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  • Eurêkoi Eurêkoi

Livre

Biochimie structurale : cours, fiches et QCM


  • Autre(s) auteur(s)
  • Éditeur(s)
  • Date
    • DL 2020
  • Notes
    • La couv. porte en plus : "Tout le programme en fiches synthétiques. Exercices et QCM corrigés. Schémas et illustrations"
  • Langues
    • Français
  • Description matérielle
    • 1 vol. (659 p.) : ill. ; 24 cm
  • Collections
  • Sujet(s)
  • ISBN
    • 978-2-340-040465
  • Indice
  • Quatrième de couverture
    • Cet ouvrage se propose d'accompagner les étudiants inscrits dans une filière de formation en santés humaine et animale (PASS, santé médecine/pharmacie 2e et 3e année, classes préparatoires BCPST et CPI, cursus vétérinaire) ou en licence sciences de la vie et de la terre dans leur apprentissage du programme de biochimie / biomolécules.

      L'intégralité des thèmes est développée au travers de 4 chapitres. Chacun d'eux est composé de fiches synthétiques illustrées par de nombreux schémas permettant une compréhension aisée et facilitant les révisions des étudiants.

      Au total, plus d'une centaine d'exercices d'applications intégralement corrigés concluent chaque thème abordé.


  • Tables des matières
      • Biochimie structurale

      • Cours, fiches et QCM

      • Lydie Bret

      • Clément Delcamp

      • Ellipses

      • Preface11
      • Section I - Glucides13
      • I. Oses
      • I.1. Données Structurales Générales
      • I.1.1. Classification structurale16
      • I.1.2. Stéréochimie / Représentation de Fisher / Filiation structurale des oses17
      • I.1.3. Cyclisation et anomérie / Mutarotation / Conformations22
      • I.2. Principales Propriétés Chimiques et dérivés d'oses
      • I.2.1. Propriétés d'Oxydoréduction / Dérivés acides et polyols
      • 1.1. Oxydation et dérivés acides29
      • 1.2. Réduction et dérivés réduits34
      • 1.3. Cas particulier de l'acide L Ascorbique (ou Vitamine C)36
      • I.2.2. Oses aminés
      • 2.1. Hexosamines38
      • 2.2. Autres oses aminés39
      • I.3. Exercices et QCM
      • I.3.1. Textes
      • 1.1. Exercices et QCM d'apprentissage41
      • 1.2. Exercices et QCM de révisions50
      • I.3.2. Corrigés
      • 2.1. Exercices et QCM d'apprentissage57
      • 2.2. Exercices et QCM de révisions71
      • II. Osides
      • II.1. La Liaison Osidique 75
      • II.2. Holosides Remarquables
      • II.2.1. Diholosides76
      • II.2.2. Polyholosides
      • 2.1. Homopolyholosides
      • 2.1.1. Homopolyholosides de structure : cellulose et chitine78
      • 2.1.2. Homopolyholosides de réserve : Glucanes et Fructanes81
      • 2.2. Hétéropolyholosides
      • 2.2.1. Glycosaminoglycanes89
      • 2.2.2. Cas particulier des glycosaminoglycanes bactériens92
      • II.3. Hétérosides
      • II.3.1. Protéoglycanes93
      • II.3.2. Glycoconjugués
      • 2.1. Glycoprotéines100
      • 2.2. Glycolipides101
      • II.4. Principes de Détermination d'une structure Oligosaccharidique 101
      • II.5. Exercices et QCM
      • II.5.1. Textes
      • 1.1. Exercices et QCM cl 'apprentissage103
      • 1.2. Exercices et QCM de révisions115
      • II.5.2. Corrigés
      • 2.1. Exercices et QCM d'apprentissage117
      • 2.2. Exercices et QCM de révisions129
      • Section II - Lipides131
      • I. Acides gras
      • I.1. Données Structurales
      • I.1.1. Structure et nomenclature des acides gras
      • 1.1. Cas des acides gras saturés134
      • 1.2. Cas des acides gras insaturés135
      • I.1.2. Propriétés physiques et chimiques139
      • I.2. Dérivés d'intérêt : Eïcosanoïdes
      • I.2.1. Généralités et Classification143
      • I.2.2. Prostanoïdes
      • 2.1. Prostaglandines143
