répliqué par des polymérases qui prennent leurs instructions de matrices 127
      • 5.3.1 La DNA polymérase catalyse la formation de la liaison phosphodiester 127
      • 5.3.2 Les gènes de certains virus sont faits de RNA
        128
      • 5.4 L'expression des gènes est la transformation de l'information du DNA en molécules fonctionnelles 129
      • 5.4.1 Divers types de RNA jouent des rôles clé dans l'expression des gènes 129
      • 5.4.2 Tout le DNA cellulaire est synthétisé par des RNA polymérases 130
      • 5.4.3 Les RNA polymérases prennent leurs instructions d'une matrice de DNA 131
      • 5.4.4 La transcription commence près des sites promoteurs et s'arrête au niveau des sites de terminaison 131
      • 5.4.5 Le RNA de transfert est la molécule adaptatrice dans la synthèse des protéines
        132
      • 5.5 Les aminoacides sont codés par des groupes de trois bases à partir d'un point fixe 133
      • 5.5.1 Caractéristiques essentielles du code génétique 134
      • 5.5.2 Le RNA messager contient des signaux de départ et des signaux stop pour la synthèse des protéines 135
      • 5.5.3 Le code génétique est presque universel
        135
      • 5.6 La plupart des gènes des eucaryotes sont des mosaïques d'introns et d'exons 136
      • 5.6.1 La maturation du RNA crée le RNA mature 137
      • 5.6.2 De nombreux exons codent pour des domaines protéiques
        137
      • Chapitre 6 Explorer les gènes
        143
      • 6.1 Outils de base pour l'exploration des gènes 144
      • 6.1.1 Les enzymes de restriction coupent le DNA en fragments spécifiques 144
      • 6.1.2 Les fragments de restriction peuvent être séparés par électrophorèse sur gel et visualisés 145
      • 6.1.3 Le DNA est habituellement séquence par interruption contrôlée de la réplication (méthode des didésoxynucléotides de Sanger) 146
      • 6.1.4 Des sondes de DNA et des gènes peuvent être synthétisés par des méthodes en phase solide automatisées 148
      • 6.1.5 Des séquences de DNA sélectionnées peuvent être très amplifiées par réaction de polymérisation en chaîne 149
      • 6.1.6 La PCR est une puissante technique pour le diagnostic médical, la médecine légale et l'évolution moléculaire
        151
      • 6.2 La technologie du DNA recombinant a révolutionné tous les aspects de la biologie 151
      • 6.2.1 Les enzymes de restriction et la DNA ligase sont des outils clé pour la formation de molécules de DNA recombinant 152
      • 6.2.2 Les plasmides et le phage lambda sont des vecteurs de choix pour le clonage du DNA dans les bactéries 153
      • 6.2.3 Des gènes spécifiques peuvent être clones à partir d'un digestat de DNA génomique 155
      • 6.2.4 De longs fragments de DNA peuvent être analysés efficacement par marche sur le chromosome
        156
      • 6.3 Manipulation des gènes des eucaryotes 157
      • 6.3.1 Le DNA complémentaire préparé à partir d'un mRNA peut être exprimé dans des cellules hôte 157
      • 6.3.2 Le niveau d'expression des gènes peut être examiné dans son ensemble 159
      • 6.3.3 De nouveaux gènes insérés dans des cellules eucaryotes peuvent être efficacement exprimés 160
      • 6.3.4 Des animaux transgéniques hébergent et expriment des gènes introduits dans leur lignée germinale 161
      • 6.3.5 L'invalidation d'un gène apporte des informations sur sa fonction 162
      • 6.3.6 Des plasmides inducteurs de tumeurs peuvent être utilisés pour introduire de nouveaux gènes dans des cellules végétales
        163
      • 6.4 De nouvelles protéines peuvent être fabriquées par mutagenèse dirigée 164
      • 6.4.1 Des protéines avec de nouvelles fonctions peuvent être créées par des changements dirigés du DNA 164
      • 6.4.2 La technologie du DNA recombinant a ouvert de nouvelles perspectives
        165
      • Chapitre 7 Explorer l'évolution
        171
      • 7.1 Les homologues descendent d'un ancêtre commun
        173
      • 7.2 L'analyse statistique de l'alignement des séquences peut détecter une homologie 173
      • 7.2.1 La signification statistique des alignements peut être estimée par brassage 175
      • 7.2.2 Des relations évolutives éloignées peuvent être détectées grâce à l'utilisation de matrices de substitution 177
      • 7.2.3 Des bases de données peuvent être consultées pour identifier des séquences homologues
        178
      • 7.3 L'examen de la structure tridimensionnelle enrichit notre compréhension des relations évolutives
        179
      • 7.3.1 La structure tertiaire est plus conservée que la structure primaire 179
      • 7.3.2 La connaissance des structures tridimensionnelles peut aider à l'évaluation de l'alignement des séquences 180
      • 7.3.3 Des motifs répétitifs peuvent être détectés en alignant les séquences avec elles-mêmes 181
      • 7.3.4 Evolution convergente: solutions communes à des problèmes biochimiques 182
      • 7.3.5 La comparaison des séquences du RNA peut être une source d'information sur les structures secondaires
        182
      • 7.4 Des arbres phylogénétiques peuvent être construits sur la base d'informations sur les séquences
        183
      • 7.5 Des techniques modernes rendent possible l'exploration expérimentale de l'Évolution 184
      • 7.5.1 Le DNA ancestral peut parfois être amplifié et séquence 184
      • 7.5.2 L'évolution moléculaire peut être étudiée expérimentalement
        184
      • Chapitre 8 Enzymes: concepts de base et cinétique
        189
      • 8.1 Les enzymes sont des catalyseurs puissants et extrêmement spécifiques 190
      • 8.1.1 De nombreux enzymes nécessitent des cofacteurs pour être actifs 191
      • 8.1.2 Les enzymes peuvent transformer l'énergie d'une forme en une autre 192
      • 8.1.3 Les enzymes sont classés sur la base des types de réactions qu'ils catalysent
        192
      • 8.2 L'énergie libre est une fonction thermodynamique puissante pour comprendre les enzymes 193
      • 8.2.1 La variation d'énergie libre apporte des informations sur la spontanéité mais pas sur la vitesse d'une réaction 193
      • 8.2.2 La variation d'énergie libre standard d'une réaction est en relation avec la constante d'équilibre 194
      • 8.2.3 Les enzymes ne modifient que la vitesse de réaction, sans changer l'équilibre de la réaction
        196
      • 8.3 Les enzymes accélèrent les réactions en facilitant la formation de l'état de transition
        196
      • 8.3.1 La formation d'un complexe enzyme-substrat est la première étape de la catalyse enzymatique 197
      • 8.3.2 Les sites actifs des enzymes ont certains caractères en commun
        198
      • 8.4 Le modèle de Michaelis-Menten explique les propriétés cinétiques de nombreux enzymes 200
      • 8.4.1 Signification des valeurs de KM et Vmax203
      • 8.4.2 Perfection cinétique de la catalyse enzymatique: le critère kcat/KM205
      • 8.4.3 La plupart des réactions biochimiques mettent enjeu plusieurs substrats 207
      • 8.4.4 Les enzymes allostériques n'obéissent pas à la cinétique de Michaelis-Menten
        208
      • 8.5 Les enzymes peuvent être inhibés par des molécules spécifiques 209
      • 8.5.1 Les inhibitions compétitive et non compétitive peuvent être distinguées par des méthodes cinétiques 210
      • 8.5.2 Les inhibiteurs irréversibles peuvent être utilisés pour établir une carte du site actif 210
      • 8.5.3 Les analogues de l'état de transition sont de puissants inhibiteurs des enzymes 213
      • 8.5.4 Des anticorps catalytiques démontrent l'importance de la liaison spécifique de l'état de transition pour l'activité enzymatique 213
      • 8.5.5 La pénicilline inactive irréversiblement l'enzyme clé de la synthèse de la paroi cellulaire bactérienne
        214
      • 8.6 Les vitamines sont souvent des précurseurs des coenzymes 216
      • 8.6.1 Les vitamines hydrosolubles sont des coenzymes 217
      • 8.6.2 Les vitamines liposolubles participent à divers processus tels que la coagulation du sang et la vision
        219
      • Chapitre 9 Stratégies catalytiques
        227
      • 9.0.1 Quelques principes catalytiques de base sont utilisés par de nombreux enzymes
        228
      • 9.1 Protéases: faciliter une réaction difficile 228
      • 9.1.1 La chymotrypsine possède un résidu serine extrêmement réactif 229
      • 9.1.2 L'action de la chymotrypsine s'effectue en deux étapes unies par un intermédiaire covalent 230
      • 9.1.3 La serine fait partie d'une triade catalytique qui inclut aussi l'histidine et l'acide aspartique 231
      • 9.1.4 Des triades catalytiques sont trouvées dans d'autres enzymes hydrolytiques 234
      • 9.1.5 La triade catalytique a été disséquée par mutagenèse dirigée 236
      • 9.1.6 Les cystéine-, aspartate- et métallo-protéases sont d'autres classes majeures d'enzymes protéolytiques 236
      • 9.1.7 Les inhibiteurs des protéases sont des médicaments importants
        238
      • 9.2 Anhydrases carboniques: rendre une réaction rapide encore plus rapide 239
      • 9.2.1 L'anhydrase carbonique contient un ion zinc lié essentiel à l'activité catalytique 240
      • 9.2.2 La catalyse fait intervenir l'activation de l'eau par le zinc 241
      • 9.2.3 Une navette de protons facilite la régénération rapide de la forme active de l'enzyme 242
      • 9.2.4 Une évolution convergente a créé des sites actifs contenant du zinc dans différentes anhydrases carboniques
        244
      • 9.3 Enzymes de restriction: effectuer des réactions de clivage du DNA hautement spécifiques 245
      • 9.3.1 Le clivage est effectué par un déplacement en ligne de l'oxygène 3' du phosphore par une molécule d'eau activée par le magnésium 246
