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Biochimie générale : cours, questions de révision : licence, santé , pharmacie, prépas

Livre

Résumé

Un panorama complet des fondements biochimiques de la vie : aminoacides, peptides, protéines, enzymes, glucides, lipides, nucléotides, etc. Les chapitres concernant l'ADN, l'ARN et la régulation de l'expression génétique ont été actualisés. ©Electre 2020


  • Éditeur(s)
  • Date
    • 2020
  • Notes
    • Index
  • Langues
    • Français
  • Description matérielle
    • 1 vol. (XXII-760 p.) ; 25 x 18 cm
  • Collections
  • Sujet(s)
  • ISBN
    • 978-2-10-080769-7
  • Indice
  • Quatrième de couverture
    • Biochimie générale

      Cet ouvrage s'adresse aux étudiants des premières années d'études supérieures (Licence de sciences de la vie, santé, pharmacie, IUT), ainsi qu'aux élèves en classes préparatoires BCPST.

      Cette 11e édition, parfaitement à jour, offre un panorama complet des fondements biochimiques de la vie. Dans un souci de clarté pédagogique, les grandes structures moléculaires sont exposées avant les métabolismes fondamentaux correspondants.

      Les chapitres consacrés aux acides nucléiques et à la régulation de l'expression génétique ont été totalement actualisés. Dans plusieurs chapitres, les applications médicales ont été développées.

      De nouvelles questions de révision, à destination des étudiants en sciences de la vie comme de ceux des cursus médicaux, complètent l'ouvrage.


  • Tables des matières
      • Biochimie générale

      • Cours et questions de révision

      • Jacques-Henry Weil

      • Johan Auwerx, Hubert Becker, Yves Boulanger, Nassim Dali-Youcef, Didier Devys, Catherine Florentz, Valérie Fritsch, Claude Kedinger, Isabelle Lelong-Rebel, Marc Le Maire, Jean Montreuil, Willy Morelle, Maurice Offner, Pierre Oudet, Sébastien Pfeffer, Gérard Rebel, Jean-Michel Rossignol, Jean-Luc Souciet, James Stevenin, Éric Westhof

