Biochimie et biologie moléculaire : cours

Auteur(s) :

Müller-Esterl, Werner Découvrir l'auteur

Résumé

Couvre la biochimie, la biologie moléculaire et la biologie cellulaire, en s'adressant spécifiquement aux étudiants en sciences de la vie ou en médecine. Des encarts permettent des incursions en pathologie, en biologie cellulaire, en biophysique et en recherche expérimentale. Fait le bilan des connaissances les plus actuelles.

Éditeur(s)
- Dunod
Date
- 2007
Langues
- Français
- , traduit de : Allemand
Description matérielle
- 654 p. ; 25 x 20 cm
Collections
- Sciences sup
Sujet(s)
ISBN
- 978-2-10-049747-8
Indice
- 577.4 Biochimie
Quatrième de couverture
- Sciences sup
  Biochimie et biologie moléculaire
  La biochimie s'impose aujourd'hui comme une discipline universelle. Il n'existe pratiquement aucune matière expérimentale en Sciences de la Vie qui n'utilise les méthodes et les techniques biochimiques.
  Conçu comme une initiation pour les médecins (PCEM 1) et les biologistes (Licences, PH1...), cet ouvrage en couleur richement illustré constitue un guide dans le vaste domaine des biomolécules. L'ouvrage comporte cinq parties : architecture moléculaire du vivant, structure et fonction des protéines, stockage et expression de l'information génétique, transduction du signal au niveau des membranes biologiques, transformations de l'énergie et biosynthèse.
  L'être humain et avec lui les mammifères ont été placés au centre du propos, tandis que d'autres êtres vivants comme les plantes, les bactéries et les virus ont été plutôt considérés à titre d'exemples.
  Des encarts permettent des incursions en pathologie, en biologie cellulaire, en biophysique et en recherche expérimentale.
  Cet ouvrage a reçu le Prix littéraire du Fonds de l'industrie chimique en tant que meilleur manuel de biochimie.
  « Il est certain que ce manuel sera très utile aux étudiants français en Médecine et en Sciences de la Vie, et je désire le recommander chaleureusement. »
  Jean-Marie Lehn
Tables des matières
- - Biochimie et biologie moléculaire
  - Cours
  - Werner Müller-Esterl
  - Dunod
  - Partie I : Architecture moléculaire du vivant
  - 1. La chimie, base de la vie 3
  - 1.1 Quatre éléments dominent le monde vivant
  - 1.2 Les modèles moléculaires représentent les liaisons et l'arrangement spatial des atomes
  - 1.3 Les substituants de l'atome de carbone ont une signification fonctionnelle
  - 1.4 L'isomérie enrichit la diversité moléculaire
  - 1.5 Les interactions non-covalentes sont de nature électrostatique
  - 1.6 L'eau possède une structure ordonnée
  - 1.7 L'eau est un composé réactif
  - 1.8 Les fluides biologiques sont tamponnés
  - 1.9 Les cellules subissent la pression osmotique
  - 2. Les biomolécules, composants élémentaires du vivant 17
  - 2.1 Quatre classes de biomolécules dominent la chimie du vivant
  - 2.2 Les monosaccharides sont les composants élémentaires des sucres
  - 2.3 Le squelette cyclique des aldohexoses ressemble au noyau pyrane
  - 2.4 Les disaccharides se forment par des liaisons glycosidiques
  - 2.5 Les polysaccharides sont des matériaux de stockage et de structure importants
  - 2.6 Les composants élémentaires des acides nucléiques sont les nucléotides
  - 2.7 Les polynucléotides ont une orientation
  - 2.8 Le flux de l'information génétique va de l'ADN à la protéine en passant par l'ARN
  - 2.9 Le kit d'assemblage des protéines comprend 20 acides aminés
  - 2.10 Les acides aminés se distinguent par leurs chaînes latérales
  - 2.11 Les acides aminés agissent comme des acides et des bases
  - 2.12 Les acides aminés sont les maillons d'une chaîne polypeptidique
  - 2.13 Les triacylglycérols sont les prototypes des lipides
  - 2.14 Les phospholipides et les glycolipides sont les composants des biomembranes
  - 2.15 Les lipides s'organisent spontanément en membranes
  - 3. Les cellules, organisation du vivant 39
  - 3.1 L'évolution prébiotique a produit les protobiontes
  - 3.2 L'évolution biologique explique l'unité et la multiplicité du vivant
  - 3.3 Les cellules eucaryotes sont compartimentées
  - 3.4 Les organites cellulaires structurent le cytoplasme
  - 3.5 Le cycle de la division cellulaire passe par quatre phases
  - 3.6 Les cellules se différencient et forment des associations
  - 3.7 Les cellules sont des systèmes ouverts qui fonctionnent par transformation d'énergie
