par Weinman, Serge
Dunod
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Disponible - 577.4 WEI
Niveau 2 - Sciences
Résumé
Une présentation des concepts fondamentaux de biochimie, autour de la description des différentes catégories de molécules biologiques (glucides, protides et lipides) et des cycles métaboliques (glycolyse, respiration, photosynthèse, entre autres). ©Electre 2023
- Contributeur(s)
- Éditeur(s)
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Date
- 2023
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Notes
- Index
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Langues
- Français
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Description matérielle
- 1 vol. (464 p.) : illustrations en noir et blanc ; 20 x 14 cm
- Collections
- Sujet(s)
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ISBN
- 978-2-10-085533-9
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Indice
- 577.4 Biochimie
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Quatrième de couverture
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Toute la biochimie
Conçu comme un guide, ce super aide-mémoire présente les notions essentielles du programme de biochimie des premières années d'études supérieures (Licence mention SV, PASS, Pharmacie, classes prépas BCPST, BTS/DUT biologiques) :
- l'architecture et la logique moléculaire des êtres vivants ;
- la structure et le mécanisme d'action des enzymes ;
- la conversion et la mise en réserve de l'énergie cellulaire ;
- la synthèse des biomolécules ;
- la réponse et l'adaptation des cellules aux changements de l'environnement, en particulier les cellules du système immunitaire.
La richesse de l'illustration, l'abondance des tableaux, l'index très complet font de cet ouvrage un outil précieux pour se préparer efficacement à l'examen.
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Tables des matières
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Toute la biochimie
Serge Weinman
Pierre Méhul
Dunod
- Introduction1
- Partie I
- Architecture et logique des êtres vivants structures des biomolécules
- Chapitre 1 . Aminoacides, peptides et protéines 7
- Les α-aminoacides8
- La chaîne polypeptidique et ses conformations14
- Reploiement des chaînes polypeptidiques des protéines globulaires hydrosolubles18
- Des motifs de reploiement, ou structures super secondaires, sont formés à partir d'hélices a et/ou de brins β20
- Les chaînes polypeptidiques sont organisées en domaines22
- Les structures des protéines peuvent être réparties en trois classes22
- Les protéines transmembranaires24
- La prédiction de la structure tridimensionnelle des protéines est-elle possible ?24
- Flexibilité conformationnelle des protéines26
- Liaisons et interactions des protéines26
- Liaison d'un ligand sur un seul site27
- Liaison coopérative d'un même ligand sur des sites multiples semblables : interactions homotropiques30
- Liaison de plusieurs ligands sur des sites différents : interactions hétérotropiques30
- Concept d'allostérie31
- Modèle concerté31
- Modèle séquentiel32
- Les protéines sont-elles des démons de Maxwell ?32
- Classification fonctionnelle des protéines34
- Appendice : structures X et RMN des protéines34
- Chapitre 2 . Nucléotides et acides nucléiques 37
- Les nucléosides38
- Les nucléotides38
- Liaison phosphodiester et acides nucléiques40
- Acide désoxyribonucléique ou DNA42
- Formes tridimensionnelles alternatives du DNA44
- Acides ribonucléiques ou RNA46
- Chapitre 3 . Glucides et glycoconjugués 51
- Structure linéaire des oses52
- Centres d'asymétrie des oses : le glycéraldéhyde52
- Filiation des oses54
- Structure cyclique des oses58
- Dérivés des oses64
- La liaison glycosidique66
- Amidon et glycogène68
- Cellulose et chitine70
- Glycosaminoglycanes72
- Protéoglycanes72
- Les glycoprotéines74
- Les glycolipides78
- Les lipopolysaccharides78
- Chapitre 4 . Lipides et membranes cellulaires 81
- Les acides gras82
- Lipides de réserve : les triacylglycérols82
- Lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides84
- Stérols et stéroïdes86
- Double couche lipidique et membranes biologiques88
- Partie II
- Catalyse biologique : structure et mécanisme d'action des enzymes
- Chapitre 5 . Cinétique enzymatique 93
- Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l'enzyme94
- Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes94
- Équation de Michaelis-Menten96
- Détermination expérimentale des valeurs de Vmax et de KM97
- Signification physique de KM98
- Signification physique de la constante catalytique Kcat98
- Le critère KcatIKM mesure la spécificité et l'efficacité des enzymes98