      • Dunod

      • Introduction à la onzième édition XXI
      • Préface à la première édition XXIII
      • Chapitre 1. Aminoacides, peptides, protéines structures et principales propriétés1
      • Aminoacides 2
      • I. Classification des α-aminoacides2
      • 1. α-aminoacides non polaires ou hydrophobes 2
      • 2. α-aminoacides polaires ou hydrophiles 4
      • 3. Autres aminoacides 6
      • II. Principales propriétés physiques des aminoacides6
      • 1. Isomérie optique 6
      • 2. Absorption dans l'ultraviolet 7
      • 3. Ionisation 8
      • III. Principales propriétés chimiques des aminoacides13
      • 1. Réactions dues à la présence du carboxyle 13
      • 2. Réactions dues à la présence du groupement aminé 13
      • 3. Réactions nécessitant la présence simultanée d'un carboxyle et d'une amine sur le carbone α 15
      • 4. Propriétés des chaînes latérales R 16
      • Structure primaire des peptides et des protéines 17
      • I. Composition en aminoacides17
      • 1. Hydrolyse des protéines 17
      • 2. Analyse des aminoacides 17
      • 3. Expression des résultats 19
      • II. Séquence des aminoacides20
      • 1. Détermination des aminoacides terminaux 20
      • 2. Problème du nombre de chaînes peptidiques 22
      • 3. Détermination de l'ordre d'enchaînement des aminoacides 23
      • 4. Résultats 23
      • Peptides 24
      • I. Classification24
      • II. Nomenclature24
      • III. Obtention et purification25
      • IV. Étude de quelques peptides ayant une importance biologique25
      • 1. Glutathion 25
      • 2. Hormones peptidiques 25
      • 3. Peptides ayant une activité antibiotique 28
      • Exercices29
      • Chapitre 2. Protéines31
      • Conformation tridimensionnelle des protéines 31
      • I. Liaisons intervenant dans la structure spatiale des protéines31
      • 1. Liaison disulfure (ou pont disulfure) 31
      • 2. Liaison ionique (ou saline) 31
      • 3. Liaison hydrogène 32
      • 4. Liaison hydrophobe 32
      • II. Structure secondaire des protéines32
      • 1. Propriétés spatiales de la liaison peptidique 32
      • 2. État étiré ou structure en feuillets plissés β 33
      • 3. État hélicoïdal ou hélice α 33
      • 4. Pelote statistique ou boucle 34
      • 5. Coude β 35
      • III. Structure tertiaire des protéines35
      • IV. Structure quaternaire des protéines36
      • Dénaturation des protéines 37
      • Déterminisme de la conformation tridimensionnelle 37
      • Principales propriétés des protéines 38
      • I. Solubilité38
      • 1. Influence des électrolytes 38
      • 2. Influence du pH 39
      • 3. Influence des solvants organiques 39
      • II. Masse moléculaire39
      • 1. Filtration sur gel de dextrane 40
      • 2. Électrophorèse sur gel de polyacrylamide 40
      • 3. Spectrométrie de masse 41
      • 4. Résultats 41
      • III. Caractère amphotère41
      • IV. Pression osmotique45
      • Isolement, fractionnement et purification des protéines 46
      • Classification des protéines 47
      • I. Classification en fonction de la forme des molécules47
      • 1. Protéines fibreuses 47
      • 2. Protéines globulaires 48
      • II. Classification en fonction de la solubilité48
      • III. Classification en fonction de la composition49
      • 1. Phosphoprotéines 49
      • 2. Glycoprotéines 49
      • Chromoprotéines 50
      • I. Classification50
      • 1. Chromoprotéines porphyriniques 50
      • 2. Chromoprotéines non porphyriniques 50
      • II. Hémoglobines51
      • 1. Structure des hémoglobines 51
      • 2. Propriétés des hémoglobines 57
      • Exercices62
      • Chapitre 3. Enzymes et catalyse enzymatique65
      • Catalyse 65
      • I. Constante d'équilibre et variation d'énergie libre d'une réaction65
      • II. Énergie d'activation et rôle des catalyseurs66
      • Structure des enzymes 68
      • I. Nature protéique68
      • 1. Structure monomérique ou polymérique 68
      • 2. Site actif des enzymes 69
      • II. Cofacteurs70
      • 1. Ions métalliques 70
      • 2. Groupements prosthétiques ou coenzymes vrais 71
      • 3. Coenzymes mobiles ou cosubstrats 71
      • 4. Relation entre vitamines et coenzymes 72
      • Spécificité de l'action enzymatique 72