  - 3.8 L'augmentation du désordre est un moteur important des réactions chimiques
  - 3.9 L'énergie libre détermine l'équilibre de la réaction
  - 3.10 Les réactions biochimiques sont couplées
  - 3.11 La vie est caractérisée par des propriétés de système spécifiques
  - Tableaux 61
  - Groupes fonctionnels
  - Lipides
  - Sucres
  - Acides aminés
  - Nucléotides
  - Vitamines
  - Composés de signalisation
  - Partie II : Structure et fonction des protéines
  - 4. Les protéines, outils de la cellule 79
  - 4.1 Des ligands se fixent aux protéines et changent leur conformation
  - 4.2 Les enzymes fixent des substrats et les transforment en produits
  - 4.3 Les ligands communiquent par l'intermédiaire d'effets allostériques
  - 4.4 La fixation et l'hydrolyse de nucléotides contrôle les protéines moteurs
  - 4.5 Les protéines régulatrices sont souvent contrôlées par phosphorylation
  - 4.6 Les enzymes s'adaptent aux besoins métaboliques
  - 4.7 Les protéines peuvent réagir à une force mécanique
  - 5. Niveaux d'organisation de l'architecture des protéines 87
  - 5.1 La structure des protéines est organisée hiérarchiquement
  - 5.2 Les acides aminés sont assemblés en chaînes polypeptidiques
  - 5.3 Les polypeptides peuvent être modifiés après leur synthèse
  - 5.4 La colonne vertébrale des protéines est formée de liaisons peptidiques planes
  - 5.5 L'hélice alpha est un élément de structure secondaire important
  - 5.6 Les feuillets bêta et les coudes bêta forment des structures secondaires étendues
  - 5.7 Les éléments de structure secondaire forment des motifs récurrents
  - 5.8 La structure tertiaire est stabilisée par des interactions non covalentes
  - 5.9 Les protéines globulaires se replient en structures compactes
  - 5.10 La structure quaternaire d'une protéine peut être constituée de plusieurs sous-unités
  - 5.11 Les protéines se replient par étapes jusqu'à leur conformation native
  - 5.12 Les protéines peuvent être dénaturées réversiblement
  - 5.13 Les protéines peuvent êtres conçues sur mesure
  - 6. Les protéines au banc d'essai 104
  - 6.1 Pour être purifiées, les protéines doivent être en solution aqueuse
  - 6.2 La chromatographie par filtration sur gel sépare les protéines selon leur taille
  - 6.3 La chromatographie échangeuse d'ions sépare les protéines de charges différentes
  - 6.4 La chromatographie d'affinité utilise les propriétés spécifiques de fixation des protéines
  - 6.5 L'électrophorèse permet d'analyser qualitativement les mélanges de protéines
  - 6.6 L'isoélectrofocalisation sépare les protéines selon leurs points de neutralité
  - 6.7 L'électrophorèse capillaire combine haute résolution et temps de séparation court
  - 6.8 Les anticorps permettent d'identifier les protéines
  - 6.9 Les tests immuno-enzymatiques quantifient les protéines au sein de mélanges complexes
  - 7. Exploration de la structure des protéines 115
  - 7.1 Le séquençage d'Edman permet de déchiffrer la structure primaire des protéines
  - 7.2 La technique de Merrifield permet la synthèse de peptides
  - 7.3 La spectrométrie de masse permet de déterminer exactement les masses des protéines et des peptides
  - 7.4 L'analyse des structures aux rayons X décrypte les conformations des protéines
  - 7.5 La spectroscopie de résonance magnétique nucléaire étudie les protéines en solution
  - 8. Protéines de structure 124
  - 8.1 La matrice du tissu conjonctif est constituée de protéines de structure
  - 8.2 La triple hélice est stabilisée par des modifications post-traductionnelles
  - 8.3 Les fibrilles de collagène sont stabilisées par pontage chimique transversal
  - 8.4 Des perturbations de la formation du collagène sont à l'origine de maladies graves
  - 8.5 Le tissu conjonctif doit sa flexibilité à l'élastine
  - 8.6 Les protéoglycanes et glycosaminoglycanes apportent une résistance aux forces de compression
  - 8.7 Les protéines d'adhésion sont des éléments importants de la matrice extracellulaire
  - 9. Les protéines, moteurs moléculaires 134
  - 9.1 Les fibres des muscles squelettiques contiennent des faisceaux ordonnés de filaments de protéines
  - 9.2 Les filaments fins et épais glissent les uns sur les autres lors de la contraction
  - 9.3 Les têtes de myosine fixent et hydrolysent l'ATP
  - 9.4 La structure de la tête de myosine est connue à l'échelle atomique
  - 9.5 Une stimulation électrique déclenche la contraction musculaire