      • 9.3.2 Les enzymes de restriction ont besoin de magnésium pour leur activité catalytique 248
      • 9.3.3 L'appareil catalytique complet n'est assemblé qu'au sein de complexes de molécules de DNA reconnu, ce qui assure la spécificité 248
      • 9.3.4 Les enzymes de restriction de type II ont un core catalytique commun et sont probablement apparentés par transfert horizontal de gène
        251
      • 9.4 Nucléoside monophosphate kinases: catalyser l'échange d'un groupe phosphoryle entre des nucléotides sans effectuer d'hydrolyse 252
      • 9.4.1 Les NMP kinases forment une famille d'enzymes contenant des structures en boucle P 253
      • 9.4.2 Des nucléosides triphosphate complexés au magnésium (ou au manganèse) sont les vrais substrats de pratiquement tous les enzymes NTP-dépendants 254
      • 9.4.3 La fixation de l'ATP induit de larges changements conformationnels 255
      • 9.4.4 Des domaines NTPases à boucle P sont présents dans toute une série de protéines importantes
        255
      • Chapitre 10 Stratégies régulatrices: enzymes et hémoglobine
        261
      • 10.1 L'aspartate transcarbamylase est inhibée allostériquement par le produit final de sa voie 262
      • 10.1.1 L'ATCase est constituée de sous-unités catalytiques et de sous-unités régulatrices qui peuvent être séparées 263
      • 10.1.2 Les interactions allostériques de l'ATCase sont médiées par d'importants changements de la structure quaternaire 264
      • 10.1.3 Les enzymes régulés par allostérie ne suivent pas la cinétique de Michaelis-Menten 267
      • 10.1.4 Des régulateurs allostériques modulent l'équilibre T-R 267
      • 10.1.5 Le modèle concerté peut être présenté en termes quantitatifs 268
      • 10.1.6 Les modèles séquentiels peuvent aussi expliquer les effets allostériques
        269
      • 10.2 L'hémoglobine transporte efficacement l'oxygène en fixant ce dernier de façon coopérative
        269
      • 10.2.1 La liaison de l'oxygène induit d'importants changements structuraux au niveau des sites du fer dans l'hémoglobine 270
      • 10.2.2 La fixation de l'oxygène modifie considérablement la structure quaternaire de l'hémoglobine 271
      • 10.2.3. Accord de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène: l'effet du 2,3-bisphosphoglycérate 272
      • 10.2.4 L'effet Bohr: les ions hydrogène et le dioxyde de carbone favorisent la libération de l'oxygène
        273
      • 10.3 Les isozymes apportent un moyen de régulation spécifique pour des tissus ou des stades du développement différents
        274
      • 10.4 La modification covalente est un moyen de régulation de l'activité enzymatique 275
      • 10.4.1 La phosphorylation est un moyen très efficace de réguler l'activité des protéines cible 276
      • 10.4.2 L'AMP cyclique active la protéine kinase A en modifiant sa structure quaternaire 278
      • 10.4.3 L'ATP et la protéine cible se fixent dans une profonde cavité de la sous-unité catalytique de la protéine kinase A
        279
      • 10.5 De nombreux enzymes sont activés par un clivage protéolytique spécifique 280
      • 10.5.1 Le chymotrypsinogène est activé par le clivage spécifique d'une seule liaison peptidique 281
      • 10.5.2 L'activation protéolytique du chymotrypsinogène conduit à la formation d'un site de liaison du substrat 281
      • 10.5.3 La formation de la trypsine à partir du trypsinogène conduit à l'activation d'autres zymogènes 282
      • 10.5.4 Certains enzymes protéolytiques ont des inhibiteurs spécifiques 283
      • 10.5.5 La coagulation sanguine est réalisée par une cascade d'activations de zymogènes 284
      • 10.5.6 Le fibrinogène est converti par la thrombine en un caillot de fibrine 285
      • 10.5.7 La prothrombine est apprêtée pour son activation par une modification dépendante de la vitamine K 287
      • 10.5.8 L'hémophilie a révélé une étape initiale de la coagulation 288
      • 10.5.9 Le processus de la coagulation doit être régulé avec précision
        289
      • Chapitre 11 Les glucides
        295
      • 11.1 Les monosaccharides sont des aldéhydes ou des cétones avec de nombreux groupes hydroxyle 296
      • 11.1.1 Les pentoses et les hexoses se cyclisent pour former des cycles furanose ou pyranose 298
      • 11.1.2 Conformation des cycles pyranose et furanose 300
      • 11.1.3 Les monosaccharides sont unis aux alcools et aux aminés par des liaisons glycosidiques
        300
      • 11.2 Les glucides complexes sont formés par union de monosaccharides 301
      • 11.2.1 Le saccharose, le lactose et le maltose sont les disaccharides les plus habituels 302
      • 11.2.2 Le glycogène et l'amidon sont des réserves mobilisables de glucose 302
      • 11.2.3 La cellulose, principal polymère de structure des végétaux, est constituée d'enchaînements linéaires d'unités glucose 303
      • 11.2.4 Les glycosaminoglycanes sont des chaînes polysaccharidiques anioniques constituées d'unités disaccharidiques répétitives304
      • 11.2.5 Des enzymes spécifiques sont responsables de l'assemblage des oligosaccharides304
      • 11.3 Des glucides peuvent être liés à des protéines pour former des glycoprotéines 306
      • 11.3.1 Les glucides peuvent être liés aux protéines au niveau de résidus asparagine (N-liés) ou sérine ou thréonine (O-liés)306
      • 11.3.2 La glycosylation des protéines s'effectue dans la lumière du réticulum endoplasmique et dans le complexe de Golgi307
      • 11.3.3 Les glycoprotéines N-liées acquièrent leurs oses initiaux de donneurs dolichol dans le réticulum endoplasmique308
      • 11.3.4 Des vésicules de transport acheminent les protéines du réticulum endoplasmique au complexe de Golgi pour une glycosylation supplémentaire et un tri309
      • 11.3.5 Le mannose 6-phosphate dirige les enzymes des lysosomes vers leurs destinations310
      • 11.3.6 Des résidus glucose sont ajoutés ou éliminés afin d'assister le reploiement d'une protéine310
      • 11.3.7 Les oligosaccharides peuvent être «séquencés»311
      • 11.4 Les lectines sont des protéines susceptibles de se lier spécifiquement à des glucides 312
      • 11.4.1 Les lectines favorisent les interactions entre cellules313
      • 11.4.2 Le virus de la grippe se lie à des résidus acide sialique314
      • Chapitre 12 Lipides et membranes cellulaires 319
      • 12.1 De nombreux caractères communs sont sous-jacents à la diversité des membranes biologiques 320
      • 12.2 Les acides gras sont les constituants clé des lipides 320
      • 12.2.1 Nomenclature des acides gras320
      • 12.2.2 Les acides gras diffèrent par la longueur de leurs chaînes et leur degré d'insaturation321
      • 12.3 Il y a trois types courants de lipides membranaires 322
      • 12.3.1 Les phospholipides constituent la principale classe de lipides membranaires322
      • 12.3.2 Les membranes des archaebactéries sont construites à partir d'éther-lipides à chaînes ramifiées324
      • 12.3.3 Des lipides membranaires peuvent aussi inclure des groupes glucidiques324
      • 12.3.4 Le cholestérol est un lipide construit à partir d'un noyau stéroïde325
      • 12.3.5 Un lipide membranaire est une molécule amphipathique contenant une partie hydrophile et une partie hydrophobe325
      • 12.4 Les phospholipides et les glycolipides forment facilement des feuillets bimoléculaires en milieu aqueux 326
      • 12.4.1 Des vésicules lipidiques peuvent être formées à partir de phospholipides327
      • 12.4.2 Les doubles couches lipidiques sont très imperméables aux ions et à la plupart des molécules polaires328
      • 12.5 Des protéines effectuent la plupart des processus membranaires 329
      • 12.5.1 Les protéines s'associent à la double couche lipidique de nombreuses façons329
      • 12.5.2 Les protéines entrent en interaction avec les membranes de différentes façons330
      • 12.5.3 Certaines protéines s'associent aux membranes par l'intermédiaire de groupes hydrophobes liés par covalence333
      • 12.5.4 Les hélices transmembranaires peuvent être prédites avec précision à partir de la séquence des aminoacides334
      • 12.6 Les lipides et de nombreuses protéines membranaires diffusent rapidement dans le plan de la membrane 335
      • 12.6.1 Le modèle de la mosaïque fluide permet le mouvement latéral mais pas la rotation dans la membrane336
      • 12.6.2 La fluidité des membranes est contrôlée par la composition en acides gras et le taux de cholestérol337
      • 12.6.3 Toutes les membranes biologiques sont asymétriques338
      • 12.7 Les cellules eucaryotes contiennent des compartiments délimités par des membranes internes 338
      • 12.7.1 Les protéines sont adressées à des compartiments spécifiques par des séquences signal339
      • 12.7.2 Le bourgeonnement et la fusion des membranes sont à la base de plusieurs processus biologiques importants341
      • Chapitre 13 Canaux et pompes membranaires 345
      • 13.1 Le transport de molécules à travers une membrane peut être actif ou passif 346
      • 13.1.1 De nombreuses molécules ont besoin d'une protéine de transport pour traverser les membranes346
      • 13.1.2 L'énergie libre mise en réserve dans les gradients de concentration peut être quantifiée347
      • 13.2 Une famille de protéines membranaires utilise l'hydrolyse de l'ATP pour pomper des ions à travers les membranes 347
      • 13.2.1 La Ca2+-ATPase du réticulum sarcoplasmique est une protéine membranaire intégrale348
      • 13.2.2 Les P-ATPases sont conservées au cours de l'Évolution et jouent nombre de rôles350