      • I. Spécificité liée à la réaction72
      • II. Spécificité liée au substrat72
      • 1. Spécificité liée à la nature de la liaison 73
      • 2. Spécificité de groupe 74
      • 3. Spécificité absolue pour un seul substrat 75
      • 4. Stéréospécificité 75
      • Classification des enzymes 77
      • 1. Oxydoréductases 78
      • 2. Transférases 78
      • 3. Hydrolases 79
      • 4. Lyases 80
      • 5. Isomérases 80
      • 6. Ligases ou synthétases 80
      • Exercices82
      • Chapitre 4. Cinétique et mécanismes des réactions enzymatiques83
      • Cinétique enzymatique 83
      • I. Ordre de réaction83
      • 1. Réaction du premier ordre 83
      • 2. Réaction du second ordre 84
      • II. Vitesse initiale de la réaction du premier ordre85
      • III. Application de ces principes à la réaction enzymatique85
      • 1. Les deux étapes 85
      • 2. Vitesse initiale 86
      • 3. Représentations graphiques 88
      • IV. Influence de différents paramètres sur la vitesse initiale89
      • 1. Influence de la température 89
      • 2. Influence du pH 90
      • V. Différents types d'inhibiteurs94
      • 1. Inhibiteur compétitif 94
      • 2. Inhibiteur non compétitif 97
      • 3. Autres inhibiteurs 98
      • Mécanismes des réactions enzymatiques 99
      • I. Mécanismes de la catalyse99
      • II. Rôles des cofacteurs ou coenzymes100
      • Enzymes allostériques 101
      • I. Propriétés générales101
      • 1. Vitesse initiale et coopérativité 101
      • 2. Enzymes et effecteurs allostériques 102
      • 3. Structure oligomérique 102
      • II. Modèles moléculaires103
      • 1. Le modèle concerté 103
      • 2. Le modèle séquentiel 103
      • III. Cinétique d'une enzyme allostérique104
      • 1. Effecteurs de type K 104
      • 2. Effecteurs de type V 104
      • IV. Transition allostérique et modification covalente105
      • Annexe : structure et mode d'action des principaux coenzymes 106
      • I. Coenzymes d'oxydoréduction106
      • 1. Nicotinamide-adénine-dinucléotide ou NAD 106
      • 2. Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide-Phosphate ou NADP 107
      • 3. Flavine-nucléotides (FMN et FAD) 107
      • 4. Ferro-porphyriñes 107
      • 5. Acide lipoïque 109
      • II. Coenzymes transfert de groupements109
      • 1. Thiamine-PyroPhosphate (TPP) ou cocarboxylase. 109
      • 2. Coenzyme A ou coenzyme d'acylation 109
      • 3. Acide tétrahydrofolique ou FH4 110
      • 4. S-adénosyl-méthionine 110
      • 5. Biotine 110
      • 6. Phosphate de pyridoxal 110
      • 7. Cobalto-cobalamine 112
      • Exercices113
      • Chapitre 5. Membranes biologiques115
      • Biochimie des membranes et transports membranaires 115
      • I. Introduction115
      • II. Lipides membranaires117
      • 1. Composition lipidique des membranes 118
      • 2. Asymétrie transversale de composition lipidique 120
      • 3. Liposomes : applications thérapeutiques 121
      • III. Protéines membranaires : aspects structuraux122
      • 1. Nature et propriétés des détergents 122
      • 2. Solubilisation des membranes par les détergents non dénaturants ; reconstitution des protéines purifiées 124
      • 3. Structure des protéines membranaires 126
      • IV. Dynamique structurale132
      • 1. Fusion membranaire 132
      • 2. Fluidité (viscosité) des membranes 136
      • 3. Diffusion latérale et domaine de diffusion 138
      • V. Transports spontanés : transport passif, transport facilité139
      • 1. Transport passif 139
      • 2. Transport facilité 140
      • VI. Transports actifs : ATPases membranaires et transports actifs secondaires147
      • 1. ATPases membranaires 147
      • 2. Transports actifs secondaires 150
      • Bioénergétique cellulaire et membranaire 154
      • I. Variation d'enthalpie libre, travail et spontanéité des transformations154
      • II. Couplages énergétiques158
      • 1. Réaction chimique et travail chimique 158
      • 2. Transport et travail osmotique 160
      • 3. Couplage de deux réactions chimiques 161
      • 4. Couplages faisant intervenir un transport 162
      • III. Rôle central de l'ATP163
      • 1. Synthèse d'ATP au cours de la glycolyse 164
      • 2. Cycle de Krebs et formation des équivalents réducteurs 168