  - 9.6 La musculature lisse se contracte après phosphorylation réversible de la myosine
  - 9.7 La myopathie de Duchenne est provoquée par un défaut du gène de la dystrophine
  - 10. Dynamique des protéines fixatrices d'oxygène 142
  - 10.1 La myoglobine fixe l'oxygène par son groupe prosthétique
  - 10.2 La courbe de dissociation entre l'oxygène et la myoglobine est hyperbolique
  - 10.3 L'hémoglobine est une protéine tétramérique
  - 10.4 La fixation de l'oxygène à l'hémoglobine est coopérative
  - 10.5 Oxyhémoglobine et désoxyhémoglobine se distinguent par leur structure spatiale
  - 10.6 Deux modèles différents décrivent le comportement coopératif
  - 10.7 Le 2,3-bisphosphoglycérate se fixe dans le canal central de l'hémoglobine
  - 10.8 La protonation de l'hémoglobine facilite la libération de l'oxygène dans les capillaires
  - 10.9 Les hémoglobinopathies sont dues à des défauts moléculaires de l'hémoglobine
  - 10.10 Le fer est absorbé, transporté et stocké par des protéines spécialisées
  - 11. Les protéines, catalyseurs moléculaires 154
  - 11.1 Les enzymes ont des spécificités de réaction et de substrat élevées
  - 11.2 Le centre actif est composé d'acides aminés réactifs
  - 11.3 Les enzymes sot classées selon le type de la réaction catalysée
  - 11.4 L'état de transition est situé entre les réactifs et les produits d'une réaction
  - 11.5 Les enzymes réduisent l'énergie libre d'activation des réactions chimiques
  - 12. Mécanismes de la catalyse 161
  - 12.1 Les enzymes emploient différentes stratégies de catalyse
  - 12.2 Les enzymes fixent préférentiellement l'état de transition
  - 12.3 La lactate déshydrogénase transfère des ions hydrure stéréo-spécifiquement
  - 12.4 La triade catalytique est le coeur du centre actif de la trypsine
  - 12.5 La trypsine forme un intermédiaire acyle covalent
  - 12.6 Les protéases remplissent des tâches biologiques variées
  - 12.7 Les ribozymes sont des acides nucléiques catalytiquement actifs
  - 13. Régulation de l'activité enzymatique 172
  - 13.1 Les réactions chimiques sont caractérisées par des constantes de vitesse
  - 13.2 L'équation de Michaelis-Menten décrit une cinétique enzymatique simple
  - 13.3 La constante de Michaelis K_M et la constante catalytique K_cat sont des paramètres caractéristiques des enzymes in vitro
  - 13.4 La cinétique enzymatique aide à la compréhension des mécanismes enzymatiques
  - 13.5 Les inhibiteurs compétitifs se fixent au centre actif et empêchent l'entrée du substrat
  - 13.6 De fortes concentrations de substrat lèvent l'inhibition compétitive
  - 13.7 Les inhibiteurs covalents inhibent irréversiblement
  - 13.8 Les régulateurs allostériques modulent l'activité enzymatique
  - 13.9 Les effecteurs hétéroallostériques se fixent à des sous-unités régulatrices
  - 13.10 L'activité enzymatique peut être contrôlée par phosphorylation réversible
  - 13.11 Les zymogènes peuvent être activés par clivage protéolytique ciblé
  - 14. Cascades enzymatiques de la coagulation sanguine 187
  - 14.1 La formation et la dissolution des caillots sont contrôlées par des cascades protéolytiques
  - 14.2 La cascade de la coagulation est initiée par le facteur tissulaire
  - 14.3 Les monomères de fibrine s'associent en réseau
  - 14.4 Les facteurs de coagulation ont une structure modulaire
  - 14.5 La coagulation est contrôlée par l'inhibition et la protéolyse
  - 14.6 Le système fibrinolytique dissout les thrombus
  - 14.7 L'hémophilie est due à des défauts des facteurs de la coagulation
  - 15. Systématique des protéines 197
  - 15.1 Les protéines évoluent par duplications et mutations
  - 15.2 Les domaines sont les pièces du puzzle de l'évolution
  - 15.3 Les comparaisons de séquence détectent les positions clés de protéines apparentées
  - 15.4 La comparaison des structures tertiaires décèle des parentés éloignées entre les protéines
  - 15.5 Les protéines sont recensées dans des bases de données
  - 15.6 Le nombre des protéines est supérieur à celui des gènes
  - Partie III : Conservation et expression de l'information génétique
  - 16. Les acides nucléiques : structure et organisation 207
  - 16.1 Des brins d'ADN antiparallèles forment une double hélice
  - 16.2 L'asymétrie des paires de bases génère un petit et un grand sillon
  - 16.3 Les chromosomes sont des complexes formés d'ADN et d'histones
  - 16.4 Les nucléosomes sont les segments de la chaîne chromatinienne