      • 13.2.3 La digitaline inhibe spécifiquement la pompe NA+-K+ en bloquant sa déphosphorylation350
      • 13.3 La résistance multidrogue et la mucoviscidose mettent en évidence une famille de protéines membranaires possédant des domaines ABC 351
      • 13.4 Des transporteurs secondaires utilisent un gradient de concentration pour fournir l'énergie nécessaire à la formation d'un autre 352
      • 13.5 Des canaux spécifiques peuvent transporter rapidement des ions à travers les membranes 353
      • 13.5.1 Les mesures de conductance par patch-clamp révèlent l'activité d'un seul canal354
      • 13.5.2 Les protéines des canaux ioniques sont construites à partir d'unités semblables355
      • 13.5.3 Les potentiels d'action sont médiés par des changements transitoires de la perméabilité à Na+ et à K+357
      • 13.5.4 Le canal sodium est un exemple de canal potentiel-dépendant358
      • 13.5.5 Les canaux potassium sont des homologues des canaux sodium359
      • 13.5.6 La structure d'un canal potassium révèle la base de la rapidité et de la spécificité du flux ionique359
      • 13.5.7 La structure du canal potassium explique la vitesse de son transport362
      • 13.5.8 Un canal peut être inactivé par occlusion du pore: le modèle boulet-chaîne363
      • 13.6 Les jonctions intercellulaires permettent aux ions et aux petites molécules de passer dans des cellules communicantes 363
      • Partie II Convertir et mettre en réserve l'énergie
      • Chapitre 14 Métabolisme: concepts de base et architecture 373
      • 14.0.1 Les cellules transforment les différents types d'énergie374
      • 14.1 Le métabolisme est constitué de nombreuses réactions couplées et interconnectées 374
      • 14.1.1 Une réaction thermodynamiquement défavorable peut être rendue possible par couplage à une réaction thermodynamiquement favorable375
      • 14.1.2 L'ATP est l'unité monétaire universelle d'énergie libre des systèmes biologiques376
      • 14.1.3 L'hydrolyse de l'ATP permet le métabolisme en déplaçant l'équilibre des réactions couplées377
      • 14.1.4 Base structurale du haut potentiel de transfert de phosphoryle de l'ATP378
      • 14.1.5 Le potentiel de transfert de phosphoryle est une forme importante de la transformation de l'énergie cellulaire379
      • 14.2 L'oxydation des carbones des aliments est une importante source d'énergie cellulaire 380
      • 14.2.1 Les composés à haut potentiel de transfert de phosphoryle peuvent coupler l'oxydation du carbone à la synthèse d'ATP381
      • 14.2.2 Les gradients ioniques de part et d'autre des membranes apportent une forme importante d'énergie cellulaire qui peut être couplée à la synthèse d'ATP382
      • 14.2.3 Étapes de l'extraction de l'énergie des aliments382
      • 14.3 Les voies métaboliques présentent de nombreux motifs récurrents 383
      • 14.3.1 Les transporteurs activés sont des exemples de l'architecture et de l'économie modulaires du métabolisme383
      • 14.3.2 Des réactions clé se reproduisent tout au long du métabolisme386
      • 14.3.3 Les processus métaboliques sont régulés par trois mécanismes principaux390
      • 14.3.4 Évolution des voies métaboliques391
      • Chapitre 15 Voies de transduction du signal: introduction au métabolisme de l'information 395
      • 15.0.1 La transduction du signal dépend de circuits moléculaires: vue d'ensemble396
      • 15.1 Les récepteurs à sept hélices transmembranaires changent de conformation en réponse à la liaison d'un ligand et activent les protéines G 398
      • 15.1.1 La liaison du ligand aux récepteurs 7TM conduit à l'activation des protéines G399
      • 15.1.2 Les protéines G cyclent entre une forme liée au GDP et une forme liée au GTP399
      • 15.1.3 Les protéines G activées transmettent les signaux en se fixant à d'autres protéines401
      • 15.1.4 Les protéines G se régénèrent spontanément elles-mêmes par hydrolyse du GTP402
      • 15.1.5 L'AMP cyclique stimule la phosphorylation de nombreuses protéines cible en activant la protéine kinase A403
      • 15.2 L'hydrolyse du phosphatidyl inositol bisphosphate par la phosphorylase C crée deux messagers 403
      • 15.2.1 L'inositol 1,4,5-trisphosphate ouvre des canaux pour libérer les ions calcium des réceptacles intracellulaires405
      • 15.2.2 Le diacylglycérol active la protéine kinase C qui phosphoryle nombre de protéines cible406
      • 15.3 L'ion calcium est un messager cytosolique ubiquitaire 408
      • 15.3.1 Les ionophores permettent la visualisation des changements de concentration du calcium408
      • 15.3.2 Le calcium active la calmoduline, protéine régulatrice, qui stimule de nombreux enzymes ou transporteurs410
      • 15.4 Certains récepteurs se dimérisent en réponse à la fixation du ligand et transmettent le signal par phosphorylation croisée 411
      • 15.4.1 Certains récepteurs contiennent des domaines tyrosine kinase au sein de leur structure covalente414
      • 15.4.2 Ras, une autre classe de protéine G de signalisation415
      • 15.5 Des déficits dans les voies de signalisation peuvent conduire à des cancers ou à d'autres maladies 416
      • 15.5.1 Des inhibiteurs des protéine kinases peuvent être des médicaments anticancéreux efficaces418
      • 15.5.2 Le choléra et la coqueluche sont dus à une modification de l'activité des protéines G418
      • 15.6 Des caractères récurrents des voies de transduction du signal révèlent des relations évolutives 419
      • Chapitre 16 Glycolyse et gluconéogenèse 425
      • 16.0.1 Le glucose est une importante molécule énergétique pour la plupart des organismes426
      • 16.0.2 Les fermentations apportent une énergie utilisable en l'absence d'oxygène426
      • 16.1 La glycolyse est une voie de conversion de l'énergie dans de nombreux organismes 428
      • 16.1.1 L'hexokinase séquestre le glucose dans la cellule et initie la glycolyse428
      • 16.1.2 Formation du fructose 1,6-bisphosphate à partir du glucose 6-phosphate430
      • 16.1.3 L'ose à six carbones est clivé en deux fragments tricarbonés par l'aldolase431
      • 16.1.4 La triose phosphate isomérase récupère un fragment tricarboné431
      • 16.1.5 Transformation de l'énergie: la phosphorylation est couplée à l'oxydation du glycéraldéhyde 3-phosphate par un thioester intermédiaire433
      • 16.1.6 Formation d'ATP à partir du 1,3-bisphosphoglycérate435
      • 16.1.7 Création d'ATP supplémentaire et formation de pyruvate435
      • 16.1.8 Rendement énergétique de la conversion du glucose en pyruvate437
      • 16.1.9 Maintien de la balance redox: les diverses destinées du pyruvate438
      • 16.1.10 Le site de liaison du NAD+ est semblable dans de nombreuses déshydrogénases440
      • 16.1.11 Entrée du fructose et du galactose dans la glycolyse440
      • 16.1.12 De nombreux adultes sont intolérants au lait parce qu'ils sont déficients en lactase442
      • 16.1.13 Le galactose est hautement toxique lorsque la transférase est manquante443
      • 16.2 La voie de la glycolyse est étroitement contrôlée 443
      • 16.2.1 La phosphofructokinase est l'enzyme clé dans le contrôle de la glycolyse444
      • 16.2.2 Un enzyme bifonctionnel régulé synthétise et dégrade le fructose 2,6-bisphosphate445
      • 16.2.3 L'hexokinase et la pyruvate kinase régulent elles aussi le déroulement de la glycolyse447
      • 16.2.4 Une famille de transporteurs permet au glucose de pénétrer dans les cellules animales ou d'en sortir448
      • 16.2.5 Cancer et glycolyse449
      • 16.3 Du glucose peut être synthétisé à partir de précurseurs non glucidiques 450
      • 16.3.1 La gluconéogenèse n'est pas la voie inverse de la glycolyse450
      • 16.3.2 La conversion du pyruvate en phosphoénolpyruvate commence par la formation d'oxaloacétate452
      • 16.3.3 L'oxaloacétate revient dans le cytosol par une navette puis il est converti en phosphoénolpyruvate454
      • 16.3.4 La conversion du fructose 1,6-bisphosphate en fructose 6-phosphate et orthophosphate est une étape irréversible454
      • 16.3.5 La création du glucose libre est un important point de contrôle455
      • 16.3.6 Six groupes phosphoryle de haut potentiel de transfert sont dépensés au cours de la synthèse du glucose à partir du pyruvate455
      • 16.4 La gluconéogenèse et la glycolyse sont réciproquement régulées 456
      • 16.4.1 Les cycles de substrat amplifient les signaux métaboliques et produisent de la chaleur457
      • 16.4.2 Le lactate et l'alaline formés lors de la contraction musculaire sont utilisés par d'autres organes458
      • 16.4.3 La glycolyse et la gluconéogenèse sont intriquées au cours de l'Évolution460
      • Chapitre 17 Cycle de l'acide citrique 465
      • 17.0.1 Vue d'ensemble du cycle de l'acide citrique466
      • 17.1 Le cycle de l'acide citrique oxyde les unités à deux carbones 467
      • 17.1.1 Formation de l'acétyl coenzyme A à partir du pyruvate467
      • 17.1.2 Des liaisons flexibles permettent au lipoamide de se déplacer entre les différents sites actifs470
      • 17.1.3 La citrate synthase forme le citrate à partir de l'oxaloacétate et de l'acétyl coenzyme A472
      • 17.1.4 Le citrate est isomérisé en isocitrate473
      • 17.1.5 L'isocitrate est oxydé et décarboxylé en alpha-cétoglutarate474
      • 17.1.6 Le succinyl coenzyme A est formé par décarboxylation oxydative de l'alpha-cétoglutarate475
      • 17.1.7 Un composé de haut potentiel de transfert de phosphoryle est créé à partir du succinyl coenzyme A475
      • 17.1.8 L'oxaloacétate est régénéré par l'oxydation du succinate477