      • IV. Phosphorylation oxydative mitochondriale170
      • 1. Chaîne membranaire mitochondriale de transfert d'électrons 172
      • 2. ATPsynthase 179
      • V. Phosphorylation oxydative bactérienne184
      • VI. Photophosphorylation et photosynthèse184
      • 1. Excitation des chlorophylles 184
      • 2. Antennes et centres réactionnels 185
      • 3. Bactéries photosynthétiques : photophosphorylation 186
      • 4. Chloroplastes et photosynthèse 187
      • Exercices190
      • Chapitre 6. Structure des glucides et des glycoprotéines193
      • Structure des glucides 193
      • Oses 193
      • I. Isomérie des oses194
      • 1. Aldoses 195
      • 2. Cétose s 196
      • II. Structure cyclique des oses197
      • III. Différents types d'oses202
      • 1. Oses « neutres » 202
      • 2. Osamines 203
      • 3. Acides uroniques 203
      • 4. Acides sialiques 204
      • IV. Composés dérivés des oses204
      • 1. Acide L-ascorbique (vitamine C) 204
      • 2. Polyalcools (ou polyols) 205
      • V. Nomenclature des oses206
      • VI. Propriétés chimiques des oses206
      • 1. Formation d'esters 206
      • 2. Alkylation 207
      • 3. Oxydation des oses 207
      • 4. Action des acides concentrés 208
      • 5. Action de la phénylhydrazine 208
      • 6. Action des alcools 209
      • Osides 209
      • I. Holosides209
      • 1. Diholosides 209
      • 2. Triholosides 212
      • 3. Polyholosides 212
      • II. Hétérosides216
      • Glycoconjugués 216
      • I. Les constituants monosaccharidiques216
      • II. Les protéoglycannes217
      • 1. Les GAG de structure 217
      • 2. Les GAG de sécrétion (l'héparine) 218
      • III. Les peptidoglycannes218
      • IV. Les glycoprotéines219
      • 1. Les différents types de glycosylation 219
      • 2. Structures des chaînes glycanniques des glycoprotéines 220
      • V. Biosynthèse des glycoprotéines222
      • VI. Importance des glycoprotéines222
      • VII. Rôle des groupements glycanniques223
      • VIII. Glycopathologie des glycoprotéines224
      • 1. Les glycopathologies congénitales 224
      • 2. Les glycopathologies acquises 225
      • IX. Glycotechnologies226
      • Exercices227
      • Chapitre 7. Métabolisme des glucides231
      • Digestion et absorption des glucides 232
      • 1. Digestion des glucides 232
      • 2. Absorption des oses 233
      • Métabolisme des oses 234
      • 1. Phosphorylation du glucose 234
      • 2. Formation du glucose à partir du glucose-6-P 236
      • Synthèse et dégradation des polyosides 236
      • 1. Synthèse du glycogène (glycogénogenèse) 237
      • 2. Dégradation du glycogène (glycogénolyse) 239
      • Glycolyse 241
      • I. Réactions de la glycolyse241
      • 1. Phosphohexose isomérase 241
      • 2. Phosphofructokinase 242
      • 3. Aldolase ou fructose-bisphosphate aldolase 242
      • 4. Glycéraldéhyde-3-P déshydrogénase 244
      • 5. 3-Phosphoglycérate kinase 245
      • 6. Phosphoglycérate mutase 245
      • 7. Énolase 246
      • 8. Pyruvate kinase 246
      • II. Possibilités de transformation de l'acide pyruvique et de réoxydation du NADH en anaérobiose246
      • 1. Production d'acide lactique 246
      • 2. Fermentation alcoolique 247
      • 3. Formation de l'α-glycérophosphate et du glycérol 247
      • III. Bilan énergétique de la glycolyse248
      • 1. En aérobiose (voir tableau) 248
      • 2. En anaérobiose 248
      • IV. Métabolisme des autres oses en relation avec la glycolyse249
      • 1. Le fructose 249
      • 2. Le mannose 250
      • 3. Le galactose 250
      • V. Réversibilité de la glycolyse : néoglucogenèse252
      • 1. Passage de l'acide pyruvique à l'acide phospho-énol-pyruvique 253
      • 2. Passage du fructose-1,6-bis-P au fructose-6-P 256
      • 3. Passage du glucose-6-P au glucose 256
      • VI. Régulation de la glycolyse256
      • 1. L'hexokinase 256
      • 2. La phosphofructokinase-1 257
      • 3. La pyruvate kinase 258
      • Décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique 259
      • 1. Réaction de décarboxylation 259
      • 2. Réaction d'oxydation 259
      • 3. Formation de l'acétyl-coenzyme A 259
      • 4. Réoxydation de l'acide lipoïque 259
      • 5. Réoxydation du FADH 260