- Réactions mettant en présence plusieurs substrats100
- Effet de la température sur les réactions enzymatiques102
- Les enzymes diminuent l'énergie d'activation104
- Nature du pouvoir catalytique et de la spécificité des enzymes104
- Inactivation thermique des enzymes105
- Chapitre 6 . Stratégies moléculaires de la catalyse enzymatique 107
- Le modèle serrure-clé et l'adaptation induite108
- Des résidus aminoacide polaires forment le centre catalytique des enzymes110
- La vitesse des réactions enzymatiques est affectée par le pH110
- La catalyse acide-base112
- La catalyse covalente112
- La liaison stéréospécifique des réactifs joue un rôle important dans la catalyse enzymatique112
- Effet de proximité114
- Effet Circé114
- Effet de stabilisation de l'état de transition116
- Mécanisme de l'hydrolyse d'une liaison osidique par le lysozyme118
- Mécanisme de l'activation de la tyrosine par une aminoacyl-tRNA synthétase120
- Mécanisme d'action et classification des coenzymes122
- Les coenzymes nucléotidiques124
- Le motif de liaison des nucléotides et les déshydrogénases NAD-dépendantes126
- Le domaine de liaison du FAD est semblable au domaine de liaison du NAD128
- Le domaine de liaison de l'ATP est, lui aussi, semblable au domaine de liaison du NAD128
- Le coenzyme A130
- Le thiamine pyrophosphate130
- Le pyridoxal phosphate130
- Rôle des cofacteurs métalliques132
- Chapitre 7 . Mécanismes de régulation de l'activité enzymatique 137
- Inhibition compétitive des enzymes138
- Inhibition non compétitive des enzymes140
- Inhibition incompétitive des enzymes142
- Inhibition par excès de substrat142
- Inactivation des enzymes144
- Des inhibiteurs de l'activité enzymatique sont des réactifs biochimiques ou des médicaments puissants et précieux144
- Enzymes allostériques148
- L'aspartate transcarbamylase : exemple d'un enzyme allostérique150
- Modification covalente des enzymes150
- Les protéine kinases152
- Activation des proenzymes152
- Partie III
- Énergie cellulaire conversion et mise en réserve
- Chapitre 8 . Métabolisme du glucose : glycolyse, voie des pentoses phosphate, glycogénogenèse et glycogénolyse, gluconéogenèse 159
- Origine et transport du glucose160
- Métabolisme du glucose : vue d'ensemble162
- Glycolyse164
- Bilan de la glycolyse172
- Cancer et glycolyse173
- Métabolisme du galactose et du fructose174
- Voie des pentoses phosphate et création de NADPH et de pentoses176
- Glycogénogenèse178
- Glycogénolyse180
- Gluconéogenèse184
- Devenir du pyruvate187
- Chapitre 9 . Métabolisme des acides gras : β-oxydation et biosynthèse 189
- Origine et transport des acides gras190
- β-oxydation mitochondriale des acides gras192
- Formation et utilisation des corps cétoniques194
- Biosynthèse cytosolique des acides gras194
- Contrôle du métabolisme des acides gras198
- Chapitre 10 . Métabolisme des aminoacides : désamination oxydative 201
- Origine des aminoacides202
- Élimination et devenir du groupe amine des aminoacides204
- Destinée métabolique des squelettes carbonés des aminoacides210
- Le pyruvate comme point d'entrée dans le flux métabolique212
- l'oxaloacétate et l'α-cétoglutarate comme point d'entrée dans le flux métabolique212
- Le fumarate comme point d'entrée dans le flux métabolique212
- Le succinyl CoA comme point d'entrée dans le flux métabolique214
- La dégradation des aminoacides aromatiques fait intervenir des oxygénases216
- Les aminoacides à chaîne ramifiée, leucine, valine et isoleucine, sont dégradés par des voies qui ont des étapes communes218
- Erreurs innées du métabolisme des aminoacides218
- Chapitre 11 . Cycle de l'acide citrique 221
- Formation de l'acétyl CoA à partir du pyruvate : le complexe pyruvate déshydrogénase222
- Oxydation de l'acétyl CoA par le cycle de l'acide citrique : vue d'ensemble224
- Réactions du cycle de l'acide citrique226
- Stochiométrie du cycle de l'acide citrique232
- Des intermédiaires du cycle de l'acide citrique sont d'importants précurseurs biosynthétique232
- Le cycle de l'acide citrique est contrôlé en plusieurs points233
- Cycle du glyoxylate234
- Chapitre 12 . Phosphorylation oxydative 237
- Transfert d'électrons, pompage de protons et phosphorylation oxydative238
- Les électrons de haut potentiel de transfert du NADH et du FADH2 activent la chaîne respiratoire mitochondriale240
- Origine du NADH et du FADH2242
- NADH-Q oxydoréductase244
- Les électrons du FADH2 des flavoprotéines ont l'ubiquinone pour point d'entrée dans la chaîne respiratoire mitochondriale246
- Q-cytochrome c oxydoréductase248
- Cytochrome c252
- Cytochrome c oxydase252