      • 2.2. Autres prostanoïdes (Prostacyclines et Thromboxanes)147
      • I.2.3. Leucotriènes, Lipoxines et Hépoxilines
      • 3.1. Leucotriènes148
      • 3.2. Lipoxines et Hépoxilines150
      • I.2.4. Eïcosaènes (éïcosatriènes)151
      • I.2.5. Implications biologiques
      • 5.1. Dérivés cycliques (prostanoïdes)152
      • 5.2. Autres éïcosanoïdes (dérivés linéaires)154
      • I.3. Exercices et QCM
      • I.3.1. Textes
      • 1.1. Exercices et QCM d'apprentissage155
      • 1.2. Exercices et QCM de révisions165
      • I.3.2. Corrigés
      • 2.1. Exercices et QCM d'apprentissage171
      • 2.2. Exercices et QCM de révisions182
      • II. Glycérides
      • II.1. Glycérides simples
      • II.1.1 Glycérol186
      • II.1.2. Cas des glycérides simples186
      • II.2. Glycérophospholipides
      • II.2.1. Glycérol phosphate189
      • II.2.2. Structures générales190
      • II.2.3. Cas particuliers195
      • II.3. Exercices et QCM
      • II.3.1. Textes198
      • II.3.2. Corrigés212
      • III. Sphingolipides
      • III.1. Sphingosine 231
      • III.2. Céramides 232
      • III.3. Sphingomyélines et Sphingoglycolipides
      • III.3.1. Sphingomyélines233
      • III.3.2. Sphingoglycolipides ou Glycosphingolipides
      • 2.1. Cas des cérébrosides234
      • 2.2. Cas des gangliosides236
      • III.4. Exercices et QCM
      • III.4.1. Textes238
      • III.4.2. Corrigés245
      • IV. Dérives terpènes
      • IV.1. Unités Isoprènes 252
      • IV.2. Stérols et dérivés
      • IV.2.1. Stérols naturels253
      • IV.2.2. Dérivés stéroïdes
      • 2.1. Acides biliaires258
      • 2.2. Hormones stéroïdes
      • 2.2.1. Hormones stéroïdes à 21 C261
      • 2.2.2. Hormones stéroïdes sexuelles : Androgènes et Oestrogènes264
      • 2.2 .3. Vitamines D267
      • IV.3. Vitamines liposolubles A, E, K
      • IV.3.1. Vitamines A269
      • IV.3.2. Vitamines E273
      • IV.3.3. Vitamines K276
      • IV.4. Exercices et QCM
      • IV.4.1. Textes278
      • IV.4.2. Corrigés289
      • V. Circulation des lipides : Les Lipoproténes
      • V.1. Organisation générale - Classification 303
      • V.2. Devenir des Lipoprotéines - Echanges moléculaires
      • V.2.1. Cas des Chylomicrons308
      • V.2.2. Cas des VLDL, IDL et LDL312
      • V.2.3. Cas des HDL319
      • V.3. Exercices et QCM
      • V.3.1. Textes322
      • V.3.2. Corrigés340
      • Section III - Protides357
      • I. Acides a-aminés
      • I.1. Généralités
      • I.1.1. Définition359
      • I.1.2. Propriétés générales
      • 2.1. Propriétés physiques360
      • 2.2. Réactivité chimique361
      • I.2. Etudes spécifiques des acides a-aminés
      • I.2.1. Groupe des hydrophobes et assimilés
      • 1.1. Acides a-aminés aliphatiques : Gly, Ala, Val, Leu, Ile367
      • 1.2. Acides a-aminés aromatiques : Phe, Tyr, Trp368
      • 1.3. Autres acides a-aminés (relativement) hydrophobes : Met, Pro373
      • I.2.2. Groupe des polaires
      • 2.1. Acides a-aminés hydroxylés : Ser, Thr374
      • 2.2. Acide a-aminé thiolé : Cys376
      • 2.3. Acides a-aminés carhoxylés (diacides) : Asp, Glu377
      • 2.4. Acides a-aminés diazotés : Asn, Gln / Lys, Arg, Orn /His381
      • I.3. Exercices et QCM
      • I.3.1. Textes388
      • I.3.2. Corrigés398
      • II. Peptides - Polypeptides - Protéines
      • II.1. Organisation Structurale Générale
      • II.1.1. Liaison peptidique et séquence (structure primaire)412
      • II.1.2. Structures secondaires ; hélice α, feuillets plissés β, coudes et boucles416
      • II.1.3. Structures supersecondaires
      • 3.1. Structures supersecondaires à brins β418
      • 3.2. Structures supersecondaires à hélices α419
      • 3.3. Structures supersecondaires mixtes (brin β et hélice α)420