  - 16.5 Le génome d'E. coli est circulaire
  - 17. La transcription, réécriture de l'information génétique 217
  - 17.1 Les acides ribonucléiques sont les produits de la transcription
  - 17.2 La transcription démarre à la région promotrice
  - 17.3 L'ARN polymérase déroule le double brin
  - 17.4 Les cellules eucaryotes possèdent trois ARN polymérases
  - 17.5 L'ARN eucaryote subit une maturation
  - 17.6 Le processus d'épissage excise les introns de l'ARN précurseur
  - 17.7 L'épissosome est un complexe multicatalytique
  - 17.8 L'épissage alternatif et l'édition de l'ARN augmentent la variabilité structurale
  - 17.9 L'ARN polymérase I produit l'ARN ribosomique
  - 17.10 Les ARN de transfert subissent des modifications post-transcriptionnelles
  - 18. La traduction, décodage de l'information génétique 231
  - 18.1 L'unité d'information génétique est le triplet de bases
  - 18.2 Les acides ribonucléiques de transfert ont une structure bipolaire
  - 18.3 Les ribosomes sont les chaînes de montage de la traduction
  - 18.4 Les facteurs de démarrage contrôlent le déclenchement de la traduction
  - 18.5 Des robots moléculaires assemblent la chaîne polypeptidique
  - 18.6 La biosynthèse des protéines est un processus économique
  - 18.7 Le contrôle de la traduction a un coût énergétique
  - 18.8 De nombreux antibiotiques sont des inhibiteurs de la traduction
  - 19. Maturation post-traductionnelle et triage des protéines 246
  - 19.1 Les cellules trient les protéines après leur traduction
  - 19.2 Des séquences signal dirigent les protéines vers les mitochondries
  - 19.3 Les protéines nucléaires portent des séquences de localisation nucléaire
  - 19.4 Les séquences signal pilotent les ribosomes jusqu'au réticulum endoplasmique
  - 19.5 Les séquences d'arrêt de transfert contrôlent l'insertion des protéines dans les membranes
  - 19.6 Les modifications post-traductionnelles confèrent aux protéines de nouvelles fonctions
  - 19.7 Le dolichol phosphate transfère des chaînes oligosaccharidiques aux protéines
  - 19.8 Les protéines lysosomiques sont dotées d'un signal de triage
  - 19.9 Les glycosylations terminales ont lieu dans le Golgi médian
  - 19.10 Le transport vésiculaire est spécifique et ciblé
  - 19.11 Les petites protéines G contrôlent le transport vésiculaire
  - 19.12 L'ubiquitine régule la dégradation des protéines cytosoliques
  - 20. Contrôle de l'expression génique 268
  - 20.1 L'opéron lac régule l'expression de gènes impliqués dans l'assimilation des sucres
  - 20.2 L'assimilation des sucres est finement contrôlée par une régulation bilatérale
  - 20.3 L'expression génique est contrôlée par un complexe de facteurs de transcription généraux
  - 20.4 Les régulateurs transcriptionnels se fixent à des segments d'ADN spécifiques
  - 20.5 Les protéines à HTH se fixent à des séquences palindromiques
  - 20.6 Les récepteurs hormonaux appartiennent à la classe des protéines à doigt de zinc
  - 20.7 Les séquences activatrices (angl. enhancers) et les séquences de répression (angl. silencers) se trouvent à distance du promoteur
  - 20.8 La modification chimique des histones régule l'expression des gènes
  - 20.9 La méthylation des régions riches en GC inactive les gènes
  - 21. La réplication, copie de l'information génétique 281
  - 21.1 La réplication de l'ADN est semi-conservative
  - 21.2 Le démarrage de la réplication est effectué par des protéines qui se fixent à l'origine
  - 21.3 La synthèse du brin tardif se fait en plusieurs étapes
  - 21.4 La télomérase termine l'extrémité 5' du brin tardif
  - 21.5 La réplication est d'une fidélité remarquable
  - 21.6 La réparation post-réplicative garantit une fidélité élevée
  - 21.7 Les topo-isomérases déroulent les brins de l'ADN
  - 21.8 Les nucléosomes sont redistribués lors de la réplication
  - 22. Technologies de l'ADN recombinant 295
  - 22.1 Les endonucléases de restriction clivent l'ADN en des sites spécifiques
  - 22.2 Les molécules d'ADN peuvent être recombinées
  - 22.3 Des terminateurs de chaîne spécifiques permettent de séquencer l'ADN
  - 22.4 Les acides nucléiques peuvent s'hybrider entre eux
  - 22.5 L'hybridation permet une localisation chromosomique
  - 22.6 La réaction de polymérisation en chaîne amplifie des fragments d'ADN déterminés
  - 22.7 Les banques d'ADN permettent d'identifier des gènes inconnus