      • 17.1.9 Stoechiométrie du cycle de l'acide citrique478
      • 17.2 L'entrée dans le cycle de l'acide citrique et le métabolisme au sein de ce dernier sont contrôlés 480
      • 17.2.1 Le complexe pyruvate déshydrogénase est régulé par allostérie et par phosphorylation réversible480
      • 17.2.2 Le cycle de l'acide citrique est contrôlé en plusieurs points481
      • 17.3 Le cycle de l'acide citrique est une source de précurseurs biosynthétiques 482
      • 17.3.1 Le cycle de l'acide citrique doit pouvoir être rapidement réapprovisionné482
      • 17.3.2 Une perturbation du métabolisme du pyruvate est à l'origine du béribéri et des symptômes de l'empoisonnement par le mercure ou l'arsenic483
      • 17.3.3 Hypothèses sur l'histoire du cycle de l'acide citrique au cours de l'Évolution484
      • 17.4 Le cycle du glyoxylate permet aux végétaux et aux bactéries de se développer sur de l'acétate
        484
      • Chapitre 18 La phosphorylation oxydative
        491
      • 18.1 Chez les eucaryotes, la phosphorylation oxydative s'effectue dans les mitochondries 492
      • 18.1.1 Les mitochondries sont délimitées par une double membrane492
      • 18.1.2 Les mitochondries sont le résultat d'un événement endosymbiotique493
      • 18.2 La phosphorylation oxydative dépend d'un transfert d'électrons 494
      • 18.2.1 Électrons de haute énergie: potentiels redox et variations d'énergie libre494
      • 18.2.2 Une différence de potentiel de 1,14 volt entre NADH et O2 assure le transport des électrons à travers la chaîne et favorise la formation d'un gradient de protons496
      • 18.2.3 Des électrons peuvent être transférés entre des groupes qui ne sont pas en contact497
      • 18.3 La chaîne respiratoire est constituée de quatre complexes: trois pompes à protons et un lien physique avec le cycle de l'acide citrique 498
      • 18.3.1 Les électrons de haut potentiel du NADH entrent dans la chaîne respiratoire au niveau de la NADH-Q oxydoréductase499
      • 18.3.2 L'ubiquinol est le point d'entrée des électrons du FADH2 des flavoprotéines501
      • 18.3.3 Les électrons fluent de l'ubiquinol au cytochrome c à travers la Q-cytochrome c oxydoréductase501
      • 18.3.4 Transport transmembranaire de protons: le cycle Q502
      • 18.3.5 La cytochrome c oxydase catalyse la réduction de l'oxygène moléculaire en eau503
      • 18.3.6 Les dérivés toxiques de l'oxygène moléculaire tels que le radical superoxyde sont éliminés par des enzymes protecteurs506
      • 18.3.7 La conformation du cytochrome c est demeurée essentiellement constante pendant plus d'un milliard d'années507
      • 18.4 Un gradient de protons fournit l'énergie nécessaire à la synthèse de l'ATP 507
      • 18.4.1 L'ATP synthase est constituée d'une unité de conduction des protons et d'une unité catalytique509
      • 18.4.2 Le flux de protons à travers l'ATP synthase conduit à la libération de l'ATP étroitement lié: le mécanisme par changement de conformation et d'affinité509
      • 18.4.3 Le plus petit moteur moléculaire au monde: la catalyse rotationnelle511
      • 18.4.4 Le flux de protons autour de l'anneau c fournit l'énergie nécessaire à la synthèse de l'ATP511
      • 18.4.5 L'ATP synthase et les protéines G ont plusieurs caractéristiques communes513
      • 18.5 De nombreuses navettes permettent des mouvements à travers les membranes mitochondriales 514
      • 18.5.1 Les électrons du NADH cytosolique pénètrent dans les mitochondries par des navettes514
      • 18.5.2 L'entrée de l'ADP dans les mitochondries est couplée à la sortie de l'ATP par la translocase ATP-ADP515
      • 18.5.3 Les transporteurs mitochondriaux de métabolites ont un motif tripartite commun516
      • 18.6 La régulation de la phosphorylation oxydative est gouvernée essentiellement par le besoin d'ATP 517
      • 18.6.1 L'oxydation complète du glucose donne environ 30 molécules d'ATP517
      • 18.6.2 La vitesse de la phosphorylation oxydative est déterminée par le besoin en ATP518
      • 18.6.3 La phosphorylation oxydative peut être inhibée au niveau de nombreuses étapes519
      • 18.6.4 Un découplage régulé conduit à la création de chaleur519
      • 18.6.5 Des maladies mitochondriales sont découvertes520
      • 18.6.6 Les mitochondries jouent un rôle clé dans l'apoptose521
      • 18.6.7 La transmission de l'énergie par des gradients de protons: motif central de la bioénergétique521
      • Chapitre 19 Les réactions de la phase lumineuse de la photosynthèse
        527
      • 19.0.1 Photosynthèse: vue d'ensemble528
      • 19.1 La photosynthèse s'effectue dans les chloroplastes 528
      • 19.1.1 Les principaux événements de la photosynthèse ont lieu dans les membranes thylakoïdes529
      • 19.1.2 Évolution des chloroplastes529
      • 19.2 L'absorption de la lumière par la chlorophylle induit le transfert d'électrons 530
      • 19.2.1 Les bactéries photosynthétiques et les centres de réaction photosynthétiques des plantes vertes ont un core commun531
      • 19.2.2 Une paire spéciale de chlorophylles initie la séparation de charges532
      • 19.3 Deux photosystèmes créent un gradient de protons et du NADPH dans la photosynthèse oxygénique 533
      • 19.3.1 Le photosystème II transfère les électrons de l'eau à la plastoquinone et crée un gradient de protons534
      • 19.3.2 Le cytochrome bf relie le photosystème II au photosystème I536
      • 19.3.3 Le photosystème I utilise l'énergie lumineuse pour créer la ferrédoxine réduite, puissant réducteur537
      • 19.3.4 La ferrédoxine-NADP+ réductase convertit le NADP+ en NADPH539
      • 19.4 Un gradient de protons de part et d'autre de la membrane thylakoïde fournit l'énergie nécessaire à la synthèse de l'ATP 540
      • 19.4.1 L'ATP synthase des chloroplastes ressemble étroitement à celle des mitochondries et des procaryotes540
      • 19.4.2 Un flux cyclique d'électrons à travers le photosystème I conduit à la production d'ATP au lieu de NADPH541
      • 19.4.3 L'absorption de huit photons donne une molécule d'O2, deux molécules de NADPH et trois molécules d'ATP542
      • 19.5 Des pigments accessoires canalisent l'énergie vers les centres de réaction 543
      • 19.5.1 Le transfert de l'énergie par résonance permet à l'énergie de passer du site d'absorption initial au centre de réaction543
      • 19.5.2 Les complexes de capture de la lumière contiennent des chlorophylles additionnelles et des caroténoïdes544
      • 19.5.3 Les phycobilisomes servent de conduits moléculaires de lumière dans les cyanobactéries et les algues rouges545
      • 19.5.4 Les constituants de la photosynthèse sont très organisés546
      • 19.5.5 De nombreux herbicides inhibent les réactions de la phase lumineuse de la photosynthèse546
      • 19.6 La capacité à convertir la lumière en énergie chimique est ancienne
        547
      • Chapitre 20 Le cycle de Calvin et la voie des pentoses phosphate
        551
      • 20.1 Le cycle de Calvin synthétise des hexoses à partir du dioxyde de carbone et de l'eau 552
      • 20.1.1 Le dioxyde de carbone réagit avec le ribulose 1,5-bisphosphate pour former deux molécules de 3-phosphoglycérate553
      • 20.1.2 L'imperfection catalytique: l'oxygénase de la rubisco catalyse aussi une réaction de gaspillage555
      • 20.1.3 Des hexoses phosphate sont formés à partir du phosphoglycérate et le ribulose 1,5-bisphosphate est régénéré556
      • 20.1.4 Trois molécules d'ATP et deux molécules de NADPH sont utilisées pour amener le dioxyde de carbone au niveau d'un hexose559
      • 20.1.5 L'amidon et le saccharose sont les principales réserves glucidiques chez les végétaux559
      • 20.2 L'activité du cycle de Calvin dépend des conditions environnementales 560
      • 20.2.1 La rubisco est activée par la variation de la concentration des protons et des ions magnésium induite par la lumière560
      • 20.2.2 La thiorédoxine joue un rôle clé dans la régulation du cycle de Calvin
        560
      • 20.2.3 La voie en C4 des plantes tropicales accélère la photosynthèse en concentrant le dioxyde de carbone561
      • 20.2.4 Le métabolisme acide des Crassulacées permet la croissance dans des écosystèmes arides562
      • 20.3 La voie des pentoses phosphate crée du NADPH et synthétise des oses à cinq carbones 563
      • 20.3.1 Deux molécules de NADPH sont créés lors de la conversion du glucose 6-phosphate en ribulose 6-phosphate564
      • 20.3.2 La voie des pentoses phosphate et la glycolyse sont liées par la transcétolase et la transaldolase564
      • 20.3.3 La transcétolase et la transaldolase stabilisent les carbanions intermédaires par des mécanismes différents566
      • 20.4 Le métabolisme du glucose 6-phosphate par la voie des pentoses phosphate est coordonné à la glycolyse 568
      • 20.4.1 La vitesse de la voie des pentoses phosphate est contrôlée par le taux de NADP+568
      • 20.4.2 Le flux du glucose 6-phosphate dépend des besoins en NADPH, ribose 5-phosphate et ATP568
      • 20.4.3 Dans le miroir: le cycle de Calvin et la voie des pentoses phosphate571
      • 20.5 La glucose 6-phosphate déshydrogénase joue un rôle clé dans la protection contre les dérivés réactifs de l'oxygène 571
      • 20.5.1 Un déficit en glucose 6-phosphate déshydrogénase est à l'origine d'une anémie hémolytique induite par certains médicaments571
      • 20.5.2 Un déficit en glucose 6-phosphate déshydrogénase confère un avantage évolutif dans certaines circonstances
        572
      • Chapitre 21 Métabolisme du glycogène
        577
      • 21.0.1 Vue d'ensemble du métabolisme du glycogène578