      • 6. Régulation de la pyruvate déshydrogénase 260
      • Cycle de krebs 262
      • 1. Réactions du cycle de Krebs 262
      • 2. Bilan énergétique 264
      • 3. Formation et décarboxylation de l'acide oxalo-acétique 265
      • Voie des pentoses-phosphates 266
      • 1. Oxydation du glucose-6-P en ribulose-5-P 267
      • 2. Isomérisation du ribulose-5-P 268
      • 3. Interconversions des pentoses-P et des hexoses-P par transaldolisation et transcétolisation 269
      • 4. Bilan énergétique 270
      • 5. Réversibilité des interconversions 272
      • Phase obscure de la photosynthèse : réduction du CO2 en glucides 273
      • Biosynthèse des osides 276
      • 1. À partir des glucides « libres » 276
      • 2. À partir des oses 1-phosphates 276
      • 3. À partir des glycosylnucléotides 276
      • Exercices282
      • Chapitre 8. Structure des lipides287
      • I. Acides gras287
      • 1. Acides gras saturés 287
      • 2. Acides gras désaturés (insaturés) 288
      • 3. Acides gras hydroxylés 289
      • 4. Acides gras ramifiés 289
      • 5. Acides gras à très longue chaîne 290
      • 6. Eicosanoïdes, peroxides 290
      • 7. Autres composés voisins 291
      • II. Glycérolipides291
      • 1. Glycérides (acyl-glycérols) 291
      • 2. Glycérophospholipides (phosphatides, phospholipides) 292
      • 3. Bétaïne lipides 294
      • 4. Glycosyldiglycérides 295
      • 5. « Cord Factors » 295
      • 6. N-acyl-éthanolamine 295
      • III. Sphingolipides295
      • 1. Sphingomyélines 296
      • 2. Sphingoglycolipides 297
      • IV. Cérides298
      • V. Hydrocarbures298
      • VI. Lipides polyisopréniques298
      • 1. Hydrocarbures polyisopréniques (terpénoïdes) 298
      • 2. Stérols et stéroïdes 300
      • 3. Caroténoïdes 303
      • 4. Quinones à chaîne isoprénique 305
      • Exercices307
      • Chapitre 9. Métabolisme des lipides309
      • Digestion des lipides 309
      • I. Digestion dans la cavité orale309
      • II. Digestion stomacale310
      • III. Digestion intestinale310
      • Métabolisme des acides gras 311
      • I. Oxydation des acides gras311
      • 1. Oxydation des acides gras linéaires saturés à nombre pair d'atomes de carbone 311
      • 2. Oxydation des acides gras saturés à nombre impair d'atomes de carbone 315
      • 3. Oxydation des acides gras désaturés 316
      • 4. Peroxydation des acides gras désaturés 316
      • 5. Oxydation des acides gras ramifiés 320
      • II. Biosynthèse des acides gras320
      • 1. Synthèse des acides gras saturés 320
      • 2. Synthèse des acides gras désaturés 325
      • 3. Régulation du métabolisme des acides gras 326
      • Métabolisme des autres composés lipidiques 327
      • I. Métabolisme des glycérolipides327
      • 1. Synthèse et dégradation des glycérophospholipides 327
      • 2. Synthèse et dégradation des acylglycérols (glycérides) 331
      • II. Rôle des phospholipides332
      • 1. Cycle de l'inositol triphosphate 332
      • 2. Régulation de la synthèse du DNA 333
      • 3. Synthèse et catabolisme des N-acyl-éthanolamines 333
      • III. Biosynthèse des stérols et stéroïdes333
      • 1. Biosynthèse du cholestérol 333
      • 2. Biosynthèse des acides biliaires 339
      • 3. Formation des autres stéroïdes 340
      • IV. Cétogenèse341
      • V. Métabolisme des sphingolipides343
      • 1. Synthèse des sphingolipides 343
      • 2. Catabolisme des sphingolipides 343
      • 3. Pathologie des sphingolipides 344
      • 4. Rôle des sphingolipides 344
      • VI. Cycle des sphingolipides346
      • VII. Ancrages des protéines346
      • VIII. Effet des lipides sur les propriétés des membranes biologiques347
      • IX. Transport des lipides349
      • 1. Transport intracellulaire 349
      • 2. Transport intertissulaire 349
      • X. L'obésité, une altération du métabolisme lipidique.350
      • X. Interrelations entre les métabolites glucidique et lipidique351
      • 1. Transformation des glucides en lipides 351
      • 2. Transformation des lipides en glucides 351
      • Exercices354
      • Chapitre 10. Structure des nucléotides et des acides nucléiques357
      • I. Pentoses358
      • II. Bases azotées359
      • 1. Bases puriques ou purines substituées 359