  - 22.8 Le polymorphisme de longueur de fragments de restriction permet la découverte de gènes impliqués dans une maladie déterminée
  - 22.9 Les protéines recombinantes sont utilisées en thérapeutique
  - 22.10 La mutagenèse ciblée contribue à l'élucidation de la fonction des protéines
  - 23. Modification de l'information génétique 313
  - 23.1 Les substitutions les plus fréquentes sont les transitions et les transversions
  - 23.2 La réparation de l'ADN est rapide et efficace
  - 23.3 Des systèmes de réparation-excision conservent l'intégrité de l'information génétique
  - 23.4 Les réarrangements d'ADN produisent de la diversité génétique
  - 23.5 Les jonctions de Holliday peuvent être résolues de deux façons
  - 23.6 La diversité des anticorps repose sur une recombinaison spécifique de site
  - 23.7 La plasticité de l'ADN repose sur la recombinaison somatique et l'amplification génique
  - 23.8 Les transposons sont des éléments génétiques mobiles
  - 23.9 Les rétrovirus intègrent leur ADN dans le génome de l'hôte
  - 23.10 Les animaux transgéniques permettent d'analyser la fonction d'un produit de gène
  - 23.11 La thérapie génique permet le traitement de maladies héréditaires
  - 23.12 L'homme déchiffre son propre génome
  - 23.13 L'analyse des gènes in silico apporte des informations utiles
  - Partie IV : Transduction du signal au niveau des membranes biologiques
  - 24. Structure et dynamique des membranes biologiques 339
  - 24.1 Les phospholipides forment spontanément des bicouches dans les milieux aqueux
  - 24.2 Les membranes biologiques sont des structures dynamiques
  - 24.3 Les membranes lipidiques permettent une perméabilité sélective
  - 24.4 Les membranes biologiques sont asymétriques et chargées
  - 24.5 Le réticulum endoplasmique produit des membranes asymétriques
  - 24.6 La composition et la répartition des lipides dans les membranes biologiques fluctuent
  - 24.7 Les membranes biologiques forment une mosaïque fluide de protéines
  - 24.8 Les détergents permettent de dissoudre les membranes biologiques
  - 24.9 Des systèmes membranaires fonctionnels peuvent être reconstitués in vitro
  - 25. Importance fonctionnelle des protéines dans les membranes biologiques 350
  - 25.1 Les protéines membranaires intégrales traversent les membranes de part en part
  - 25.2 Les protéines membranaires périphériques sont liées d'un seul côté aux lipides membranaires
  - 25.3 Les protéines membranaires se déplacent dans la couche lipidique
  - 25.4 Les protéines membranaires donnent aux membranes leur diversité fonctionnelle
  - 25.5 Les protéines membranaires régulent le transport transmembranaire
  - 25.6 Le transport transmembranaire peut être uni- ou bidirectionnel
  - 25.7 Les pompes et canaux permettent les transferts d'ions au travers des membranes
  - 26. Pompes ioniques et canaux membranaires 362
  - 26.1 La Na⁺/K⁺ -ATPase constitue un antiport
  - 26.2 Les gradients ioniques sont la force motrice du transport transmembranaire
  - 26.3 Les transporteurs de protons éliminent les surcharges cellulaires d'ions H⁺
  - 26.4 Les transporteurs ABC transfèrent des ions, des lipides et des médicaments à travers les membranes
  - 26.5 Les canaux ioniques forment des pores temporaires dans les membranes
  - 26.6 Les canaux ioniques dépendants du potentiel perçoivent les variations de potentiel membranaire
  - 26.7 Le récepteur nicotinique à l'acétylcholine est un canal ionique régulé par son ligand
  - 26.8 Les ligands régulent l'ouverture des récepteurs
  - 26.9 Les pores cellulaires permettent l'échange de matière entre cellules voisines
  - 27. Les bases moléculaires de l'excitation neuronale 377
  - 27.1 Un potentiel de repos se forme au niveau de la membrane cellulaire
  - 27.2 Le gradient de K⁺ détermine en général le potentiel de repos
  - 27.3 Les cellules nerveuses peuvent réagir à un stimulus par la génération d'un potentiel d'action
  - 27.4 Les potentiels d'action se déroulent de façon unidirectionnelle, stéréotypée et souvent saltatoire
  - 27.5 Les neurotransmetteurs sont les molécules de signalisation au niveau des synapses chimiques
  - 27.6 Les neurotransmetteurs peuvent être excitateurs ou inhibiteurs
  - 27.7 Des neuropeptides et des toxines modulent l'activité synaptique
  - 28. Les principes de la communication intercellulaire par les hormones 392
  - 28.1 La communication intercellulaire utilise plusieurs modalités