- L'ATP synthase couple la synthèse d'ATP à la rentrée des protons dans la matrice254
- Bilan de la phosphorylation oxydative256
- Chapitre 13 . Photosynthèse 259
- Photorécepteurs moléculaires260
- Membranes thylacoïdes et photosystèmes262
- Le photosystème de type II des bactéries pourpres264
- Photosystème I des cyanobactéries267
- Photosystème II des chloroplastes270
- Couplage du photosystème II au photosystème I272
- Photosystème I des chloroplastes272
- Ferrédoxine et NADPH274
- Gradient de protons, ATP synthase et photophosphorylation274
- Conversion du CO2 en polysaccharides276
- Chapitre 14 . Intégration et régulation du métabolisme énergétique 279
- Interconversion des métabolites280
- Contrôle des voies métaboliques énergétiques essentielles280
- Contrôle hormonal du métabolisme énergétique282
- Partie IV
- Synthèse des biomolécules
- Chapitre 15 . Biosynthèse des aminoacides 291
- Incorporation de l'azote dans les biomolécules292
- Biosynthèse des aminoacides294
- Régulation de la biosynthèse des aminoacides302
- Biomolécules dérivées des aminoacides304
- Chapitre 16 . Biosynthèse des nucléotides 307
- Synthèse de novo des ribonudéotides pyrimidiques308
- Synthèse de novo des ribonudéotides puriques312
- Les désoxyribonudéotides sont synthétisés par réduction des ribonudéotides314
- Le thymidylate est synthétisé par méthylation du désoxyuridylate314
- Recyclage des bases nucléotidiques316
- Synthèse du NAD+ du NADP+, du FAD et du coenzyme A316
- Dégradation des purines318
- Syndrome de Lesch-Nyhan318
- Chapitre 17 . Biosynthèse des lipides membranaires et des stéroïdes 321
- Biosynthèse des triacylglycérols et des glycérophospholipides322
- Biosynthèse des sphingolipides324
- Biosynthèse du cholestérol326
- Régulation de la biosynthèse du cholestérol330
- Les triglycérides et le cholestérol sont transportés par des lipoprotéines330
- Dérivés du cholestérol332
- Hormones eicosanoïdes336
- Vitamines A338
- Vitamines E, K et quinones338
- Chapitre 18 . Réplication du DNA 341
- La réplication du DNA, mécanisme universel342
- Le DNA est synthétisé par des DNA polymérases344
- Réplication du DNA346
- Télomères348
- Chapitre 19 . Biosynthèse du RNA 351
- La transcription est effectuée par des RNA polymérases DNA-dépendantès352
- La transcription chez les Procaryotes352
- La transcription chez les Eucaryotes356
- La maturation du RNA358
- Maturation des mRNA des Eucaryotes358
- Maturation des rRNA et des tRNA362
- Certains RNA catalysent l'épissage des introns362
- Régulation de l'initiation de la transcription364
- Domaines d'interaction protéines régulatrices-DNA364
- Domaines d'interaction protéine-protéine368
- Régulation de la transcription chez les Procaryotes372
- Régulation de la transcription chez les Eucaryotes374
- Superfamille des récepteurs nucléaires376
- Chapitre 20 . Biosynthèse des protéines 381
- Le code génétique382
- Les ribosomes382
- Activation des aminoacides384
- Initiation386
- Élongation388
- Terminaison390
- Reploiement de la chaîne polypeptidique et modifications post-traductionnelles390
- Régulation de la synthèse des protéines390
- Partie V
- Biomolécules et environnement
- Chapitre 21 . Oxygène : transport et mise en réserve 395
- Mécanisme moléculaire du transport de l'oxygène396
- Rôle du fer dans le transport de l'oxygène396
- Le reploiement globinique, motif structural commun398
- Structure des myoglobines et oxymyoglobines398
- Structure des hémoglobines et des oxyhémoglobines400
- La famille des gènes de globine402
- Évolution des gènes de globine402
- Fonction des myoglobines et des hémoglobines404
- L'hémoglobine F a plus d'affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine A406
- Les ions H+ et le CO2 favorisent la libération de l'oxygène406
- Le 2,3-bisphosphoglycérate diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène406
- Drépanocytose et hémoglobine S408
- La désoxyhémoglobine S est très peu soluble408
- L'hémoglobine S confère une résistance au paludisme410
- Pathologie des gènes de l'hémoglobine410
- Chapitre 22 . Système immunitaire 413
- Vue d'ensemble du système immunitaire414
- Protéines du complexe majeur d'histocompatibilité et présentation des antigènes cellulaires 420
- Récepteur des cellules T et reconnaissance des complexes antigène-CMH424
- Marqueurs CD et profil spécifique des lymphocytes426
- Destruction des cellules cible par les lymphocytes T cytotoxiques426
- Immunoglobulines et fixation des antigènes428
- Index439
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Origine de la notice:
- Electre
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Disponible - 577.4 WEI
Niveau 2 - Sciences