      • 21.1 La dégradation du glycogène nécessite l'intervention de plusieurs enzymes 579
      • 21.1.1 La phosphorylase catalyse le clivage phosphorolytique du glycogène avec libération de glucose 1-phosphate579
      • 21.1.2 Un enzyme débranchant est aussi nécessaire à la dégradation du glycogène580
      • 21.1.3 La phosphoglucomutase convertit le glucose 1-phosphate en glucose 6-phosphate581
      • 21.1.4 Le foie contient une glucose 6-phosphatase, enzyme hydrolytique absent du muscle581
      • 21.1.5 Le pyridoxal phosphate participe au clivage phosphorolytique du glycogène582
      • 21.2 La phosphorylase est régulée par des interactions allostériques et par phosphorylation réversible
        583
      • 21.2.1 La phosphorylase du muscle est régulée par la charge énergétique intracellulaire583
      • 21.2.2 La phosphorylase du foie produit du glucose qui sera utilisé par d'autres tissus585
      • 21.2.3 La phosphorylase kinase est activée par la phosphorylation et par les ions calcium586
      • 21.3 L'adrénaline et le glucagon signalent la nécessité d'une dégradation du glycogène 586
      • 21.3.1 Des protéines G transmettent le signal de l'initiation de la dégradation du glycogène586
      • 21.3.2 La dégradation du glycogène doit pouvoir être rapidement arrêtée588
      • 21.3.3 La régulation de la glycogène phosphorylase est devenue plus sophistiquée au cours de l'évolution de l'enzyme588
      • 21.4 Le glycogène est synthétisé ou dégradé par des voies différentes 589
      • 21.4.1 L'UDP glucose est une forme activée du glucose589
      • 21.4.2 La glycogène synthase catalyse le transfert du glucose de l'UDP-glucose à une chaîne en cours de formation589
      • 21.4.3 Un enzyme branchant forme les liaisons alpha-1,6590
      • 21.4.4 La glycogène synthase est l'enzyme régulateur clé de la synthèse du glycogène591
      • 21.4.5 Le glycogène est une forme très performante de stockage du glucose591
      • 21.5 La dégradation et la synthèse du glycogène sont réciproquement régulées 592
      • 21.5.1 La protéine phosphatase 1 inverse les effets régulateurs des kinases sur le métabolisme du glycogène592
      • 21.5.2 L'insuline stimule la synthèse du glycogène en activant la protéine phosphatase 1593
      • 21.5.3 Le métabolisme du glycogène dans le foie régule le taux du glucose sanguin594
      • 21.5.4 Une compréhension biochimique des maladies du stockage du glycogène est possible
        595
      • Chapitre 22 Métabolisme des acides gras
        601
      • 22.0.1 Vue d'ensemble du métabolisme des acides gras601
      • 22.1 Les triacylglycérols constituent des réserves d'énergie extrêmement concentrée 603
      • 22.1.1 Les lipides alimentaires sont digérés par les lipases pancréatiques603
      • 22.1.2 Les lipides alimentaires sont transportés dans les chylomicrons604
      • 22.2 L'utilisation des acides gras comme source d'énergie nécessite la mise en oeuvre d'un processus en trois étapes 605
      • 22.2.1 Les triacylglycérols sont hydrolysés par des lipases régulées par l'AMP cylique605
      • 22.2.2 Les acides gras sont unis au coenzyme A avant d'être oxydés606
      • 22.2.3 La carnitine transporte les acides gras à longue chaîne activés dans la matrice mitochondriale607
      • 22.2.4 De l'acétyl CoA, du NADH et du FADH2 sont formés à chaque tour de l'oxydation des acides gras607
      • 22.2.5 L'oxydation complète du palmitate donne 106 molécules d'ATP609
      • 22.3 Certains acides gras nécessitent des étapes supplémentaires pour leur dégradation 610
      • 22.3.1 Une isomérase et une réductase sont nécessaires à l'oxydation des acides gras insaturés610
      • 22.3.2 Les acides gras à nombre impair de carbones donnent du propionyl coenzyme A lors de l'étape finale de thiolyse611
      • 22.3.3 Le propionyl CoA est converti en succinyl CoA lors d'une réaction qui nécessite la vitamine B12611
      • 22.3.4 Des acides gras sont aussi oxydés dans les peroxysomes614
      • 22.3.5 Des corps cétoniques sont formés à partir de l'acétyl coenzyme A lorsque la dégradation des lipides prédomine615
      • 22.3.6 Les corps cétoniques sont les molécules énergétiques essentielles de certains tissus616
      • 22.3.7 Les animaux ne peuvent pas convertir les acides gras en glucose617
      • 22.4 Les acides gras sont synthétisés ou dégradés par des voies différentes 617
      • 22.4.1 La formation du malonyl coenzyme A est l'étape qui engage la synthèse des acides gras617
      • 22.4.2 Les intermédiaires de la synthèse des acides gras sont fixés à une protéine de transport d'acyles618
      • 22.4.3 Cycle d'élongation de la synthèse des acides gras618
      • 22.4.4 Chez les eucaryotes, les acides gras sont synthétisés par un complexe enzymatique multifonctionnel620
      • 22.4.5 L'unité flexible phosphopantéthéinyle de l'ACP transporte le substrat d'un site actif à un autre
        621
      • 22.4.6 Stoechiométrie de la synthèse des acides gras
        622
      • 22.4.7 Le citrate transporte des groupes acyle des mitochondries vers le cytosol pour la synthèse des acides gras
        622
      • 22.4.8 Sources du NADPH pour la synthèse des acides gras
        623
      • 22.4.9 Des inhibiteurs de l'acide gras synthase peuvent être des médicaments utiles
        623
      • 22.4.10 Variations sur un thème: la synthétase des macrolides et celle des peptides non ribosomiques ressemblent à l'acide gras synthase
        624
      • 22.5 L'acétyl coenzyme A carboxylase joue un rôle clé dans le contrôle du métabolisme des acides gras
        624
      • 22.6 L'élongation et la désaturation des acides gras sont effectuées par des systèmes enzymatiques annexes
        626
      • 22.6.1 Des enzymes membranaires génèrent des acides gras insaturés
        626
      • 22.6.2 Les hormones éicosanoïdes dérivent des acides gras polyinsaturés
        627
      • Chapitre 23 Turnover des protéines et catabolisme des aminoacides
        633
      • 23.1 Les protéines sont dégradées en aminoacides
        634
      • 23.1.1 Digestion et absorption des protéines alimentaires
        634
      • 23.1.2 Les protéines cellulaires sont dégradées à des vitesses différentes
        634
      • 23.2 Le turnover des protéines est étroitement régulé
        635
      • 23.2.1 L'ubiquitine marque les protéines en vue de leur destruction
        635
      • 23.2.2 Le protéasome digère les protéines marquées par l'ubiquitine
        636
      • 23.2.3 La dégradation des protéines peut être utilisée pour réguler des fonctions biologiques
        638
      • 23.2.4 La voie de l'ubiquitine et le protéasome ont des contreparties chez les procaryotes
        638
      • 23.3 La première étape de la dégradation des aminoacides est l'élimination de l'azote
        639
      • 23.3.1 Les groupes alpha-amine sont convertis en ions ammonium par désamination oxydative du glutamate
        639
      • 23.3.2 Le pyridoxal phosphate forme des bases de Schiff intermédiaires dans les aminotransférases
        640
      • 23.3.3 L'aspartate aminotransférase est membre d'une grande famille d'enzymes à pyridoxal susceptibles d'adaptation
        642
      • 23.3.4 La sérine et la thréonine peuvent être désaminées directement
        643
      • 23.3.5 Les tissus périphériques exportent l'azote vers le foie
        643
      • 23.4 L'ion ammonium est converti en urée chez la plupart des vertébrés terrestres
        644
      • 23.4.1 Le cycle de l'urée commence par la formation du carbamyl phosphate
        645
      • 23.4.2 Le cycle de l'urée est connecté au cycle de l'acide citrique
        646
      • 23.4.3 Évolution du cycle de l'urée
        646
      • 23.4.4 Des déficits héréditaires du cycle de l'urée sont à l'origine d'une hyperammoniémie et peuvent conduire à des lésions cérébrales
        647
      • 23.4.5 L'urée n'est pas le seul moyen d'éliminer l'excès d'azote
        648
      • 23.5 Les atomes de carbone des aminoacides dégradés se retrouvent dans des intermédiaires métaboliques majeurs
        649
      • 23.5.1 Le pyruvate comme point d'entrée dans le métabolisme
        650
      • 23.5.2 L'oxaloacétate comme point d'entrée dans le métabolisme
        650
      • 23.5.3 L'alpha-cétoglutarate comme point d'entrée dans le métabolisme
        651
      • 23.5.4 Le succinyl coenzyme A comme point d'entrée de divers aminoacides apolaires
        652
      • 23.5.5 La dégradation de la méthionine nécessite la formation d'un donneur de méthyles clé, la S-adénosylméthionine
        652
      • 23.5.6 Les aminoacides ramifiés donnent l'acétyl CoA, l'acétoacétate ou le propionyl CoA
        652
      • 23.5.7 Des oxygénases sont nécessaires à la dégradation des aminoacides aromatiques
        654
      • 23.6 Des erreurs innées du métabolisme peuvent interrompre la dégradation des aminoacides
        655
      • Partie III Synthétiser les molécules de la vie
      • Chapitre 24 La biosynthèse des aminoacides
        665
      • 24.0.1 Vue d'ensemble de la synthèse des aminoacides
        666
      • 24.1 Fixation de l'azote: les micro-organismes utilisent l'ATP et un puissant réducteur pour réduire l'azote atmosphérique en ammoniac
        666
      • 24.1.1 Le cofacteur fer-molybdène de la nitrogénase fixe et réduit l'azote atmosphérique
        667
      • 24.1.2 L'ion ammonium est assimilé dans les aminoacides par l'intermédiaire du glutamate et de la glutamine
        668
      • 24.2 Les aminoacides sont synthétisés à partir d'intermédiaires du cycle de l'acide citrique ou d'autres voies métaboliques fondamentales