      • 2. Bases pyrimidiques ou pyrimidines substituées 360
      • 3. Tautomérie des bases 360
      • III. Nucléosides361
      • IV. Nucléosides-monophosphates362
      • V. Nucléosides di- et triphosphates364
      • VI. Structure primaire des acides nucléiques365
      • VII. Détermination des séquences nucléotidiques365
      • 1. Hydrolyse des RNA et des DNA 367
      • 2. Détermination de la séquence d'un oligoribonucléotide 370
      • 3. Détermination de la séquence des acides ribonucléiques 371
      • 4. Détermination de la séquence des acides désoxyribonucléiques 373
      • VIII. La double hélice du DNA376
      • IX. Structure secondaire des RNA381
      • X. Propriétés physico-chimiques des acides nucléiques381
      • XI. Hybridation384
      • Exercices385
      • Chapitre 11. Biosynthèse des nucléotides387
      • Biosynthèse des nucléosides-5'-triphosphates 387
      • I. Biosynthèse des ribonucléosides 5'-triphosphates puriques388
      • 1. Biosynthèse de novo de VIMP 388
      • 2. Formation de VAMP et du GMP à partir de l'IMP 389
      • 3. Utilisation des purines préformées 393
      • 4. Phosphorylation des nucléosides-5 '-monophosphates en nucléosides-5'-triphosphates 394
      • II. Biosynthèse des ribonucléosides-5'-triphosphates pyrimidiques395
      • 1. Biosynthèse de novo de l'UMP 395
      • 2. Utilisation des pyrimidines préformées 398
      • 3. Formation des ribonucléotides uridyliques et cytidyliques 398
      • III. Formation des désoxyribonucléosides-5'-triphosphates puriques399
      • IV. Formation des désoxyribonucléosides-5'-triphosphates pyrimidiques400
      • 1. Formation du dUMP 401
      • 2. Méthylation du dUMP en dTMP 401
      • 3. Utilisation de la thymine et de la désoxythymidine 403
      • Acides nucléiques et information génétique 403
      • 1. Preuves du rôle du DNA comme support de l'information génétique 404
      • 2. Nature protéique des produits de l'expression des gènes. Effets des mutations 405
      • 3. Transferts d'information 406
      • Exercices408
      • Chapitre 12. Réplication des DNA411
      • I. Mécanismes fondamentaux de la réplication411
      • 1. La réplication est semi-conservative 411
      • 2. La polymérisation des nucléotides est assurée par une DNA polymérase 412
      • 3. La réplication commence à une séquence spécifique du DNA et est bidirectionnelle 415
      • 4. Le modèle du réplicon 416
      • II. Étapes de la réplication416
      • 1. Étape d'initiation 417
      • 2. Étape d'élongation 418
      • 3. Étape de terminaison 419
      • 4. En résumé 419
      • III. Réplication chez Escherichia coli419
      • 1. Approches expérimentales de la réplication 420
      • 2. Initiation à l'origine de réplication 420
      • 3. Contrôle de l'initiation de la réplication 421
      • 4. Progression de la fourche de réplication 422
      • 5. Terminaison de la réplication 425
      • IV. Réplication chez les eucaryotes426
      • 1. DNA polymérases 427
      • 2. Initiation à l'origine de réplication 428
      • 3. Progression de la fourche de réplication 432
      • 4. Étape de terminaison 434
      • 5. Autres protéines impliquées dans la réplication 434
      • V. Fidélité de la réplication et réparation des lésions434
      • 1. Activité correctrice des DNA polymérases 435
      • 2. Fidélité et mécanisme de réplication 435
      • 3. Mécanismes de réparation 436
      • VI. DNA polymérase RNA-dépendante (transcriptase inverse)437
      • Exercices439
      • Chapitre 13. Biosynthèse et maturation des RNA441
      • I. Polynucléotide-phosphorylase441
      • II. RNA polymérases DNA-dépendantes442
      • 1. Étapes de la transcription 444
      • 2. Inhibiteurs de la transcription 444
      • 3. RNA polymérase bactérienne 445
      • 4. Transcription chez les eucaryotes 456
      • III. Maturation des produits de transcription462
      • 1. Maturation des rRNA et tRNA 462
      • 2. Maturation des mRNA eucaryotes 464
      • IV. RNA réplicase480
      • Exercices483
      • Chapitre 14. Biosynthèse et transport des protéines485
      • I. Synthèse de l'aminoacyl-iRNA utilisé par le ribosome pour traduire les codons du RNA messager486
      • 1. RNA de transfert (tRNA) 487
      • 2. Enzyme d'activation ou aminoacyl-tRNA synthétase 489