  - 28.2 Les systèmes de signalisation endocrines sont sélectifs, amplificateurs et flexibles
  - 28.3 Les récepteurs intracellulaires agissent comme facteurs de transcription
  - 28.4 Le monoxyde d'azote est un messager gazeux
  - 28.5 Les hormones protéiques sont libérées à partir de précurseurs inactifs
  - 28.6 Les récepteurs de surface activent des cascades de signalisation intracellulaire
  - 28.7 Les protéines G permettent de relier différentes cascades de signalisation
  - 28.8 Les effecteurs intègrent les signaux de récepteurs différents
  - 29. Transduction du signal par des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) 403
  - 29.1 Les récepteurs couplés aux protéines G possèdent sept domaines transmembranaires
  - 29.2 Les protéines G modulent l'activité de l'adénylate cyclase
  - 29.3 Des kinases phosphorylent et désensibilisent les récepteurs couplés aux protéines G 29.4 L'endocytose des récepteurs utilise des vésicules à manteau de clathrine
  - 29.5 L'AMPc contrôle l'expression des gènes par l'intermédiaire de facteurs de transcription
  - 29.6 Les cellules sensorielles utilisent des voies de signalisation dépendantes des protéines G
  - 29.7 L'inositol-trisphosphate libère du Ca²⁺ des stocks intracellulaires
  - 29.8 Le Ca²⁺ et la calmoduline agissent en duo
  - 29.9 Le diacylglycérol active la protéine kinase C
  - 30. Transduction du signal par des récepteurs à activité enzymatique 419
  - 30.1 Les récepteurs à activité enzymatique présentent le plus souvent une activité tyrosine kinase
  - 30.2 Des ligands induisent la dimérisation et l'autophosphorylation
  - 30.3 Les récepteurs à activité enzymatique activent des protéines G monomériques
  - 30.4 La protéine GTP-Ras active la voie de signalisation par les MAP kinases
  - 30.5 Les protéines de signalisation mutées possèdent un potentiel oncogène
  - 30.6 Les cytokines utilisent des récepteurs couplés à une tyrosine kinase
  - 30.7 Les intégrines sont des récepteurs associés à la matrice extracellulaire
  - 31. Structure et dynamique du cytosquelette 431
  - 31.1 Trois types de filaments protéiques forment le cytosquelette
  - 31.2 Les microtubules sont des structures dynamiques du cystosquelette
  - 31.3 Les filaments intermédiaires confèrent la résistance mécanique
  - 31.4 L'agrégation d'actine en filaments est strictement régulée
  - 31.5 Des protéines de liaison à l'actine assurent l'interconnexion des filaments isolés
  - 31.6 Les filaments d'actine forment la charpente de la cellule
  - 31.7 Des échafaudages protéiques stabilisent la paroi des érythrocytes
  - 31.8 Les filaments d'actine et les microtubules forment des rails pour les moteurs protéiques
  - 31.9 Les sélectines et les protéines CAM permettent l'adhésion cellulaire
  - 32. Cycle cellulaire et mort cellulaire programmée 447
  - 32.1 Les cyclines et les kinases dépendantes des cyclines contrôlent le cycle cellulaire eucaryote
  - 32.2 L'activation de CDK1 déclenche la mitose
  - 32.3 La kinase CDK4 contrôle le point de restriction en phase G₁
  - 32.4 Le suppresseur de tumeur p53 module l'activité des CDKs
  - 32.5 Une cascade enzymatique déclenche la mort cellulaire programmée
  - 32.6 Les caspases dégradent des protéines exerçant des fonctions spécifiques dans la cellule
  - 33. Bases moléculaires du système immunitaire 458
  - 33.1 Le système du complément s'attaque aux invasions bactériennes
  - 33.2 Le complexe terminal crée des pores dans les membranes bactériennes
  - 33.3 Le système immunitaire naturel utilise des récepteurs homologues de Toll
  - 33.4 Les protéines MHC présentent les antigènes à la surface des cellules
  - 33.5 Les lymphocytes forment la colonne vertébrale du système immunitaire acquis
  - 33.6 Les cellules T organisent la défense immunitaire des cellules
  - 33.7 Les cellules T auxiliaires stimulent les cellules B
  - 33.8 Les cellules T cytotoxiques donnent le coup de grâce aux cellules infectées
  - 33.9 Les cellules B organisent la réponse immunitaire humorale
  - 33.10 Les chaînes polypeptidiques des anticorps sont formées de domaines variables et constants
  - 33.11 Des hypermutations somatiques conduisent à la maturation de l'affinité des anticorps de cellules B
  - Partie V : Transformation d'énergie et biosynthèse
  - 34. Les principes de base du métabolisme 479
  - 34.1 Les réactions biochimiques obéissent aux lois de la thermodynamique