        670
      • 24.2.1 Les êtres humains peuvent synthétiser certains aminoacides mais doivent nécessairement obtenir les autres de l'alimentation
        671
      • 24.2.2 Une étape commune détermine la chiralité de tous les aminoacides
        671
      • 24.2.3 Un intermédiaire adénylé est nécessaire pour former l'asparagine à partir de l'aspartate
        673
      • 24.2.4 Le glutamate est le précurseur de la glutamine, de la proline et de l'arginine
        673
      • 24.2.5 La sérine, la cystéine et la glycine sont formées à partir du 3-phosphoglycérate
        674
      • 24.2.6 Le tétrahydrofolate transporte des unités monocarbonées de différents niveaux d'oxydation
        674
      • 24.2.7 La S-adénosylméthionine est le principal donneur de groupes méthyle
        676
      • 24.2.8 La cystéine est synthétisée à partir de la sérine et de l'homocystéine
        678
      • 24.2.9 Des taux élevés d'homocystéine sont associés à des maladies vasculaires
        678
      • 24.2.10 Le shikimate et le chorismate sont des intermédiaires de la biosynthèse des aminoacides aromatiques
        678
      • 24.2.11 La tryptophane synthétase illustre la canalisation des substrats dans la catalyse enzymatique
        681
      • 24.3 La biosynthèse des aminoacides est régulée par rétroinhibition
        681
      • 24.3.1 Les voies branchées nécessitent une régulation sophistiquée
        682
      • 24.3.2 L'activité de la glutamine synthétase est modulée par une cascade enzymatique
        684
      • 24.4 Les aminoacides sont les précurseurs de nombreuses biomolécules
        685
      • 24.4.1 Le glutathion, un gamma-glutamyl peptide, sert de tampon sulfhydryle et d'antioxydant
        686
      • 24.4.2 Le monoxyde d'azote, molécule signal de vie brève, est formé à partir de l'arginine
        686
      • 24.4.3 Les porphyrines des mammifères sont synthétisées à partir de la glycine et du succinyl coenzyme A
        687
      • 24.4.4 Les porphyrines s'accumulent dans certaines maladies héréditaires du métabolisme des porphyrines
        688
      • Chapitre 25 Biosynthèse des nucléotides
        693
      • 25.0.1 Vue d'ensemble de la biosynthèse et de la nomenclature des nucléotides
        694
      • 25.1 Dans la synthèse de novo, le cycle pyrimidique est assemblé à partir du bicarbonate, de l'aspartate et de la glutamine
        694
      • 25.1.1 Le bicarbonate et d'autres composés carbonés oxygénés sont activés par phosphorylation
        695
      • 25.1.2 La chaîne latérale de la glutamine peut être hydrolysée pour créer de l'ammoniac
        695
      • 25.1.3 Les intermédiaires peuvent se déplacer entre les sites actifs par canalisation
        696
      • 25.1.4 L'orotate acquiert un cycle ribose du PRPP pour former un nucléotide pyrimidique, puis est converti en uridylate
        696
      • 25.1.5 Les nucléosides mono-, di- et triphosphate sont interconvertibles
        697
      • 25.1.6 Le CTP est formé par amination de l'UTP
        697
      • 25.2 Les bases puriques peuvent être synthétisées de novo ou recyclées par des voies de récupération
        698
      • 25.2.1 Les voies de récupération économisent des dépenses d'énergie intracellulaire
        698
      • 25.2.2 Le système du cycle purine est assemblé sur le ribose phosphate
        698
      • 25.2.3 Le cycle purine est assemblé par des étapes successives d'activation par phosphorylation suivies de déplacement
        699
      • 25.2.4 L'AMP et le GMP sont formés à partir de l'IMP
        701
      • 25.3 Les désoxyribonucléotides sont synthétisés par réduction des ribonucléotides grâce à un mécanisme radicalaire
        702
      • 25.3.1 Le thymidylate est formé par méthylation du désoxyuridylate
        704
      • 25.3.2 La dihydrofolate réductase catalyse la régénération du tétrahydrofolate, transporteur de fragments monocarbonés
        705
      • 25.3.3 Plusieurs médicaments anticancéreux précieux bloquent la synthèse du thymidylate
        705
      • 25.4 Les étapes clé de la biosynthèse des nucléotides sont régulées par rétroinhibition
        707
      • 25.5 Le NAD+, le FAD et le coenzyme A sont formés à partir de l'ATP
        708
      • 25.6 Des perturbations du métabolisme des nucléotides peuvent provoquer des états pathologiques
        709
      • 25.6.1 Chez l'Homme, les purines sont dégradées en urate
        709
      • 25.6.2 Le syndrome de Lesch-Nyhan est une conséquence dramatique de mutations de l'enzyme de la voie de récupération
        710
      • Chapitre 26 Biosynthèse des lipides membranaires et des stéroïdes
        715
      • 26.1 Le phosphatidate est un intermédiaire commun à la synthèse des phospholipides et des triacylglycérols
        716
      • 26.1.1 La synthèse des phospholipides nécessite un intermédiaire activé
        716
      • 26.1.2 Les plasmalogènes et d'autres éther phospholipides sont synthétisés à partir du dihydroxyacétone phosphate
        718
      • 26.1.3 Les sphingolipides sont synthétisés à partir du céramide
        720
      • 26.1.4 Les gangliosides sont des sphingolipides riches en glucides qui contiennent des oses acides
        721
      • 26.1.5 Les sphingolipides sont responsables de la diversité de la structure et de la fonction des lipides
        721
      • 26.1.6 Le syndrome de détresse respiratoire et la maladie de Tay-Sachs résultent d'un arrêt du métabolisme des lipides
        721
      • 26.2 le cholestérol est synthétisé à partir de l'acétyl coenzyme A en trois étapes
        722
      • 26.2.1 La synthèse du mévalonate, qui est activé en isopentényl pyrophosphate, initie la synthèse du cholestérol
        723
      • 26.2.2 Le squalène (C30) est synthétisé à partir de six molécules d'isopentényl pyrophosphate (C5)
        725
      • 26.2.3 Le squalène se cyclise pour former le cholestérol
        725
      • 26.3 La régulation complexe de la biosynthèse du cholestérol s'effectue à plusieurs niveaux
        726
      • 26.3.1 Des lipoprotéines transportent le cholestérol et les triacylglycérols dans tout l'organisme
        727
      • 26.3.2 Le taux sanguin de certaines lipoprotéines peut servir à des fins diagnostiques
        728
      • 26.3.3 Les lipoprotéines de faible densité jouent un rôle central dans le métabolisme du cholestérol
        728
      • 26.3.4 Le récepteur de la LDL est une protéine transmembranaire qui possède cinq domaines fonctionnels différents
        730
      • 26.3.5 L'absence de récepteurs de la LDL conduit à l'hypercholestérolémie et à l'athérosclérose
        730
      • 26.3.6 La prise en charge clinique du taux de cholestérol peut être comprise au niveau biochimique
        731
      • 26.4 Les sels biliaires et les hormones stéroïdes sont d'importants dérivés du cholestérol
        731
      • 26.4.1 Nomenclature des hormones stéroïdes
        733
      • 26.4.2 Les stéroïdes sont hydroxylés par des mono-oxygénases à cytochrome P450 qui utilisent le NADPH et O2
        734
      • 26.4.3 Le système du cytochrome P450, largement répandu, a des fonctions multiples
        735
      • 26.4.4 La prégnénolone, précurseur de nombreux autres stéroïdes, est formée à partir du cholestérol par clivage de la chaîne latérale de ce dernier
        735
      • 26.4.5 Synthèse de la progestérone et des corticostéroïdes à partir de la prégnénolone
        735
      • 26.4.6 Synthèse des androgènes et des oestrogènes à partir de la prégnénolone
        736
      • 26.4.7 La vitamine D dérive du cholestérol par action de la lumière qui ouvre un cycle
        737
      • 26.4.8 L'isopentényl pyrophosphate est le précurseur d'une large gamme de biomolécules
        738
      • Chapitre 27 Réplication, recombinaison et réparation du DNA
        745
      • 27.1 Le DNA peut prendre diverses formes structurales
        746
      • 27.1.1 Le DNA-A est une double hélice présentant des caractères différents de ceux du DNA-B plus répandu
        747
      • 27.1.2 Le grand sillon et le petit sillon sont bordés par des groupes spécifiques de la séquence susceptibles de former des liaisons hydrogène
        748
      • 27.1.3 Les résultats d'études de cristaux homogènes de DNA ont révélé des variations localisées dans la structure du DNA
        748
      • 27.1.4 Le DNA-Z est une double hélice gauche dans laquelle les phosphates du squelette sont en zigzag
        749
      • 27.2 Les DNA polymérases nécessitent une matrice et une amorce
        750
      • 27.2.1 Toutes les DNA polymérases ont des caractères structuraux communs
        750
      • 27.2.2 Deux ions métalliques participent à la réaction de polymérisation
        751
      • 27.2.3 La spécificité de la réplication est dictée par les liaisons hydrogène et la complémentarité de forme entre les bases
        751
      • 27.2.4 De nombreuses polymérases relisent les épreuves des bases nouvellement ajoutées et éliminent les erreurs
        752
      • 27.2.5 La séparation des brins de DNA requiert des hélicases spécifiques et l'hydrolyse de l'ATP
        753
      • 27.3 Le DNA double brin peut s'enrouler autour de lui-même pour former des structures superenroulées
        754
      • 27.3.1 L'indice de torsion du DNA, propriété topologique, détermine le degré de superenroulement
        754
      • 27.3.2 Les tours hélicoïdaux et les torsions superhélicoïdales sont corrélés les uns aux autres par l'indice de torsion
        755
      • 27.3.3 Les topoisomérases I relâchent les structures superenroulées
        756