      • II. Les voies indirectes de synthèse d'un aminoacyl-tRNA qui compensent l'absence d'une aminoacyl-tRNA synthétase495
      • III. Etapes ribosomiques de la traduction du RNA messager498
      • 1. Ribosomes 498
      • 2. RNA messager (mRNA) 500
      • 3. Mécanisme de la traduction 502
      • III. Modifications des protéines522
      • IV. Transport des protéines néosynthétisées524
      • 1. Destinée des protéines synthétisées sur les ribosomes liés 524
      • 2. Destinée des protéines synthétisées sur les ribosomes libres 528
      • Exercices531
      • Chapitre 15. Contrôle de l'expression des gènes535
      • Contrôle de l'expression génétique au niveau de la transcription 535
      • I. Systèmes procaryotes537
      • 1. Initiation de la transcription 537
      • 2. Terminaison de la transcription 549
      • II. Systèmes eucaryotes554
      • 1. Modifications au niveau du génome 554
      • 2. Spécialisation des RNA polymérases 563
      • 3. Séquences promotrices particulières (ou signaux particuliers) 563
      • 4. Facteurs de transcription 566
      • 5. Formation des complexes d'initiation de la transcription 570
      • 6. Activation transcriptionnelle 574
      • 7. Répression transcriptionnelle 579
      • 8. Terminaison de la transcription 579
      • 9. Régulation de la transcription en réponse à des signaux extracellulaires 579
      • 10. Obésité, un exemple de maladie neuro-endocrinienne : mécanismes moléculaires et perspectives thérapeutiques 586
      • 11. L'AMP cyclique ou cAMP, un intermédiaire de signalisation aux fonctions multiples 592
      • Contrôle de l'expression génétique au niveau post-transcriptionnel 602
      • 1. Maturation et transport des mRNA 602
      • 2. MicroRNA non codants, interférence et extinction post-transcriptionnelle des gènes (« silencing ») 603
      • 3. Traduction 606
      • Importance de l'expression coordonnée des gènes 608
      • 1. Différenciation et spécialisation cellulaires 608
      • 2. Un exemple de perturbation : l'oncogenèse 610
      • Exercices613
      • Chapitre 16. Organisation du génome nucléaire615
      • 1. Distribution des gènes 615
      • 2. Familles de gènes 616
      • 3. Séquences répétées 617
      • 4. Conclusion 618
      • Chapitre 17. Organisation et expression des génomes des organites619
      • 1. Génomes mitochondriaux 619
      • 2. Génomes chloroplastiques 623
      • Exercices625
      • Chapitre 18. Étude des génomes transgénèse627
      • I. Séquençage des génomes627
      • II. Identification des gènes628
      • III. L'ère postgénomique630
      • IV. Transgenèse et organismes génétiquement modifiés (OGM)633
      • 1. Méthodes de clonage 633
      • 2. Clonage d'un gène spécifique 636
      • 3. Expression des gènes clonés 637
      • 4. Clonage de gènes dans les cellules eucaryotes 638
      • 5. Applications du génie génétique 639
      • 6. Applications cliniques de la technique de « PCR » 645
      • Exercices652
      • Chapitre 19. Métabolisme des composés azotés655
      • I. Réactions générales des aminoacides656
      • 1. Réactions enzymatiques où le phosphate de pyridoxal est le coenzyme 656
      • 2. Désamination 660
      • II. Origine des aminoacides dans les organismes vivants664
      • 1. Synthèse des aminoacides 664
      • 2. Absorption des aminoacides préformés 668
      • III. Métabolisme des aminoacides670
      • 1. Métabolisme de la glycine et de la sérine 671
      • 2. Métabolisme des aminoacides soufrés 678
      • 3. Métabolisme des aminoacides dicarboxyliques et de leurs amides 685
      • 4. Métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine 693
      • IV. Métabolisme protéique698
      • 1. Notion d'équilibre azoté 698
      • 2. État dynamique des protéines 700
      • V. Produits d'élimination du métabolisme azoté701
      • 1. Ammoniac et sels ammoniacaux 702
      • 2. Uréogenèse 702
      • 3. Acide urique 705
      • 4. Catabolisme des porphyrines 710
      • VI. Intégration des métabolismes protéique, glucidique, lipidique et nucléique710
      • Exercices714
      • Réponses aux exercices 717
      • Index 725

  • Origine de la notice:
    • Electre
  • Disponible - 577.4 WEI

    Niveau 2 - Sciences