      • II.1.4. Structures tertiaires et quaternaires / Domaines fonctionnels
      • 4.1. Définitions421
      • 4.2. Domaines fonctionnels423
      • II.2. Méthodes d'étude
      • II.2.1. Techniques de séparation
      • 1.1. Techniques de séparation en fonction de la solubilité, de la charge, du pHi
      • 1.1.1. Chromatographie de partage424
      • 1.1.2. Chromatographie échangeuse d'ions425
      • 1.1.3. Electrophorèse en conditions non dénaturantes425
      • 1.1.4. Focalisation isoélectrique426
      • 1.2. Techniques de séparation en fonction du poids moléculaire
      • 1.2.1. Gel filtration (chromatographie d'exclusion)428
      • 1.2.2. Electrophorèse en conditions dénaturantes (SDS PAGE)428
      • II.2.2. Techniques d'identification
      • 2.1. Western blot429
      • 2.2. Chromatographie d'affinité430
      • 2.3. Séquençage430
      • II.2.3. Techniques de détermination de la structure 3D
      • 3.1. Méthodes physiques434
      • 3.2. Méthodes prédictives434
      • II.3. Etudes spécifiques de quelques peptides / Protéines
      • II.3.1. Peptides
      • 1.1. Peptides de synthèse non ribosomiale435
      • 1.2. Peptides de synthèse ribosomiale438
      • II.3.2. Protéines
      • 2.1. Collagènes441
      • 2.2. Myoglobine et Hémoglobine442
      • 2.3. Immunoglobulines445
      • 2.4. Exemples de récepteurs membranaires
      • 2.4.1. Récepteurs à activité intrinsèque tyrosine kinase445
      • 2.4.2. Récepteurs couplés à des protéines G447
      • 2.5. Prions448
      • II.4. Exercices et QCM
      • II.4.1. Textes449
      • 11.4.2. Corrigés466
      • Section IV - Enzymes et coenzymes489
      • I. Principes structuraux et fonctionnels
      • I.1. Organisation Générale 491
      • 1.1.1. Classification des enzymes495
      • 1.1.2. Principales coenzymes
      • 2.1. Coenzymes d'oxydoréduction496
      • 2.2. Coenzymes des transférases
      • 2.1. Cas des carboxylations : biotine et vitamines K501
      • 2.2. Cas des méthylations : SAM, folates et cobalamine503
      • 2.3. Cas des décarboxylations des a céto-acides : Thiamine pyrophosphate508
      • 2.4. Cas des transferts des acyles : Coenzyme A509
      • 2.5. Cas particulier des acides a-aminés : Pyridoxal phosphate510
      • I.2. Données Cinétiques
      • I.2.1. Généralités, définitions515
      • I.2.2. Application aux réactions enzymatiques516
      • I.2.3. Cas de la cinétique michaélienne519
      • I.2.4. Réactions à plusieurs substrats524
      • 1.3. Exercices et QCM
      • I.3.1. Textes525
      • I.3.2. Corrigés547
      • II. Régulation de la fonction enzymatique
      • II.1. Influence des paramètres physiques : température et pH
      • II. 1.1. Cas de la température577
      • II.2.2. Cas du pH579
      • II.2. Occupation du Site Catalytique
      • II.2.1. Inhibition par excès de substrat580
      • II.2.2. Inhibition compétitive581
      • II.3. Régulation allostérique
      • II.3.1. Allostérie hétérotrope
      • 1.1. Cas général584
      • 1.2. Cas particulier de l'inhibition incompétitive587
      • 1.3. Cas particulier de l'inhibition non compétitive590
      • II.3.2. Cas des enzymes « allostériques »
      • 2.1. Définition et organisation structurale594
      • 2.2. Coopérativité et allostérie homotrope595
      • 2.3. Allostérie hétérotrope596
      • II.4. Autres Mécanismes de Régulation
      • II.4.1. Modifications chimiques
      • 1.1. Phosphorylation / déphosphorylation598
      • 1.2. Protéolyse602
      • 1.3. Autres modifications chimiques603
      • II.4.2. Régulation de l'expression enzymatique604
      • II.5. Exercices et QCM
      • II.5.1. Textes605
      • II.5.2. Corrigés631

  • Origine de la notice:
    • FR-751131015 ;
    • BPI
  • Disponible - 614.11 PAS UE1

    Niveau 3 - Médecine