  - 34.2 L'ATP est le transporteur universel d'énergie
  - 34.3 Le NADH et le FADH2 sont les transporteurs d'électrons les plus importants
  - 34.4 Le coenzyme A est le transporteur de groupement acyle le plus important
  - 34.5 Les voies du catabolisme débouchent dans le cycle de Krebs
  - 34.6 La régulation des processus métaboliques est multifactorielle
  - 35. La glycolyse, prototype d'une voie métabolique 489
  - 35.1 La voie de la glycolyse nécessite dix étapes
  - 35.2 La synthèse du glycéraldéhyde-3-phosphate consomme de l'ATP
  - 35.3 L'oxydation du glycéraldéhyde-3-phosphate libère de l'ATP
  - 35.4 La production de pyruvate est couplée à la formation d'ATP
  - 35.5 Le bilan énergétique de la glycolyse est positif
  - 35.6 D'autres glucides entrent dans la voie de la glycolyse
  - 35.7 La glycolyse est étroitement contrôlée
  - 36. Le cycle de Krebs, plaque tournante du métabolisme 499
  - 36.1 La décarboxylation oxydative du pyruvate fournit de l'acétyl-CoA
  - 36.2 Le cycle de Krebs (cycle de l'acide citrique) est une succession en boucle de neuf réactions individuelles
  - 36.3 Des oxydo-réductases fournissent les équivalents de réduction NADH et FADH2
  - 36.4 Le cycle de Krebs contribue à des voies cataboliques et anaboliques
  - 36.5 Le cycle de Krebs est soumis à un contrôle étroit
  - 37. La phosphorylation oxydative, transport d'électrons et synthèse d'ATP 507
  - 37.1 Le NADH cytosolique parvient dans la chaîne respiratoire par des détours
  - 37.2 La chaîne de transport d'électrons est alimentée à deux niveaux
  - 37.3 Le complexe I introduit des électrons dans la chaîne respiratoire à partir du NADH
  - 37.4 Différentes déshydrogénases dépendantes du FAD contribuent aussi à la chaîne respiratoire
  - 37.5 La cytochrome c réductase transfère des électrons vers le cytochrome c
  - 37.6 La cytochrome c oxydase transfère des électrons vers l'oxygène moléculaire
  - 37.7 Le transport d'électrons et la phosphorylation sont couplés
  - 37.8 Un nano moteur rotatif synthétise de l'ATP
  - 37.9 Une translocase laisse passer les nucléotides à travers les membranes
  - 37.10 Les agents découplants causent un « court-circuit » dans la batterie protonique
  - 37.11 La combustion d'une mole de glucose fournit jusqu'à 30 moles d'ATP
  - 38. Voie des pentoses phosphates, un module adaptatif du métabolisme 522
  - 38.1 La voie des pentoses phosphates se déroule en deux phases
  - 38.2 La phase oxydative fournit du NADPH et du ribulose-5-phosphate
  - 38.3 La phase non-oxydative interconvertit des glucides
  - 38.4 La voie des pentoses phosphates permet l'adaptation aux besoins variables des cellules
  - 39. Gluconéogenèse et cycle des Cori 528
  - 39.1 La gluconéogenèse passe par dix étapes enzymatiques
  - 39.2 Une carboxylation transitoire mène au phosphoénolpyruvate via la formation d'oxaloacétate
  - 39.3 Deux phosphatases constituent des enzymes clés de la gluconéogenèse
  - 39.4 Glycolyse et gluconéogenèse sont régulées de façon réciproque
  - 39.5 Le cycle des Cori relie la glycolyse musculaire et la gluconéogenèse hépatique
  - 40. Biosynthèse et dégradation du glycogène 535
  - 40.1 Le glycogène est un polymère ramifié du glucose
  - 40.2 La synthèse de glycogène (glycogénogénèse) passe par quatre étapes enzymatiques
  - 40.3 La glycogène synthase est l'enzyme clé de la synthèse du glycogène
  - 40.4 Une transglycosylase ramifie les chaînes croissantes de glycogène
  - 40.5 La glycogénolyse comprend cinq étapes enzymatiques
  - 40.6 La glycogène phophorylase est l'enzyme clé de la glycogénolyse
  - 40.7 Une enzyme bifonctionnelle « débranche » le glycogène
  - 40.8 Les perturbations de la dégradation du glycogène provoquent des maladies de stockage
  - 40.9 Des signaux hormonaux contrôlent le métabolisme du glycogène
  - 41. Synthèse des acides gras et bêta-oxydation 549
  - 41.1 La structure des acides gras justifie leurs propriétés
  - 41.2 Les lipases hydrolysent les triacylglycérols en acides gras
  - 41.3 L'acylcamitine est la forme de transport des acides gras
  - 41.4 La bêta-oxydation clive successivement des unités C2 des acides gras
  - 41.5 Deux enzymes supplémentaires permettent la dégradation des acides gras insaturés
  - 41.6 L'excès d'acétyl-CoA induit la formation de corps cétoniques
  - 41.7 La synthèse d'acides gras n'est pas simplement l'inverse de la bêta-oxydation