      • 27.3.4 Les topoisomérases de type II peuvent introduire des superenroulements négatifs par couplage à l'hydrolyse de l'ATP
        757
      • 27.4 La réplication des deux brins du DNA s'effectue rapidement à partir de sites d'initiation spécifiques 759
      • 27.4.1 Une amorce de RNA synthétisée par une primase permet le commencement de la synthèse du DNA760
      • 27.4.2 Un brin de DNA est formé de façon continue, tandis que l'autre l'est par fragments760
      • 27.4.3 La DNA ligase joint les extrémités du DNA dans des régions en duplex761
      • 27.4.4 La réplication du DNA nécessite des polymérases hautement processives762
      • 27.4.5 Le brin avancé et le brin retardé sont synthétisés de façon coordonnée763
      • 27.4.6 La synthèse du DNA est plus complexe chez les eucaryotes que chez les procaryotes764
      • 27.4.7 Les télomères sont des structures spécifiques des extrémités des chromosomes linéaires765
      • 27.4.8 Les télomères sont répliqués par la télomérase, polymérase spécialisée qui porte sa propre matrice de RNA765
      • 27.5 Les molécules de DNA double brin qui présentent des séquences semblables se recombinent parfois 766
      • 27.5.1 Les réactions de recombinaison s'effectuent grâce aux intermédiaires de jonction de Holliday766
      • 27.5.2 Les recombinases sont apparentées aux topoisomérases par leur évolution
        768
      • 27.6 Les mutations impliquent des changements dans la séquence des bases du DNA 768
      • 27.6.1 Certains mutagènes chimiques sont très spécifiques769
      • 27.6.2 Le rayonnement ultraviolet produit des dimères de pyrimidines770
      • 27.6.3 Toute une série de voies de réparation du DNA sont utilisées770
      • 27.6.4 La présence de thymine au lieu d'uracile dans le DNA permet la réparation des cytosines désaminées771
      • 27.6.5 De nombreux cancers sont dus à une réparation déficitaire du DNA772
      • 27.6.6 Certaines maladies génétiques sont causées par l'amplification d'unités répétitives de triplets nucléotidiques773
      • 27.6.7 De nombreux carcinogènes potentiels peuvent être détectés par leur action mutagène sur les bactéries
        773
      • Chapitre 28 Synthèse et épissage du RNA
        781
      • 28.0.1 Vue d'ensemble de la synthèse du RNA782
      • 28.1 La transcription est catalysée par la RNA polymérase 783
      • 28.1.1 La transcription est initiée au niveau des sites promoteurs de la matrice de DNA784
      • 28.1.2 Les sous-unités sigma de la RNA polymérase reconnaissent les sites promoteurs785
      • 28.1.3 La RNA polymérase doit dérouler la double hélice matricielle pour que la transcription s'effectue786
      • 28.1.4 Les chaînes de RNA sont formées de novo et sont synthétisées dans la direction 5' - 3'786
      • 28.1.5 L'élongation s'effectue au niveau de bulles de transcription qui se déplacent le long de la matrice de DNA787
      • 28.1.6 Une épingle à cheveux de RNA, suivie de quelques résidus uracile, termine la transcription de certains gènes788
      • 28.1.7 La protéine rho aide à terminer la transcription de certains gènes789
      • 28.1.8 Les précurseurs des RNA de transfert et des RNA ribosomiques sont clivés et modifiés chimiquement après la transcription790
      • 28.1.9 Antibiotiques inhibiteurs de la transcription791
      • 28.2 Chez les eucaryotes, la transcription et la traduction sont séparées dans l'espace et dans le temps 792
      • 28.2.1 Le RNA des cellules eucaryotes est synthétisé par trois types de RNA polymérase793
      • 28.2.2 Éléments cis et éléments trans: serrures et clés de la transcription794
      • 28.2.3 La plupart des promoteurs de la RNA polymérase II contiennent une TATA box près du site d'initiation de la transcription794
      • 28.2.4 Les protéines qui se lient à la TATA box initient l'assemblage du complexe de transcription actif795
      • 28.2.5 De multiples facteurs de transcription entrent en interaction avec les promoteurs eucaryotes796
      • 28.2.6 Des séquences activatrices peuvent stimuler la transcription à partir de sites éloignés de plusieurs milliers de bases
        797
      • 28.3 Les produits de la transcription par les trois polymérases eucaryotes subissent une maturation 797
      • 28.3.1 Les extrémités du transcrit pré-mRNA acquièrent une coiffe 5' et une queue poly(A) 3'798
      • 28.3.2 L'editing du RNA modifie les protéines codées par un mRNA798
      • 28.3.3 Les sites d'épissage des précurseurs des mRNA sont définis par des séquences situées aux extrémités des introns799
      • 28.3.4 L'épissage est constitué de deux réactions de transestérification800
      • 28.3.5 Les petits RNA nucléaires des spliceosomes catalysent l'épissage des précurseurs des mRNA801
      • 28.3.6 Certaines molécules de pré-mRNA peuvent être épissées par d'autres voies pour donner des mRNA différents
        803
      • 28.4 La découverte du RNA catalytique a été une révélation, tant pour les mécanismes que pour l'évolution
        804
      • Chapitre 29 Synthèse des protéines
        813
      • 29.1 La synthèse des protéines nécessite la traduction de séquences de nucléotides en séquences d'aminoacides 814
      • 29.1.1 La synthèse de longues protéines nécessite une faible fréquence d'erreur814
      • 29.1.2 Les molécules de RNA de transfert ont une architecture commune815
      • 29.1.3 L'aminoacide activé et l'anticodon du tRNA sont aux deux extrémités de la molécule en forme de L
        817
      • 29.2 Les aminoacyl-tRNA synthétases lisent le code génétique 817
      • 29.2.1 Les aminoacides sont tout d'abord activés par adénylation818
      • 29.2.2 Les aminoacyl-tRNA synthétases ont des sites d'activation de l'aminoacide très discriminatifs819
      • 29.2.3 La relecture des épreuves par les aminoacyl-tRNA synthétases augmente la fidélité de la synthèse des protéines820
      • 29.2.4 Les synthétases reconnaissent la boucle de l'anticodon et le bras accepteur des molécules de RNA de transfert820
      • 29.2.5 Les aminoacyl-tRNA synthétases peuvent être réparties en deux classes822
      • 29.3 Un ribosome est une particule ribonucléoprotéique (70S) constituée d'une petite sous-unité (30S) et d'une grande sous-unité (50S) 823
      • 29.3.1 Les RNA ribosomiques (rRNA 5S, 16S et 23S) jouent un rôle central dans la synthèse des protéines824
      • 29.3.2 Les protéines sont synthétisées de l'extrémité N-terminale à l'extrémité C-terminale826
      • 29.3.3 Le RNA messager est traduit dans la direction 5' - 3'826
      • 29.3.4 Le signal de départ est AUG (ou GUG) précédé de plusieurs bases qui s'apparient avec le rRNA 16S827
      • 29.3.5 Chez les bactéries, la synthèse des protéines est initiée par le formylméthionyl tRNA828
      • 29.3.6 Les ribosomes ont trois sites de liaison pour les tRNA qui pontent les sous-unités 30S et 50S828
      • 29.3.7 La chaîne polypeptidique en formation est transférée entre les tRNA lors de la formation de la liaison peptidique829
      • 29.3.8 Seules les interactions codon-anticodon déterminent l'aminoacide à incorporer831
      • 29.3.9 Certaines molécules de RNA de transfert reconnaissent plus d'un codon en raison du wobble de l'appariement des bases
        832
      • 29.4 Des facteurs protéiques jouent des rôles clé dans la synthèse des protéines 833
      • 29.4.1 Le formylméthionyl-tRNA(f) est placé dans le site P du ribosome au cours de la formation du complexe d'initiation 70S833
      • 29.4.2 Les facteurs d'élongation délivrent l'aminoacyl-tRNA au ribosome834
      • 29.4.3 La formation d'une liaison peptidique est suivie de la translocation GTP-dépendante des tRNA et du mRNA834
      • 29.4.4 La synthèse des protéines est terminée par des facteurs de libération qui lisent les codons stop
        835
      • 29.5 La synthèse des protéines des eucaryotes diffère de celle des procaryotes essentiellement par l'initiation de la traduction 837
      • 29.5.1 De nombreux antibiotiques inhibent la synthèse des protéines838
      • 29.5.2 La toxine diphtérique bloque la synthèse des protéines chez les eucaryotes en inhibant la translocation
        839
      • Chapitre 30 Intégration du métabolisme
        845
      • 30.1 Le métabolisme est constitué de voies hautement interconnectées 845
      • 30.1.1 Motifs récurrents de la régulation métabolique846
      • 30.1.2 Voies métaboliques essentielles et sites de contrôle847
      • 30.1.3 Carrefours clé: glucose 6-phosphate, pyruvate et acétyl CoA849
      • 30.2 Chaque organe a un profil métabolique qui lui est propre 851
      • 30.3 La prise d'aliments et le jeûne induisent des changements métaboliques 854
      • 30.3.1 Des adaptations métaboliques minimisent la dégradation des protéines lors d'un jeûne prolongé856
      • 30.3.2 Les désordres métaboliques du diabète résultent d'un déficit relatif d'insuline et d'un excès de glucagon858
      • 30.3.3 Homéostasie calorique: un moyen de réguler le poids corporel
        859
      • 30.4 Le choix des molécules énergétiques au cours d'un exercice est déterminé par l'intensité et la durée de l'activité 860
      • 30.5 L'éthanol modifie le métabolisme énergétique du foie
        861
      • Chapitre 31 Contrôle de l'expression des gènes
        867
      • 31.1 Chez les procaryotes, les protéines qui se lient au DNA le font spécifiquement au niveau des sites régulateurs des opérons 868
      • 31.1.1 Un opéron est constitué d'éléments régulateurs et de gènes codant pour des protéines869
      • 31.1.2 L'opérateur lac a une séquence de bases symétrique870
      • 31.1.3 En l'absence de lactose la protéine répresseur lac se fixe à l'opérateur et bloque la transcription870
      • 31.1.4 La fixation d'un ligand peut induire des changements structuraux dans les protéines de régulation871
      • 31.1.5 L'opéron est une unité de régulation commune aux procaryotes872
      • 31.1.6 La transcription peut être stimulée par des protéines qui entrent en contact avec la RNA polymérase873
      • 31.1.7 Le motif hélice-tour-hélice est commun à de nombreuses protéines procaryotes qui se fixent au DNA873
      • 31.2 La plus grande complexité des génomes eucaryotes nécessite des mécanismes élaborés pour la régulation des gènes 874
      • 31.2.1 Les nucléosomes sont des complexes de DNA et d'histones875
      • 31.2.2 Le DNA eucaryote est enroulé autour des histones pour former les nucléosomes876
      • 31.2.3 Le contrôle de l'expression des gènes nécessite le remodelage de la chromatine877
      • 31.2.4 Les séquences activatrices peuvent stimuler la transcription en perturbant la structure de la chromatine878
      • 31.2.5 La modification du DNA peut changer les profils d'expression des gènes
        878
      • 31.3 L'activation et la répression de la transcription sont médiées par des interactions protéine-protéine 879
      • 31.3.1 Les stéroïdes et des molécules hydrophobes apparentées traversent les membranes et se lient à des récepteurs susceptibles de se fixer au DNA879
      • 31.3.2 Les récepteurs nucléaires des hormones régulent la transcription en recrutant des coactivateurs et des corépresseurs pour le complexe de transcription881
      • 31.3.3 Les récepteurs des hormones stéroïdes sont des cibles pour des médicaments883
      • 31.3.4 La structure de la chromatine est modulée par des modifications covalentes des queues des histones884
      • 31.3.5 Des histones désacétylases contribuent à la répression transcriptionnelle885
      • 31.3.6 La fixation de ligands à des récepteurs membranaires peut réguler la transcription grâce à des cascades de phosphorylation886
      • 31.3.7 La structure de la chromatine diminue efficacement la taille du génome887
      • 31.4 L'expression des gènes peut être contrôlée aux niveaux post-transcriptionnels 887
      • 31.4.1 L'atténuation est un mécanisme procaryote de la régulation de la transcription par modulation de la structure secondaire du RNA naissant887
      • 31.4.2 Les gènes associés au métabolisme du fer sont régulés au niveau de la traduction chez les animaux
        888
      • Partie IV Répondre aux changements de l'environnement
      • Chapitre 32 Systèmes sensoriels
        897
      • 32.1 Toute une variété de composés organiques sont détectés par l'olfaction 898
      • 32.1.1 L'olfaction est médiée par une immense famille de récepteurs à sept hélices transmembranaires899
      • 32.1.2 Les substances odorantes sont décodées par un mécanisme combinatoire901
      • 32.1.3 L'imagerie par résonance magnétique fonctionnelle révèle des régions du cerveau qui traitent l'information sensorielle902
      • 32.2 Le goût est une combinaison de sens qui opèrent selon des mécanismes différents 903
      • 32.2.1 Le séquençage du génome humain a conduit à la découverte d'une grande famille de récepteurs 7TM pour le goût amer904
      • 32.2.2 Une famille de récepteurs 7TM répond aux composés sucrés906
      • 32.2.3 Les goûts salés sont détectés essentiellement par le passage d'ions sodium à travers des canaux906
      • 32.2.4 Les goûts acides viennent des effets des ions hydrogène (acides) sur des canaux906
      • 32.2.5 Le goût du glutamate est détecté par une forme spécialisée du récepteur du glutamate907
      • 32.3 Les molécules photoréceptrices de l'oeil détectent la lumière visible 907
      • 32.3.1 La rhodopsine, récepteur 7TM spécialisé, absorbe la lumière visible908
      • 32.3.2 L'absorption de la lumière induit une isomérisation spécifique du 11 -cis-rétinal lié909
      • 32.3.3 L'abaissement du taux de calcium induit par la lumière coordonne la récupération910
      • 32.3.4 La vision des couleurs est médiée par trois récepteurs des cônes homologues de la rhodopsine911
      • 32.3.5 Des réarrangements des gènes du pigment vert ou du pigment rouge conduisent à la "cécité des couleurs"912
      • 32.4 L'audition dépend de la détection rapide des stimulus mécaniques 913
      • 32.4.1 Les cellules ciliées utilisent un faisceau connecté de stéréocils pour détecter de très petits mouvements913
      • 32.4.2 Des canaux mécanosensoriels ont été identifiés chez Drosophila et chez les bactéries914
      • 32.5 Le toucher inclut la sensibilité à la pression, à la température et à d'autres facteurs 915
      • 32.5.1 L'étude de la capsaicine, ingrédient actif du piment rouge, révèle un récepteur permettant de détecter des températures élevées et d'autres stimulus douloureux915
      • 32.5.2 De subtils systèmes sensoriels détectent d'autres facteurs environnementaux tels que le champ magnétique terrestre
        917
      • Chapitre 33 Le système immunitaire
        921
      • 33.0.1 Le système immunitaire s'adapte selon les principes de l'évolution
        921
      • 33.1 Les anticorps possèdent des unités de liaison à l'antigène et des unités effectrices distinctes 922
      • 33.2 Le reploiement immunoglobulinique est constitué d'une armature en sandwich bêta avec des boucles hypervariables926
      • 33.3 Les anticorps se lient à des molécules spécifiques par l'intermédiaire de leurs boucles hypervariables 927
      • 33.3.1 Les analyses par rayons X ont révélé comment les anticorps se fixent aux antigènes927
      • 33.3.2 Les gros antigènes se lient aux anticorps grâce à de nombreuses interactions929
      • 33.4 La diversité est créée par des réarrangements des gènes 929
      • 33.4.1 Des gènes J (de jonction) et des gènes D (de diversité) augmentent la diversité des anticorps930
      • 33.4.2 Plus de 108 anticorps peuvent être formés par association combinatoire et mutation somatique931
      • 33.4.3 L'oligomérisation des anticorps exprimés à la surface des cellules B immatures déclenche la sécrétion de l'anticorps 932
      • 33.4.4 Différentes classes d'anticorps sont formées par le saut des gènes VH933
      • 33.5 Les protéines du complexe majeur d'histocompatibilité présentent les antigènes peptidiques sur les surfaces cellulaires pour qu'ils y soient reconnus par les récepteurs des cellules T 934
      • 33.5.1 Les peptides présentés par les protéines du CMH occupent une gorge profonde flanquée d'hélices alpha935
      • 33.5.2 Les récepteurs des cellules T sont des protéines semblables aux anticorps contenant des régions variables et des régions constantes937
      • 33.5.3 Le CD8 des cellules T cytotoxiques agit de concert avec les récepteurs des cellules T937
      • 33.5.4 Les cellules T auxiliaires stimulent les cellules qui présentent les peptides étrangers liés à des protéines de classe II du CMH939
      • 33.5.5 Les cellules T auxiliaires font appel au récepteur des cellules T et au CD4 pour reconnaître les peptides étrangers sur les cellules présentatrices de l'antigène940
      • 33.5.6 Les protéines du CMH sont très diverses941
      • 33.5.7 Les virus de l'immunodéficience humaine submergent le système immunitaire en détruisant les cellules T auxiliaires 942
      • 33.6 Les réponses immunitaires contre les autoantigènes sont supprimées 943
      • 33.6.1 Les cellules T sont soumises à une sélection positive et à une sélection négative dans le thymus943
      • 33.6.2 Les maladies auto-immunes résultent de la création de réponses immunitaires contre les autoantigènes944
      • 33.6.3 Le système immunitaire joue un rôle dans la prévention du cancer
        945
      • Chapitre 34 Les moteurs moléculaires
        951
      • 34.1 La plupart des protéines qui jouent le rôle de moteur moléculaire sont des membres de la superfamille des NTPases à boucle P 952
      • 34.1.1 Un moteur protéique est constitué d'un core ATPase et d'une structure étirée952
      • 34.1.2 La fixation et l'hydrolyse de l'ATP induisent des changements dans la conformation et l'affinité de liaison des moteurs protéiques954
      • 34.2 Les myosines se déplacent le long de filaments d'actine 956
      • 34.2.1 Le muscle est un complexe de myosine et d'actine 957
      • 34.2.2 L'actine est un polymère polaire, susceptible de s'auto-assembler, et dynamique958
      • 34.2.3 Le mouvement d'un seul moteur protéique peut être observé directement960
      • 34.2.4 La libération du phosphate déclenche le temps moteur de la myosine960
      • 34.2.5 La longueur du bras de levier détermine la vitesse du moteur962
      • 34.3 La kinésine et la dynéine se déplacent le long des microtubules 962
      • 34.3.1 Les microtubules sont des polymères cylindriques creux963
      • 34.3.2 Le mouvement des kinésines est extrêmement processif 964
      • 34.3.3 De petits changements structuraux peuvent inverser la polarité du moteur966
      • 34.4 Un moteur rotatif est à l'origine du mouvement bactérien 967
      • 34.4.1 Les bactéries nagent en faisant tourner leurs flagelles 967
      • 34.4.2 Un flux de protons active la rotation du flagelle des bactéries968
      • 34.4.3 La chimiotaxie bactérienne dépend de l'inversion de la direction de la rotation flagellaire
        969
      • Appendices A1
      • Glossaire des composés B1
      • Solutions des problèmes C1
      • Index D1

  • Origine de la notice:
    • Electre

  • Disponible - 577.4 STR

    Niveau 2 - Sciences

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