  - 41.8 L'acide gras synthase est une enzyme multifonctionnelle
  - 41.9 Les acides gras sont formés par de multiples condensations d'unités C2
  - 41.10 Des acides gras à longue chaîne et insaturés sont formés dans le cytosol
  - 41.11 L'acide arachidonique est le précurseur des prostaglandines et des thromboxanes
  - 42. Biosynthèse du cholestérol, des stéroïdes et des lipides membranaires 562
  - 42.1 Le cholestérol est formé à partir d'acétyl-CoA, par de multiples condensations
  - 42.2 Un intermédiaire réactif est formé à partir de l'isopentényl pyrophosphate
  - 42.3 L'HMG-CoA réductase régule la biosynthèse de cholestérol
  - 42.4 Les lipoprotéines régulent le transport et l'utilisation du cholestérol
  - 42.5 Une endocytose médiée par un récepteur permet d'internaliser les LDL
  - 42.6 Les perturbations dans l'utilisation du cholestérol mènent à l'hyperlipidémie
  - 42.7 Les acides biliaires et les hormones stéroïdes proviennent du cholestérol
  - 42.8 Les acides biliaires sont des détergents naturels
  - 42.9 La progestérone est un précurseur commun à toutes les hormones stéroïdes
  - 42.10 L'acide phosphatidique est le précurseur commun de tous les glycérophospholipides
  - 42.11 Le CDP-diacylglycérol est un intermédiaire activé de la synthèse des phospholipides
  - 42.12 La CDP-choline est l'intermédiaire activé de la phosphatidyl-choline
  - 42.13 Le céramide est le précurseur de tous les sphingolipides
  - 42.14 Une dégradation altérée des sphingolipides conduit à des maladies de stockage des lipides
  - 43. Dégradation des acides aminés et cycle de l'urée 581
  - 43.1 Des transaminations enlèvent le groupement alpha-aminé des acides aminés
  - 43.2 Le cycle de l'urée élimine les ions ammonium libres en consommant de l'énergie
  - 43.3 Le squelette carboné des acides aminés aboutit au cycle de Krebs
  - 43.4 L'acétyl-CoA est le produit majeur de la famille C₂
  - 43.5 La dégradation de la famille C₃ converge vers le pyruvate
  - 43.6 L'oxaloacétate, le succinate et le fumarate sont les intermédiaires de la famille C4
  - 43.7 La déshydrogénase des acides aminés à chaîne ramifiée dégrade les intermédiaires de la famille C_4-5
  - 43.8 L'alpha-cétoglutarate est le point de convergence dans la dégradation de la famille C₅
  - 44. Biosynthèse des acides aminés et de l'hème 592
  - 44.1 Le groupement alpha-aminé provient de l'azote moléculaire
  - 44.2 Le squelette carboné des acides aminés provient d'intermédiaires du métabolisme
  - 44.3 Des réactions simples fournissent huit acides aminés non essentiels
  - 44.4 Le 3-phosphoglycérate est le précurseur de la sérine, la glycine et la cystéine
  - 44.5 Les acides aminés aromatiques se forment à partir du chorismate et de l'anthranilate
  - 44.6 L'homosérine est un élément constitutif de la méthionine, la thréonine et l'isoleucine
  - 44.7 Les acides aminés constituent des précurseurs d'hormones et de neurotransmetteurs
  - 44.8 Les porphyrines sont synthétisées à partir de la glycine et du succinyl-CoA
  - 44.9 La dégradation de l'hème produit la bilirubine et la biliverdine
  - 45. Synthèse et utilisation des nucléotides 605
  - 45.1 La synthèse de novo des nucléotides puriques comprend dix étapes
  - 45.2 L'hétérocycle des purines est formé par étapes successives
  - 45.3 La biosynthèse des nucléotides puriques est étroitement contrôlée
  - 45.4 Le carbamoyl-phosphate, l'aspartate et le PRPP sont les éléments de la biosynthèse des pyrimidines
  - 45.5 La formation des nucléosides triphosphates consomme de l'ATP
  - 45.6 Les désoxyribonucléotides sont formés à partir des nucléosides diphosphates
  - 45.7 Le fluorouracile est un inhibiteur irréversible de la thymidilate synthase
  - 45.8 L'urée et l'acide urique sont les principaux produits du catabolisme des nucléotides
  - 46. Coordination et intégration du métabolisme 614
  - 46.1 Les stratégies métaboliques des cellules sont universelles
  - 46.2 Le glucose-6-phosphate, le pyruvate et l'acétyl-CoA constituent les points clés du métabolisme
  - 46.3 Le métabolisme du foie, des muscles, des tissus adipeux et du cerveau sont coordonnés
  - 46.4 Les hormones orchestrent le métabolisme général de l'organisme
  - 46.5 L'organisme réagit aux situations de stress par une adaptation de son métabolisme
  - 46.6 Des perturbations du métabolisme du glucose conduisent à des maladies graves
Origine de la notice:
- Electre